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- PDB-6e2p: Structure of human JAK2 FERM/SH2 in complex with Leptin Receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6e2p
タイトルStructure of human JAK2 FERM/SH2 in complex with Leptin Receptor
要素
  • Leptin receptor
  • Tyrosine-protein kinase JAK2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Cytokine Receptor / Leptin / Signal Transduction
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of transport / leptin receptor activity / bone growth / leptin-mediated signaling pathway / regulation of bone remodeling / response to leptin / sexual reproduction / regulation of feeding behavior / multicellular organism development / interleukin-35-mediated signaling pathway ...regulation of transport / leptin receptor activity / bone growth / leptin-mediated signaling pathway / regulation of bone remodeling / response to leptin / sexual reproduction / regulation of feeding behavior / multicellular organism development / interleukin-35-mediated signaling pathway / nuclear receptor-mediated mineralocorticoid signaling pathway / histone H3Y41 kinase activity / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of growth factor dependent skeletal muscle satellite cell proliferation / symbiont-induced defense-related programmed cell death / mammary gland epithelium development / regulation of postsynapse to nucleus signaling pathway / positive regulation of growth hormone receptor signaling pathway / granulocyte macrophage colony-stimulating factor receptor complex / granulocyte-macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / energy reserve metabolic process / Signaling by Erythropoietin / collagen-activated signaling pathway / interleukin-12 receptor binding / Erythropoietin activates STAT5 / interleukin-5-mediated signaling pathway / response to interleukin-12 / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / positive regulation of leukocyte proliferation / post-embryonic hemopoiesis / interleukin-12 receptor complex / activation of Janus kinase activity / tyrosine phosphorylation of STAT protein / interleukin-23 receptor complex / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / positive regulation of platelet aggregation / Interleukin-23 signaling / type 1 angiotensin receptor binding / positive regulation of T-helper 17 type immune response / positive regulation of platelet activation / acetylcholine receptor binding / positive regulation of NK T cell proliferation / interleukin-12-mediated signaling pathway / cellular response to interleukin-3 / interleukin-3-mediated signaling pathway / Signaling by Leptin / regulation of nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of signaling receptor activity / Interleukin-12 signaling / Interleukin-27 signaling / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / Interleukin-35 Signalling / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / response to hydroperoxide / positive regulation of natural killer cell proliferation / positive regulation of cell-substrate adhesion / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth hormone receptor binding / axon regeneration / growth hormone receptor signaling pathway / peptide hormone receptor binding / cytokine receptor activity / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / extrinsic component of plasma membrane / IFNG signaling activates MAPKs / glycogen metabolic process / Interleukin-20 family signaling / interleukin-6-mediated signaling pathway / negative regulation of cell-cell adhesion / Interleukin-6 signaling / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / cytokine binding / Prolactin receptor signaling / MAPK3 (ERK1) activation / response to amine / positive regulation of interleukin-17 production / negative regulation of DNA binding / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / MAPK1 (ERK2) activation / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / mesoderm development / positive regulation of SMAD protein signal transduction / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / transport across blood-brain barrier / T cell differentiation / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / glial cell proliferation / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / response to tumor necrosis factor / Interleukin receptor SHC signaling / negative regulation of gluconeogenesis / phosphatidylinositol 3-kinase binding / phagocytosis / energy homeostasis / Regulation of IFNG signaling / type II interferon-mediated signaling pathway / Erythropoietin activates RAS
類似検索 - 分子機能
Leptin receptor, immunoglobulin-like domain / Obesity receptor immunoglobulin like domain / Immunoglobulin C2-set-like, ligand-binding / Ig-like C2-type domain / Short hematopoietin receptor, family 1, conserved site / Long hematopoietin receptor, Gp130 family 2, conserved site / Long hematopoietin receptor, gp130 family signature. / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak2 / Janus kinase 2, pseudokinase domain / Janus kinase 2, catalytic domain ...Leptin receptor, immunoglobulin-like domain / Obesity receptor immunoglobulin like domain / Immunoglobulin C2-set-like, ligand-binding / Ig-like C2-type domain / Short hematopoietin receptor, family 1, conserved site / Long hematopoietin receptor, Gp130 family 2, conserved site / Long hematopoietin receptor, gp130 family signature. / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak2 / Janus kinase 2, pseudokinase domain / Janus kinase 2, catalytic domain / Tyrosine-protein kinase JAK2, SH2 domain / JAK2, FERM domain C-lobe / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / Jak1 pleckstrin homology-like domain / FERM F2 acyl-CoA binding protein-like domain / FERM F1 ubiquitin-like domain / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase JAK2 / Leptin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Ferrao, R. / Lupardus, P.J. / Wallweber, H.J.A.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Receptor-mediated dimerization of JAK2 FERM domains is required for JAK2 activation.
著者: Ferrao, R.D. / Wallweber, H. / Lupardus, P.J.
履歴
登録2018年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase JAK2
B: Tyrosine-protein kinase JAK2
C: Leptin receptor
D: Leptin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,1045
ポリマ－129,0084
非ポリマー961
水48627
1
A: Tyrosine-protein kinase JAK2
C: Leptin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,6003
ポリマ－64,5042
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area23540 Å2
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein kinase JAK2
D: Leptin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5042
ポリマ－64,5042
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area22560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)263.870, 263.870, 101.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-476-

