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- PDB-6ejl: Structure of 14-3-3 zeta in complex with ASK1 14-3-3 binding motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ejl
タイトルStructure of 14-3-3 zeta in complex with ASK1 14-3-3 binding motif
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 5
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 protein / ASK1 / Apoptosis signal-regulating kinase 1
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to reactive nitrogen species / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / protein kinase complex / synaptic target recognition / Golgi reassembly / mitogen-activated protein kinase kinase kinase / programmed necrotic cell death / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / JUN kinase kinase kinase activity ...cellular response to reactive nitrogen species / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / protein kinase complex / synaptic target recognition / Golgi reassembly / mitogen-activated protein kinase kinase kinase / programmed necrotic cell death / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / JUN kinase kinase kinase activity / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / endothelial cell apoptotic process / Rap1 signalling / positive regulation of p38MAPK cascade / negative regulation of protein localization to nucleus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / p38MAPK cascade / positive regulation of JUN kinase activity / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / Activation of BAD and translocation to mitochondria / MAP kinase kinase kinase activity / positive regulation of myoblast differentiation / protein targeting / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / stress-activated MAPK cascade / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / negative regulation of TORC1 signaling / JNK cascade / ERK1 and ERK2 cascade / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / protein sequestering activity / cellular response to amino acid starvation / negative regulation of innate immune response / response to endoplasmic reticulum stress / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / response to ischemia / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / positive regulation of JNK cascade / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / apoptotic signaling pathway / lung development / Negative regulation of NOTCH4 signaling / regulation of protein stability / cellular response to hydrogen peroxide / cellular senescence / MAPK cascade / melanosome / intracellular protein localization / cellular response to tumor necrosis factor / angiogenesis / protein phosphatase binding / Oxidative Stress Induced Senescence / neuron apoptotic process / blood microparticle / vesicle / DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / protein kinase activity / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / cadherin binding / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / innate immune response / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
MAP3K, TRAFs-binding domain / MAP3K, PH domain / MAP3K, deoxyribohydrolase domain / MAP3K, HisK-N-like globin domain / MAP3K TRAFs-binding domain / ASK kinase PH domain / HisK-N-like globin domain of the ASK signalosome / Deoxyribohydrolase (DRHyd) domain of the ASK signalosome / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 ...MAP3K, TRAFs-binding domain / MAP3K, PH domain / MAP3K, deoxyribohydrolase domain / MAP3K, HisK-N-like globin domain / MAP3K TRAFs-binding domain / ASK kinase PH domain / HisK-N-like globin domain of the ASK signalosome / Deoxyribohydrolase (DRHyd) domain of the ASK signalosome / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein zeta/delta / Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.382 Å
データ登録者Petrvalska, O. / Lentini Santo, D. / Obsilova, V. / Obsil, T.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
European Commission675179 - TASPPI - H2020-MSCA-ITN-2015 チェコ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of 14-3-3 zeta in complex with ASK1 14-3-3 binding motif
著者: Petrvalska, O. / Lentini Santo, D. / Obsilova, V. / Obsil, T.
履歴
登録2017年9月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 5
D: Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0964
ポリマ－55,0964
非ポリマー00
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4080 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area21510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.980, 93.427, 68.491
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.74, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-370-

HOH

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26599.041 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 5 / Apoptosis signal-regulating kinase 1 / ASK-1 / MAPK/ERK kinase kinase 5 / MEKK 5


分子量: 949.020 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 963-970 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q99683, mitogen-activated protein kinase kinase kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: Morpheus HT-96, condition H12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: LIQUID ANODE / タイプ: Excillum MetalJet D2+ 70 kV / 波長: 1.3418 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→31.01 Å / Num. obs: 18601 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.96 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 20.57
反射 シェル解像度: 2.38→2.53 Å / 冗長度: 6.89 % / Rmerge(I) obs: 0.277 / Mean I/σ(I) obs: 7.15 / Num. unique obs: 2937 / CC1/2: 0.976 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QJB

1qjb


解像度: 2.382→30.322 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2154 928 5 %
Rwork0.1956 --
obs0.1966 18553 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.382→30.322 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3662 0 0 147 3809
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083711
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8945000
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.0611404
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042565
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005639
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3822-2.50770.27321300.22472463X-RAY DIFFRACTION98
2.5077-2.66470.25331310.2342490X-RAY DIFFRACTION100
2.6647-2.87030.26771330.23412539X-RAY DIFFRACTION100
2.8703-3.15890.27221330.22582519X-RAY DIFFRACTION100
3.1589-3.61540.21071330.19362517X-RAY DIFFRACTION100
3.6154-4.55250.16551330.15982535X-RAY DIFFRACTION100
4.5525-30.32460.19191350.18022562X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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