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- PDB-6eix: Crystal structure of the kinase domain of the Q207E mutant of ACV... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eix
タイトルCrystal structure of the kinase domain of the Q207E mutant of ACVR1 (ALK2) in complex with a 2-aminopyridine inhibitor K02288
要素Activin receptor type-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Kinase / ALK2 / Receptor / BMP / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / atrial septum primum morphogenesis / cardiac muscle cell fate commitment / endocardial cushion fusion / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / activin receptor complex / acute inflammatory response / positive regulation of determination of dorsal identity ...endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / atrial septum primum morphogenesis / cardiac muscle cell fate commitment / endocardial cushion fusion / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / activin receptor complex / acute inflammatory response / positive regulation of determination of dorsal identity / smooth muscle cell differentiation / endocardial cushion formation / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor activity, type I / activin receptor activity, type II / BMP receptor activity / receptor protein serine/threonine kinase / transforming growth factor beta receptor activity, type II / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / pharyngeal system development / transforming growth factor beta receptor activity, type III / activin binding / cellular response to BMP stimulus / activin receptor signaling pathway / negative regulation of activin receptor signaling pathway / embryonic heart tube morphogenesis / gastrulation with mouth forming second / dorsal/ventral pattern formation / transforming growth factor beta binding / determination of left/right symmetry / neural crest cell migration / atrioventricular valve morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / branching involved in blood vessel morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / SMAD binding / germ cell development / peptide hormone binding / mesoderm formation / positive regulation of SMAD protein signal transduction / regulation of ossification / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of signal transduction / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to growth factor stimulus / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / osteoblast differentiation / apical part of cell / heart development / in utero embryonic development / cell differentiation / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A3F / Activin receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Williams, E.P. / Canning, P. / Sanvitale, C.E. / Krojer, T. / Allerston, C.K. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A.N.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of the kinase domain of the Q207E mutant of ACVR1 (ALK2) in complex with K02288
著者: Williams, E.P. / Canning, P. / Sanvitale, C.E. / Bullock, A.N.
履歴
登録2017年9月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月13日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.22018年2月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Activin receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,43111
ポリマ－38,5201
非ポリマー91110
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint29 kcal/mol
Surface area14280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.560, 66.990, 62.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.04, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Activin receptor type-1 / Activin receptor type I / ACTR-I / Activin receptor-like kinase 2 / ALK-2 / Serine/threonine- ...Activin receptor type I / ACTR-I / Activin receptor-like kinase 2 / ALK-2 / Serine/threonine-protein kinase receptor R1 / SKR1 / TGF-B superfamily receptor type I / TSR-I


分子量: 38520.000 Da / 分子数: 1 / 変異: Q207E / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Missing residues at N and C terminus due to insufficient density to model them.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACVR1, ACVRLK2 / プラスミド: pFB-LIC-Bse / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04771, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物 ChemComp-A3F / 3-[6-amino-5-(3,4,5-trimethoxyphenyl)pyridin-3-yl]phenol / K-02288


分子量: 352.384 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H20N2O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1M MES pH 6.5 -- 12%(w/v) PEG 20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9778 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年4月21日
詳細: Kirkpatrick Baez bimorph mirror pair for horizontal and vertical focussing
放射モノクロメーター: Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9778 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→19.78 Å / Num. obs: 14813 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / CC1/2: 0.984 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Rpim(I) all: 0.082 / Rrim(I) all: 0.148 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.511 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 1444 / CC1/2: 0.749 / Rpim(I) all: 0.344 / Rrim(I) all: 0.619 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
iMOSFLM7.2.1データ削減
Aimless7.0.044データスケーリング
PHASER7.0.044位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IAS

1ias


解像度: 2.3→19.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 13.579 / SU ML: 0.17 / SU R Cruickshank DPI: 0.3761 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.376 / ESU R Free: 0.253 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.2529 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24944 749 5.1 %RANDOM
Rwork0.18825 ---
obs0.19135 14001 98.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 33.214 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.83 Å20 Å20.08 Å2
2---3.68 Å20 Å2
3---4.51 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.3→19.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2464 0 62 64 2590
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0192583
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022459
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1291.9673491
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.72235638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0845313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.66124.018112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.45715437
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.951516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2388
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212878
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02591
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.1318.521252
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.1288.5111251
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.34612.4321565
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.34612.4411566
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.7089.2571331
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.699.2581331
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.25813.1021927
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.59129.1682950
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.5929.1812951
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 47 5 %
Rwork0.218 994 -
obs--97.56 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.4143 Å / Origin y: 19.0257 Å / Origin z: -18.2558 Å
111213212223313233
T0.0456 Å2-0.0136 Å2-0.0042 Å2-0.0619 Å2-0.0224 Å2--0.0907 Å2
L0.5775 °20.2082 °2-0.2425 °2-0.4149 °2-0.004 °2--0.1575 °2
S0.0635 Å °-0.1033 Å °0.0422 Å °-0.0283 Å °-0.071 Å °0.0514 Å °-0.0079 Å °0.0349 Å °0.0075 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A172 - 196
2X-RAY DIFFRACTION1A197 - 258
3X-RAY DIFFRACTION1A259 - 297
4X-RAY DIFFRACTION1A298 - 359
5X-RAY DIFFRACTION1A360 - 377
6X-RAY DIFFRACTION1A378 - 499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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