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万見
- PDB-6eym: Neutron crystal structure of perdeuterated galectin-3C in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eym
タイトルNeutron crystal structure of perdeuterated galectin-3C in complex with lactose
要素Galectin-3
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / galectin / hydrogen bonding / molecular recognition / perdeuteration
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis / IgE binding / positive regulation of mononuclear cell migration ...negative regulation of protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis / IgE binding / positive regulation of mononuclear cell migration / eosinophil chemotaxis / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / protein phosphatase inhibitor activity / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of T cell proliferation / positive chemotaxis / positive regulation of calcium ion import / chemoattractant activity / macrophage chemotaxis / monocyte chemotaxis / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / ficolin-1-rich granule membrane / immunological synapse / laminin binding / epithelial cell differentiation / RNA splicing / neutrophil chemotaxis / secretory granule membrane / molecular condensate scaffold activity / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein localization to plasma membrane / spliceosomal complex / positive regulation of protein-containing complex assembly / mRNA processing / carbohydrate binding / protein phosphatase binding / collagen-containing extracellular matrix / mitochondrial inner membrane / innate immune response / Neutrophil degranulation / cell surface / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-lactose / Galectin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 中性子回折 / シンクロトロン / NUCLEAR REACTOR / フーリエ合成 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Manzoni, F. / Coates, L. / Blakeley, M.P. / Oksanen, E. / Logan, D.T.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
European Spallation Source スウェーデン
引用
ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2018
タイトル: Elucidation of Hydrogen Bonding Patterns in Ligand-Free, Lactose- and Glycerol-Bound Galectin-3C by Neutron Crystallography to Guide Drug Design.
著者: Manzoni, F. / Wallerstein, J. / Schrader, T.E. / Ostermann, A. / Coates, L. / Akke, M. / Blakeley, M.P. / Oksanen, E. / Logan, D.T.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2016
タイトル: Perdeuteration, crystallization, data collection and comparison of five neutron diffraction data sets of complexes of human galectin-3C.
著者: Manzoni, F. / Saraboji, K. / Sprenger, J. / Kumar, R. / Noresson, A.L. / Nilsson, U.J. / Leffler, H. / Fisher, S.Z. / Schrader, T.E. / Ostermann, A. / Coates, L. / Blakeley, M.P. / Oksanen, E. / Logan, D.T.
履歴
登録2017年11月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月12日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: diffrn_source / exptl
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _exptl.crystals_number
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0432
ポリマ－15,7011
非ポリマー3421
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area410 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area7340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.010, 58.360, 63.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Galectin-3 / Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / ...Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / Galactoside-binding protein / GALBP / IgE-binding protein / L-31 / Laminin-binding protein / Lectin L-29 / Mac-2 antigen


分子量: 15701.049 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 113-250 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS3, MAC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17931
#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-lactose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-lactose
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折2
中性子回折2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
12.1944The crystal dimensions were 1.74 x 1.14 x 0.91 mm (1.8 mm3). This was the crystal used to collect data at LADI-III.
22.1944The crystal measured approximately 1.8 mm3. This was the crystal used to collect data at MaNDi.
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2951蒸気拡散法, シッティングドロップ法7.512-15% PEG 4000 OR PEG 3000, 0.1M MGCL2, 0.015M BETA MERCAPTOETHANOL, 0.1M TRIS-DCL, PD 7.9, 0.4M NASCN. All dissolved in D2O. Crystal grown in a 15 + 15 microlitre sitting drops that was first equilibrated for 1 week. A crystal grown at 20-28% PEG was introduced. The drop was fed with fresh protein by adding 3-4 micro litres of protein with 10 mM lactose every 3-4 days for 3 months. For details see Manzoni et al. (2016).
2932蒸気拡散法7.512-15% PEG 4000 OR PEG 3000, 0.1M MGCL2, 0.015M BETA MERCAPTOETHANOL, 0.1M TRIS-DCL, PD 7.9, 0.4M NASCN. All dissolved in D2O. Crystal grown in a 15 + 15 microlitre sitting drops that was first equilibrated for 1 week. A crystal grown at 20-28% PEG was introduced. The drop was fed with fresh protein by adding 3-4 micro litres of protein with 10 mM lactose every 3-4 days for 3 months. For details see Manzoni et al. (2016).

