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万見
- PDB-6evp: Crystal structure the peptide-substrate-binding domain of human t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6evp
タイトルCrystal structure the peptide-substrate-binding domain of human type II collagen prolyl 4-hydroxylase complexed with Pro-Pro-Gly-Pro-Glu-Gly-Pro-Pro-Gly.
要素
  • PRO-PRO-GLY-PRO-GLU-GLY-PRO-PRO-GLY
  • Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-2
キーワードHYDROLASE / tetratricopeptide repeat / collagen synthesis / prolyl 4-hydroxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen-proline 4-dioxygenase / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / L-ascorbic acid binding / electron transfer activity / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prolyl 4-hydroxylase alpha-subunit, N-terminal / Prolyl 4-Hydroxylase alpha-subunit, N-terminal region / Prolyl 4-hydroxylase / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Tetratricopeptide repeat domain ...Prolyl 4-hydroxylase alpha-subunit, N-terminal / Prolyl 4-Hydroxylase alpha-subunit, N-terminal region / Prolyl 4-hydroxylase / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Murthy, A.V. / Sulu, R. / Koski, M.K. / Wierenga, R.K.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Sigrid Juselius Foundation フィンランド
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2018
タイトル: Structural enzymology binding studies of the peptide-substrate-binding domain of human collagen prolyl 4-hydroxylase (type-II): High affinity peptides have a PxGP sequence motif.
著者: Murthy, A.V. / Sulu, R. / Koski, M.K. / Tu, H. / Anantharajan, J. / Sah-Teli, S.K. / Myllyharju, J. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2017年11月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-2
C: PRO-PRO-GLY-PRO-GLU-GLY-PRO-PRO-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0556
ポリマ－12,7242
非ポリマー3304
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.020, 55.020, 73.269
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-444-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-2 / 4-PH alpha-2 / Procollagen-proline / 2-oxoglutarate-4-dioxygenase subunit alpha-2


分子量: 11920.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: P4HA2, UNQ290/PRO330 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3)pLysS / 参照: UniProt: O15460, procollagen-proline 4-dioxygenase
#2: タンパク質・ペプチド PRO-PRO-GLY-PRO-GLU-GLY-PRO-PRO-GLY


分子量: 803.858 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide, commercial. / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.31 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2.45 M ammonium sulphate, 10% DMSO, 100 mM MOPS, 5 mM PPGPEGPPG, 5% PEG 400, 100 mM MOPS.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月1日
放射モノクロメーター: C(110) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→40 Å / Num. obs: 15052 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rpim(I) all: 0.014 / Net I/σ(I): 21.3
反射 シェル解像度: 1.68→1.71 Å / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.994 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 765 / Rpim(I) all: 0.354 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 1.68→39.945 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.86
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2151 1493 9.98 %
Rwork0.1827 --
obs0.186 14962 99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→39.945 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数810 0 17 49 876
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009861
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9741166
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.426512
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053122
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007153
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6801-1.73430.31871310.28191218X-RAY DIFFRACTION99
1.7343-1.79630.30251320.25921208X-RAY DIFFRACTION100
1.7963-1.86830.31631250.23921212X-RAY DIFFRACTION100
1.8683-1.95330.28751350.25571199X-RAY DIFFRACTION99
1.9533-2.05630.23231410.19931206X-RAY DIFFRACTION100
2.0563-2.18510.20751360.18811229X-RAY DIFFRACTION100
2.1851-2.35380.19981370.18761206X-RAY DIFFRACTION98
2.3538-2.59060.2051350.18231218X-RAY DIFFRACTION99
2.5906-2.96540.25091420.18721243X-RAY DIFFRACTION100
2.9654-3.73560.17441380.17191259X-RAY DIFFRACTION100
3.7356-39.95610.21661410.16981271X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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