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- PDB-6vxr: Structure of Maternal embryonic leucine zipper kinase bound to LDSM276 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vxr
タイトルStructure of Maternal embryonic leucine zipper kinase bound to LDSM276
要素Maternal embryonic leucine zipper kinase
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Protein kinase / inhibitor / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


neural precursor cell proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / hemopoiesis / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / G2/M transition of mitotic cell cycle / cell cortex / protein autophosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity ...neural precursor cell proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / hemopoiesis / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / G2/M transition of mitotic cell cycle / cell cortex / protein autophosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / cell population proliferation / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / positive regulation of apoptotic process / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / lipid binding / calcium ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Maternal embryonic leucine zipper kinase, catalytic domain / : / Maternal embryonic leucine zipper kinase, UBA domain / Kinase associated domain 1 (KA1) / Kinase associated domain 1 / Kinase associated domain 1 (KA1) profile. / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Maternal embryonic leucine zipper kinase, catalytic domain / : / Maternal embryonic leucine zipper kinase, UBA domain / Kinase associated domain 1 (KA1) / Kinase associated domain 1 / Kinase associated domain 1 (KA1) profile. / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-F7D / Maternal embryonic leucine zipper kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Counago, R.M. / Takarada, J.E. / dos Reis, C.V. / Gama, F.H. / Azevedo, H. / Mascarello, A. / Guimaraes, C.R. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 ブラジル, 3件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2013/50724-5 ブラジル
Brazilian National Council for Scientific and Technological Development (CNPq)465651/2014-3 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2014/50897-0 ブラジル
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of Maternal embryonic leucine zipper kinase bound to LDSM276
著者: Counago, R.M. / Takarada, J.E. / dos Reis, C.V. / Guimaraes, C.R. / Azevedo, H. / Mascarello, A. / Gama, F.H.
履歴
登録2020年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maternal embryonic leucine zipper kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7413
ポリマ－39,2961
非ポリマー4452
水84747
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.124, 70.159, 102.067
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Maternal embryonic leucine zipper kinase / hMELK / Protein kinase Eg3 / pEg3 kinase / Protein kinase PK38 / hPK38 / Tyrosine-protein kinase MELK


分子量: 39295.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MELK, KIAA0175 / プラスミド: pNIC-ZB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): R3
参照: UniProt: Q14680, non-specific serine/threonine protein kinase, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-F7D / (7R)-2-[(3,5-difluoro-4-hydroxyphenyl)amino]-7-methyl-5,8-di(prop-2-yn-1-yl)-7,8-dihydropteridin-6(5H)-one


分子量: 383.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H15F2N5O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 25% PEG 1,500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96858 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96858 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.85 Å / Num. obs: 25981 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.099 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2-2.0513.22.6792467818710.5060.7642.7881.1100
8.94-19.8410.40.0632233110.9980.0190.06341.991.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IH9

5ih9


解像度: 2.1→19.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 11.757 / SU ML: 0.145 / SU R Cruickshank DPI: 0.2212 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.221 / ESU R Free: 0.182
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2483 1128 5 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs0.2206 21334 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 97.73 Å2 / Biso mean: 51.597 Å2 / Biso min: 30 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.73 Å20 Å20 Å2
2---0.82 Å20 Å2
3----1.91 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→19.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2430 0 32 47 2509
Biso mean--49.81 53.76 -
残基数----309
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0132525
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172297
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2151.6343432
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1731.5715309
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2535308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.56623.305118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.89115418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.194159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0490.2328
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022788
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02501
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 72 -
Rwork0.289 1526 -
all-1598 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.2533 Å / Origin y: 3.9553 Å / Origin z: 9.4541 Å
111213212223313233
T0.0705 Å2-0.0596 Å2-0.0208 Å2-0.0844 Å20.0053 Å2--0.0208 Å2
L2.0878 °2-0.6967 °2-1.1386 °2-1.63 °20.5922 °2--3.5573 °2
S-0.0293 Å °0.2082 Å °-0.1626 Å °0.1183 Å °-0.0155 Å °0.0443 Å °0.1389 Å °-0.1408 Å °0.0448 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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