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- PDB-6emv: Crystal Structure of dual specific Trm10 construct from Thermococ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6emv
タイトルCrystal Structure of dual specific Trm10 construct from Thermococcus kodakaraensis.
要素tRNA (guanine(9)-/adenine(9)-N1)-methyltransferase
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Trm10 / Dual specificity enzymes / SPOUT / MTases
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA (adenine9-N1)-methyltransferase / tRNA (adenine(9)-N1)-methyltransferase activity / tRNA (guanine9-N1)-methyltransferase / tRNA (guanosine(9)-N1)-methyltransferase activity / tRNA methylation / tRNA processing / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protein arginine N-methyltransferase SFM1-like / tRNA methyltransferase, archaea / tRNA methyltransferase TRM10-type domain / tRNA methyltransferase TRM10-type domain superfamily / SAM-dependent methyltransferase TRM10-type domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / tRNA (guanine(9)-/adenine(9)-N1)-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermococcus kodakarensis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.90001435892 Å
データ登録者Singh, R.K. / Versees, W.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
Fonds voor Wetenschappelijk Onderzoek (FWO) ベルギー
引用ジャーナル: RNA / 年: 2018
タイトル: Structural and biochemical analysis of the dual-specificity Trm10 enzyme fromThermococcus kodakaraensisprompts reconsideration of its catalytic mechanism.
著者: Singh, R.K. / Feller, A. / Roovers, M. / Van Elder, D. / Wauters, L. / Droogmans, L. / Versees, W.
履歴
登録2017年10月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA (guanine(9)-/adenine(9)-N1)-methyltransferase
B: tRNA (guanine(9)-/adenine(9)-N1)-methyltransferase
C: tRNA (guanine(9)-/adenine(9)-N1)-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4216
ポリマ－67,2683
非ポリマー1,1533
水41423
1
A: tRNA (guanine(9)-/adenine(9)-N1)-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8072
ポリマ－22,4231
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: tRNA (guanine(9)-/adenine(9)-N1)-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8072
ポリマ－22,4231
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: tRNA (guanine(9)-/adenine(9)-N1)-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8072
ポリマ－22,4231
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.082, 71.082, 192.233
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Space group name HallP61

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要素

#1: タンパク質 tRNA (guanine(9)-/adenine(9)-N1)-methyltransferase / tRNA(m1G9/m1A9)-methyltransferase / tRNA(m1G9/m1A9)MTase


分子量: 22422.598 Da / 分子数: 3 / 変異: C120A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis (古細菌)
遺伝子: TK0422 / プラスミド: pet28b
詳細 (発現宿主): bactrerial expression vector with T7 lac promotor
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta
参照: UniProt: Q5JD38, tRNA (adenine9-N1)-methyltransferase, tRNA (guanine9-N1)-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 10% PEG6000, 0.2M LiCl and 0.1M NaAc pH 5.5 / PH範囲: 5.4-5.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→44.3924298364 Å / Num. obs: 12193 / % possible obs: 99.87 % / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 64.104975072 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.1927 / Rpim(I) all: 0.06787 / Rrim(I) all: 0.2044 / Net I/σ(I): 9.88
反射 シェル解像度: 2.9→2.999 Å / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 1.135 / Mean I/σ(I) obs: 1.65 / Num. unique obs: 1223 / CC1/2: 0.659 / Rpim(I) all: 0.3976 / Rrim(I) all: 1.203 / % possible all: 99.67

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDS2015-10-15データ削減
XDS2015-10-15データスケーリング
PHASER2.5.5位相決定
精密化開始モデル: previously solved structure ( unpublished)

解像度: 2.90001435892→44.3924298364 Å / SU ML: 0.372762584057 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36606548727 / 位相誤差: 28.2855881253
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.250478342492 609 4.99835850295 %RANDOM
Rwork0.19354637844 ---
obs0.196476138728 12184 99.9016070843 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 61.8643381185 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.90001435892→44.3924298364 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3986 0 78 23 4087
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.001885387036524152
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4778055603275619
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0452164614726632
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00245607741186705
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.56582597272466
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-3.19180.317121436531540.257109111062913X-RAY DIFFRACTION99.9674054759
3.1918-3.65340.2999603502251500.2289787897072858X-RAY DIFFRACTION99.8671978752
3.6534-4.60220.2337566234551520.1749025946552894X-RAY DIFFRACTION100
4.6022-44.39760.2204000493251530.1740832497532910X-RAY DIFFRACTION99.8370273794
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.44406590351 Å / Origin y: -26.0576400615 Å / Origin z: -17.2129730769 Å
111213212223313233
T0.349525671925 Å2-0.0718328180412 Å2-0.041637292696 Å2-0.310137384779 Å20.025096727051 Å2--0.393416395247 Å2
L0.96463959736 °2-0.20984471308 °2-0.188479929671 °2-0.138642199465 °20.0161517741612 °2--1.28119466499 °2
S-0.0287748172678 Å °0.12792370762 Å °0.119846748779 Å °-0.0449317727112 Å °0.051529079538 Å °-0.0479314177077 Å °0.0251929036556 Å °-0.068248699791 Å °-0.0301996523934 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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