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- PDB-6ejk: Structure of a glycosyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ejk
タイトルStructure of a glycosyltransferase
要素WlaC protein
キーワードTRANSFERASE / Glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosyltransferase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyltransferase Family 4 / Glycosyltransferase subfamily 4-like, N-terminal domain / Glycosyl transferase, family 1 / Glycosyl transferases group 1 / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NerylNeryl pyrophosphate / Chem-UDN / WlaC protein
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Ramirez, A.S. / Boilevin, J. / Mehdipour, A.R. / Hummer, G. / Darbre, T. / Reymond, J.L. / Locher, K.P.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural basis of the molecular ruler mechanism of a bacterial glycosyltransferase.
著者: Ramirez, A.S. / Boilevin, J. / Mehdipour, A.R. / Hummer, G. / Darbre, T. / Reymond, J.L. / Locher, K.P.
履歴
登録2017年9月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WlaC protein
B: WlaC protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,8788
ポリマ－86,5112
非ポリマー3,3676
水00
1
A: WlaC protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9394
ポリマ－43,2551
非ポリマー1,6833
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: WlaC protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9394
ポリマ－43,2551
非ポリマー1,6833
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.870, 126.910, 71.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 WlaC protein / glycosyltransferase


分子量: 43255.473 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
遺伝子: wlaC
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: O86151
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactopyranose-(1-3)- ...2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 627.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpNAca1-4DGalpNAca1-3DGlcpNAca1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a2112h-1a_1-5_2*NCC/3=O]/1-2-2/a3-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(3+1)][a-D-GalpNAc]{[(4+1)][a-D-GalpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-UDN / Uridine-Diphosphate-Methylene-N-acetyl-galactosamine


分子量: 605.381 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H29N3O16P2
#4: 化合物 ChemComp-BUE / NerylNeryl pyrophosphate


分子量: 450.443 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H36O7P2
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Ammonium acetate, ADA, PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. obs: 23160 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.1772 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 3.3→3.418 Å / Rmerge(I) obs: 0.9563 / Mean I/σ(I) obs: 1.91 / % possible all: 90

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6EJI

6eji


解像度: 3.3→29.89 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 26.93
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 832 5.17 %
Rwork0.211 --
obs0.213 16100 98.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→29.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5828 0 184 0 6012
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0126128
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3578270
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5013654
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064946
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081012
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.50650.33071390.28012553X-RAY DIFFRACTION99
3.5065-3.77670.28981420.25472475X-RAY DIFFRACTION96
3.7767-4.15590.28751510.21162529X-RAY DIFFRACTION100
4.1559-4.75520.22791270.18292580X-RAY DIFFRACTION100
4.7552-5.98320.24321430.20912550X-RAY DIFFRACTION99
5.9832-29.89240.21741300.19072581X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.1961-2.34812.3975.8102-1.54737.0880.0556-0.0392-0.1183-0.48080.0575-0.07870.7219-0.0928-0.06850.42210.04050.09390.4855-0.14790.302683.8671-16.6620.7302
26.2027-1.13622.99492.5612-0.28935.2973-0.2512-0.26590.3590.2950.0623-0.2259-0.40480.24510.09450.3983-0.00120.00040.3550.01580.416378.1088-4.044227.0457
36.7934-1.46991.95912.4527-0.16463.5519-0.1201-0.0988-0.26130.09980.06250.3376-0.0475-0.27350.08770.41110.01150.05360.34120.06250.40859.5768-1.775115.2003
44.07982.6705-2.96067.4594-2.93176.80840.37640.0241-0.32440.5574-0.1202-0.4084-0.75170.1322-0.35810.4706-0.0398-0.05390.5028-0.14050.35490.8572-37.893615.3942
57.1890.3648-4.04543.7249-0.46075.27150.04520.3748-0.336-0.3189-0.1369-0.1010.2939-0.11390.16310.3262-0.0005-0.08730.3987-0.01440.489385.1276-50.3398.5835
66.79131.7375-3.12661.7349-0.98444.0495-0.0410.33060.3338-0.09660.05510.2905-0.0216-0.23490.03850.4346-0.0349-0.09810.3687-0.02320.49166.5478-53.107220.3732
72.98890.5904-1.24274.01393.09424.22920.3110.51940.63990.68422.0840.29721.3708-0.2896-2.73021.9509-0.02860.11771.41850.05551.382472.1078-16.758426.1359
85.4802-2.209-0.32224.74784.96836.0876-0.0369-0.9901-0.2827-0.59180.798-0.2883-1.16750.5525-0.18911.7025-0.21180.14621.57480.61981.627779.0536-37.91429.9938
95.90890.4781-3.48582.3329-2.19093.81661.3676-1.3993-0.2805-0.32220.39270.46970.33560.1522-0.75340.78280.2727-0.01921.17060.0791.267567.6597-7.405318.3432
102.720.1622-0.59642.5796-2.1282.76810.96020.62290.49820.3876-0.4176-0.08130.19040.3689-0.46830.9232-0.3931-0.25171.86540.15380.83374.7289-47.324317.3478
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 1 THROUGH 84 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 85 THROUGH 184 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 185 THROUGH 360 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'B' AND (RESID 1 THROUGH 84 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'B' AND (RESID 85 THROUGH 184 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'B' AND (RESID 185 THROUGH 360 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'B' AND (RESID 402 THROUGH 405 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'A' AND (RESID 402 THROUGH 405 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'A' AND RESSEQ 401
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN 'B' AND RESSEQ 401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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