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- PDB-6ems: Crystal Structure of dual specific Trm10 construct from Thermococ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ems
タイトルCrystal Structure of dual specific Trm10 construct from Thermococcus kodakaraensis.
要素tRNA (guanine(9)-/adenine(9)-N1)-methyltransferase
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Trm10 / Dual specificity enzymes / SPOUT / MTases
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA (adenine9-N1)-methyltransferase / tRNA (adenine(9)-N1)-methyltransferase activity / tRNA (guanine9-N1)-methyltransferase / tRNA (guanosine(9)-N1)-methyltransferase activity / tRNA methylation / tRNA processing / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
tRNA methyltransferase, archaea / tRNA methyltransferase TRM10-type domain / tRNA methyltransferase TRM10-type domain superfamily / SAM-dependent methyltransferase TRM10-type domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA (guanine(9)-/adenine(9)-N1)-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermococcus kodakarensis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.996 Å
データ登録者Singh, R.K. / Versees, W.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
Fonds voor Wetenschappelijk Onderzoek (FWO) ベルギー
引用ジャーナル: RNA / 年: 2018
タイトル: Structural and biochemical analysis of the dual-specificity Trm10 enzyme fromThermococcus kodakaraensisprompts reconsideration of its catalytic mechanism.
著者: Singh, R.K. / Feller, A. / Roovers, M. / Van Elder, D. / Wauters, L. / Droogmans, L. / Versees, W.
履歴
登録2017年10月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.d_res_low

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA (guanine(9)-/adenine(9)-N1)-methyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2181
ポリマ－42,2181
非ポリマー00
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.687, 65.925, 67.044
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab

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要素

#1: タンパク質 tRNA (guanine(9)-/adenine(9)-N1)-methyltransferase / tRNA(m1G9/m1A9)-methyltransferase / tRNA(m1G9/m1A9)MTase


分子量: 42217.750 Da / 分子数: 1 / 変異: C77A, C120A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This is a c-terminal deletion construct of the protein
由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis (strain ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1) (古細菌)
遺伝子: TK0422 / プラスミド: Pet28b
詳細 (発現宿主): bacterial expression vector with T7lac promoter
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta
参照: UniProt: Q5JD38, tRNA (adenine9-N1)-methyltransferase, tRNA (guanine9-N1)-methyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 18% PEG3350 and 0.1M Tris pH 7.5 / PH範囲: 7-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.996→47.0066469139 Å / Num. obs: 20375 / % possible obs: 99.97 % / 冗長度: 19.9 % / Biso Wilson estimate: 49.0376106091 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.07567 / Rpim(I) all: 0.0174 / Rrim(I) all: 0.0777 / Net I/σ(I): 24.82
反射 シェル解像度: 1.996→2.067 Å / 冗長度: 20.1 % / Rmerge(I) obs: 2.289 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1976 / CC1/2: 0.821 / Rpim(I) all: 0.5138 / Rrim(I) all: 2.348 / % possible all: 99.85

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDS2015-10-15データ削減
XDS2015-10-15データスケーリング
PHASER2.5.5位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5a7y

5a7y


解像度: 1.996→47.007 Å / SU ML: 0.26777404931 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.327 / 位相誤差: 26.4225135098
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2391 1016 4.98650306748 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.198 20375 99.9509443218 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 61.6575465554 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.996→47.007 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1928 0 0 65 1993
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00443134713671967
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6167420364812654
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0470679659226292
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00342955984398338
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.82499851111177
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9955-2.10070.345243324421410.3018899485282685X-RAY DIFFRACTION99.7529121073
2.1007-2.23230.288033644961410.268666359092734X-RAY DIFFRACTION100
2.2323-2.40470.3149501158551420.2509756899152730X-RAY DIFFRACTION100
2.4047-2.64670.2325393437371450.2188722608542740X-RAY DIFFRACTION100
2.6467-3.02960.2756366295511470.2179530975672768X-RAY DIFFRACTION100
3.0296-3.81670.2054041491781460.1946672496212777X-RAY DIFFRACTION99.9658002736
3.8167-47.01970.2282881395041540.1691151462582925X-RAY DIFFRACTION99.935086011
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 25.6911600187 Å / Origin y: 37.1920787861 Å / Origin z: 34.5003053449 Å
111213212223313233
T0.307124651728 Å20.0284423520709 Å2-0.00930741649947 Å2-0.337036524806 Å20.0453034782397 Å2--0.227958219216 Å2
L2.83086169799 °21.97497882402 °2-0.108855116026 °2-4.7218970489 °20.650264402339 °2--2.01892550817 °2
S0.190579602228 Å °-0.0254877524324 Å °0.135586433125 Å °0.0462336485289 Å °-0.102447011537 Å °-0.0063889470877 Å °-0.169680016586 Å °0.0828962167769 Å °-0.0838536891081 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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