ASP

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase JAK2 / Janus kinase 2 / JAK-2


分子量: 55919.613 Da / 分子数: 2 / 断片: FERM/SH2 (UNP residues 36-514) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JAK2 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O60674, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Leptin receptor / LEPR / LEP-R / HuB219 / OB receptor / OB-R


分子量: 8584.573 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 863-933 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LEPR, DB, OBR / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P48357
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.76 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES, pH 6.5, 0.2 M magnesium chloride, 5-10% PEG4000, 10% ethylene glycol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月10日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.83→43.19 Å / Num. obs: 49544 / % possible obs: 99.58 % / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 78.56 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1052 / Rpim(I) all: 0.02946 / Rrim(I) all: 0.1093 / Net I/σ(I): 21.83
反射 シェル解像度: 2.83→2.931 Å / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 1.597 / Mean I/σ(I) obs: 2.03 / Num. unique obs: 4861 / CC1/2: 0.798 / Rpim(I) all: 0.4413 / Rrim(I) all: 1.658 / % possible all: 99.47

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1-2155_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4Z32

4z32


解像度: 2.83→43.186 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.77
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2426 1999 4.04 %
Rwork0.2274 --
obs0.228 49499 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 106.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.83→43.186 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7569 0 5 27 7601
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037762
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.60310514
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.644608
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421147
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041333
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8303-2.90110.39171390.34143313X-RAY DIFFRACTION99
2.9011-2.97950.33941420.3063359X-RAY DIFFRACTION100
2.9795-3.06710.29521410.28753352X-RAY DIFFRACTION100
3.0671-3.16610.31821410.28523350X-RAY DIFFRACTION100
3.1661-3.27920.31841410.2693344X-RAY DIFFRACTION100
3.2792-3.41050.29091410.27773364X-RAY DIFFRACTION100
3.4105-3.56560.26481410.24533371X-RAY DIFFRACTION100
3.5656-3.75350.27341430.22873379X-RAY DIFFRACTION100
3.7535-3.98850.25121420.21143383X-RAY DIFFRACTION100
3.9885-4.29620.20561430.1973376X-RAY DIFFRACTION100
4.2962-4.72810.19051430.17633413X-RAY DIFFRACTION100
4.7281-5.41110.18131440.18483419X-RAY DIFFRACTION99
5.4111-6.81310.24411450.253468X-RAY DIFFRACTION99
6.8131-43.19090.23761530.22943609X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3318-1.2036-1.24612.48282.57446.0985-0.3089-0.54880.10920.19790.5805-0.1348-0.4320.88-0.23960.86070.03730.22530.7512-0.13230.5176-48.9289-51.171819.2214
22.8087-2.25111.15834.3936-1.33772.6670.1944-0.1007-1.1991-0.36160.0151.0910.2209-0.1846-0.18090.6068-0.08940.08690.52320.0451.5197-80.205-81.3276-6.6159
33.05560.35131.293.00631.56454.1244-0.3261-0.7321-0.05130.512-0.38530.37570.6988-0.59090.62261.51580.57440.23941.090.04610.8381-56.9387-49.97857.5579
44.7732-0.25650.97873.34620.50373.1473-0.18750.18690.3004-0.9634-0.21940.71080.24040.25360.37251.45920.111-0.07930.8811-0.16391.0375-89.277-53.1912-28.5747
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 38 through 515)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 41 through 514)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 866 through 885)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 868 through 885)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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