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万見
- PDB-6e66: Crystal structure of bacterial N-acetylglucosamine transferase NleB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6.0E+66
タイトルCrystal structure of bacterial N-acetylglucosamine transferase NleB
要素NleB
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / NleB / Bacterial effector / Arginine GlcNAcylation
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-arginine N-acetylglucosaminyltransferase activity / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / symbiont-mediated suppression of host defense-related programmed cell death / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / manganese ion binding / toxin activity / host cell cytoplasm / extracellular region
類似検索 - 分子機能
T3SS secreted effector NleB-like protein / Protein-arginine N-acetylglucosaminyltransferase NleB1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Yao, Q. / Zheng, Y.Q. / Shao, F.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2019
タイトル: Structural and Functional Insights into Host Death Domains Inactivation by the Bacterial Arginine GlcNAcyltransferase Effector.
著者: Ding, J. / Pan, X. / Du, L. / Yao, Q. / Xue, J. / Yao, H. / Wang, D.C. / Li, S. / Shao, F.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Pathogen blocks host death receptor signalling by arginine GlcNAcylation of death domains.
著者: Li, S. / Zhang, L. / Yao, Q. / Li, L. / Dong, N. / Rong, J. / Gao, W. / Ding, X. / Sun, L. / Chen, X. / Chen, S. / Shao, F.
履歴
登録2018年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NleB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2382
ポリマ－38,1761
非ポリマー621
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.587, 101.458, 38.636
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z

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要素

#1: タンパク質 NleB


分子量: 38175.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2D0NUY1, UniProt: B7UI21*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 ammonium sulfate, 0.1 M sodium cacodylate trihydrate at pH 6.5 and 30% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 77.2 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17B1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 19964 / % possible obs: 97.94 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.214 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / Rmerge(I) obs: 0.439 / Num. unique obs: 1873

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_3120: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→19.744 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.28 / 位相誤差: 24.51
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2413 998 5 %1996
Rwork0.2002 ---
obs0.2023 19963 98.1 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.744 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2257 0 4 84 2345
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082311
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.053121
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.581375
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068329
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005408
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.21060.31661340.23012561X-RAY DIFFRACTION94
2.2106-2.34890.28411390.22352625X-RAY DIFFRACTION97
2.3489-2.52990.29221400.21982662X-RAY DIFFRACTION98
2.5299-2.78390.29061420.23162692X-RAY DIFFRACTION98
2.7839-3.18530.25181430.22362734X-RAY DIFFRACTION99
3.1853-4.00760.23241460.18912775X-RAY DIFFRACTION100
4.0076-19.74510.19871540.17442916X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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