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12981
22981
32981
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンMAX II I911-311
NUCLEAR REACTORILL LADI III23.35-4.35
SPALLATION SOURCEORNL Spallation Neutron Source MANDI32.0-4.0
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARMOSAIC 325 mm CCD1CCD2015年5月31日FOCUSING MIRRORS
LADI III2IMAGE PLATE2014年12月15日
ORNL ANGER CAMERA3AREA DETECTOR2015年5月15日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SI(111) DOUBLE CRYSTALSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2LAUELneutron2
3LAUELneutron3
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
23.351
34.351
421
541
反射

Entry-ID: 6EYM

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)CC1/2Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I)Rpim(I) all
1.07-406135499.46.610.032124.7
1.7-281548595.8130.209222.20.052
1.7-281374187.1100.162212.40.044
1.6-191548581.34.40.155312.20.066
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible allNum. unique obsRpim(I) all
1.07-1.10.8172.10.772196.8
1.7-1.84.90.3343.9287.921720.139
1.7-1.84.90.2087266.514900.076
1.6-1.661.70.2072.4354.610220.15

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
LAUEGENデータ削減
LSCALEデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
Mantidデータ削減
XPREPデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化

SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / 構造決定の手法: フーリエ合成 / 位相誤差: 10.82 / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 開始モデル: 3ZSJ

3zsj

解像度 (Å)Refine-IDRfactor RfreeRfactor RworkRfactor obsNum. reflection RfreeNum. reflection obs% reflection Rfree (%)% reflection obs (%)Diffraction-ID詳細R Free selection details
1.7-28NEUTRON DIFFRACTION0.2110.1680.17769151945.0696.22NEUTRON DATA.
1.1-32X-RAY DIFFRACTION0.1250.107281556662599.41RANDOM
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1104 0 23 110 1237
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
NEUTRON DIFFRACTIONf_bond_d0.0112736
NEUTRON DIFFRACTIONf_angle_d1.7354717
NEUTRON DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.887721
NEUTRON DIFFRACTIONf_chiral_restr0.117198
NEUTRON DIFFRACTIONf_plane_restr0.009397
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1-1.1190.19381460.17482627X-RAY DIFFRACTION98
1.119-1.13930.21861270.1572606X-RAY DIFFRACTION99
1.1393-1.16120.1471460.15182651X-RAY DIFFRACTION99
1.1612-1.18490.17221440.13772626X-RAY DIFFRACTION100
1.1849-1.21070.16791420.13062677X-RAY DIFFRACTION100
1.2107-1.23890.15311340.12092671X-RAY DIFFRACTION100
1.2389-1.26990.16551430.10972680X-RAY DIFFRACTION100
1.2699-1.30420.12011470.10072650X-RAY DIFFRACTION100
1.3042-1.34260.11981270.09992686X-RAY DIFFRACTION100
1.3426-1.38590.10181230.09342698X-RAY DIFFRACTION100
1.3859-1.43540.12771470.08772667X-RAY DIFFRACTION100
1.4354-1.49290.11131370.07822705X-RAY DIFFRACTION100
1.4929-1.56080.10571370.08012687X-RAY DIFFRACTION100
1.5608-1.64310.09711290.08172712X-RAY DIFFRACTION100
1.6431-1.74610.10711460.08342702X-RAY DIFFRACTION100
1.7461-1.88090.1151500.08792716X-RAY DIFFRACTION100
1.8809-2.07010.09621500.08852712X-RAY DIFFRACTION100
2.0701-2.36960.13171180.10232767X-RAY DIFFRACTION100
2.3696-2.98510.15971600.12982759X-RAY DIFFRACTION100
2.9851-320.13211620.11982847X-RAY DIFFRACTION98
1.7001-1.83130.32821350.25262643NEUTRON DIFFRACTION90
1.8313-2.01560.20411620.17772812NEUTRON DIFFRACTION96
2.0156-2.30710.18751330.1392920NEUTRON DIFFRACTION98
2.3071-2.90620.21831650.14422943NEUTRON DIFFRACTION99
2.9062-280.18181740.16183108NEUTRON DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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