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- PDB-6esj: Human butyrylcholinesterase in complex with propidium -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6esj
タイトルHuman butyrylcholinesterase in complex with propidium
要素Cholinesterase
キーワードHYDROLASE / Butyrylcholinesterase / Inhibitor / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cholinesterase / : / neuroblast differentiation / response to folic acid / choline binding / Neurotransmitter clearance / cholinesterase activity / response to alkaloid / choline metabolic process / acetylcholine catabolic process ...cholinesterase / : / neuroblast differentiation / response to folic acid / choline binding / Neurotransmitter clearance / cholinesterase activity / response to alkaloid / choline metabolic process / acetylcholine catabolic process / negative regulation of synaptic transmission / hydrolase activity, acting on ester bonds / peptide hormone processing / acetylcholinesterase activity / nuclear envelope lumen / Aspirin ADME / Synthesis of PC / catalytic activity / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / xenobiotic metabolic process / response to glucocorticoid / learning / amyloid-beta binding / blood microparticle / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of cell population proliferation / enzyme binding / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family ...Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / Chem-PRM / Cholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.97984513804 Å
データ登録者Nachon, F. / Brazzolotto, X. / Wandhammer, M. / Trovaslet-Leroy, M. / Macdonald, I.R. / Darvesh, S. / Rosenberry, T.L.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French Ministry of Armed Forces フランス
引用ジャーナル: Molecules / 年: 2017
タイトル: Comparison of the Binding of Reversible Inhibitors to Human Butyrylcholinesterase and Acetylcholinesterase: A Crystallographic, Kinetic and Calorimetric Study.
著者: Rosenberry, T.L. / Brazzolotto, X. / Macdonald, I.R. / Wandhammer, M. / Trovaslet-Leroy, M. / Darvesh, S. / Nachon, F.
履歴
登録2017年10月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cholinesterase
B: Cholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,82821
ポリマ－119,3152
非ポリマー4,51319
水2,540141
1
A: Cholinesterase
ヘテロ分子

B: Cholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,82821
ポリマ－119,3152
非ポリマー4,51319
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_544-x,y-1/2,-z-1/21
2
B: Cholinesterase
ヘテロ分子

A: Cholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,82821
ポリマ－119,3152
非ポリマー4,51319
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y+1/2,-z-1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)75.040, 79.220, 228.350
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Cholinesterase / Acylcholine acylhydrolase / Butyrylcholine esterase / Choline esterase II / Pseudocholinesterase


分子量: 59657.402 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BCHE, CHE1 / 細胞株 (発現宿主): S2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P06276, cholinesterase

-
糖 , 2種, 12分子

#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 148分子

#4: 化合物 ChemComp-PRM / 3,8-DIAMINO-5[3-(DIETHYLMETHYLAMMONIO)PROPYL]-6-PHENYLPHENANTHRIDINIUM / PROPIDIUM / プロピジウム


分子量: 414.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H34N4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H5NO2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.2 M Ammonium Sulfate, 12% Polyethylene glycol 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.00442 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00442 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.979→38.06 Å / Num. obs: 27721 / % possible obs: 96.74 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 72.6781451165 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.09197 / Rpim(I) all: 0.05716 / Rrim(I) all: 0.1087 / Net I/σ(I): 10.83
反射 シェル解像度: 2.979→3.087 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.567 / Mean I/σ(I) obs: 2.01 / Num. unique obs: 2638 / CC1/2: 0.728 / Rpim(I) all: 0.3415 / Rrim(I) all: 0.6604 / % possible all: 93.55

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.12_2829精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5dyw

5dyw


解像度: 2.97984513804→38.0583333333 Å / SU ML: 0.490852176003 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36869738513 / 位相誤差: 31.9085285236
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29934549358 970 3.49927849928 %Random selection
Rwork0.221161718432 ---
obs0.22384786228 27720 96.7640590638 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 81.2509924017 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.97984513804→38.0583333333 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8367 0 295 141 8803
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003777563054478932
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.89030730579812171
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06406043207751324
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004609218313921548
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.243309558956144
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9798-3.13690.4286211563331350.3264296144883705X-RAY DIFFRACTION95.0730378807
3.1369-3.33330.4006073392291390.2901632995953842X-RAY DIFFRACTION99.4007490637
3.3333-3.59050.334854134231400.2551766195263834X-RAY DIFFRACTION98.2690405539
3.5905-3.95150.3334625371941380.2276522983063804X-RAY DIFFRACTION97.0219049963
3.9515-4.52250.3044797546611370.1916746627463786X-RAY DIFFRACTION96.6970667981
4.5225-5.69480.2203957701251400.1940835514833833X-RAY DIFFRACTION96.1752602275
5.6948-38.06140.2727722404081410.2029995630173946X-RAY DIFFRACTION94.8920362201
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.975399049210.601040229046-0.693152456341.82534987362-0.3386797138412.33056365740.0570779551018-0.848192227551-0.1703786978210.337291228856-0.06682589125760.02676644500590.04873912813590.196411973303-0.001175426495650.605436292434-0.06521068690560.006414742000820.708957204393-0.004413234712650.461217132777-5.49346250558-5.19959041365-16.0936563679
22.040714595920.408729852246-0.4469983901612.46834555551-0.1137099905922.693661269750.188193799913-0.05464314292670.2076579272810.0855628488921-0.1814316953560.0511611267928-0.189314586469-0.3160505334590.0005362248597790.415516395086-0.0105889954855-0.02887745378330.450549347483-0.01385649228260.528939666061-25.813632857830.8844767716-43.6955223251
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A'
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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