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万見
- PDB-6du3: Structure of Scp1 D96N bound to REST-pS861/4 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6du3
タイトルStructure of Scp1 D96N bound to REST-pS861/4 peptide
要素
  • Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
  • REST-pS861
キーワードHYDROLASE/PEPTIDE / Phosphatase / Transcription Factor / Phosphorylation / Neurogenesis / HYDROLASE / HYDROLASE-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of dense core granule biogenesis / negative regulation of amniotic stem cell differentiation / modification of synaptic structure / negative regulation of aldosterone biosynthetic process / negative regulation of cortisol biosynthetic process / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat phosphatase activity / Regulation of NPAS4 gene transcription / cellular response to electrical stimulus / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound ...negative regulation of dense core granule biogenesis / negative regulation of amniotic stem cell differentiation / modification of synaptic structure / negative regulation of aldosterone biosynthetic process / negative regulation of cortisol biosynthetic process / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat phosphatase activity / Regulation of NPAS4 gene transcription / cellular response to electrical stimulus / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / negative regulation of calcium ion-dependent exocytosis / cardiac muscle cell myoblast differentiation / neuronal stem cell population maintenance / NGF-stimulated transcription / auditory receptor cell stereocilium organization / positive regulation of programmed cell death / nervous system process / cellular response to glucocorticoid stimulus / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / regulation of osteoblast differentiation / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / cellular response to stress / positive regulation of stem cell population maintenance / neuromuscular process controlling balance / somatic stem cell population maintenance / host-mediated suppression of viral transcription / negative regulation of neuron differentiation / hematopoietic progenitor cell differentiation / negative regulation of insulin secretion / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / protein dephosphorylation / transcription repressor complex / positive regulation of neuron differentiation / negative regulation of miRNA transcription / Regulation of PTEN gene transcription / response to ischemia / HDACs deacetylate histones / negative regulation of neurogenesis / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / cellular response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / response to hypoxia / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of apoptotic process / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
REST-like, C2H2-type zinc finger / Dullard phosphatase domain, eukaryotic / CTD small RNA polymerase II polypeptide A phosphatase-like / : / FCP1 homology domain / NLI interacting factor-like phosphatase / FCP1 homology domain profile. / catalytic domain of ctd-like phosphatases / : / HAD superfamily/HAD-like ...REST-like, C2H2-type zinc finger / Dullard phosphatase domain, eukaryotic / CTD small RNA polymerase II polypeptide A phosphatase-like / : / FCP1 homology domain / NLI interacting factor-like phosphatase / FCP1 homology domain profile. / catalytic domain of ctd-like phosphatases / : / HAD superfamily/HAD-like / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RE1-silencing transcription factor / Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Burkholder, N.T. / Mayfield, J.E. / Yu, X. / Irani, S. / Arce, D.K. / Jiang, F. / Matthews, W. / Xue, Y. / Zhang, Y.J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM104896-01A1 米国
Robert A. Welch FoundationF-1778 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Phosphatase activity of small C-terminal domain phosphatase 1 (SCP1) controls the stability of the key neuronal regulator RE1-silencing transcription factor (REST).
著者: Burkholder, N.T. / Mayfield, J.E. / Yu, X. / Irani, S. / Arce, D.K. / Jiang, F. / Matthews, W.L. / Xue, Y. / Zhang, Y.J.
履歴
登録2018年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
B: Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
C: REST-pS861
D: REST-pS861
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2416
ポリマ－44,1924
非ポリマー492
水32418
1
A: Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
C: REST-pS861
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1203
ポリマ－22,0962
非ポリマー241
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area9210 Å2
手法PISA
2
B: Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
D: REST-pS861
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1203
ポリマ－22,0962
非ポリマー241
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area920 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area9000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.414, 78.731, 63.001
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.420, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1 / Nuclear LIM interactor-interacting factor 3 / NLI-interacting factor 3 / Small C-terminal domain ...Nuclear LIM interactor-interacting factor 3 / NLI-interacting factor 3 / Small C-terminal domain phosphatase 1 / Small CTD phosphatase 1


分子量: 20738.607 Da / 分子数: 2 / 変異: D96N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTDSP1, NIF3, NLIIF, SCP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9GZU7, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド REST-pS861


分子量: 1357.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13127*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.32 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 30% PEG 3350 0.2 M Magnesium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97648 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97648 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→50 Å / Num. obs: 17864 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Χ2: 0.795 / Net I/σ(I): 7.6 / Num. measured all: 66701
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.57-2.6130.3846900.587176.6
2.61-2.663.30.358980.583197.5
2.66-2.713.60.3698800.584199.2
2.71-2.773.80.3079010.611198.1
2.77-2.833.80.2938770.594199.5
2.83-2.893.90.2448910.669198.1
2.89-2.973.80.229140.651199.6
2.97-3.053.80.1818860.664198.7
3.05-3.143.80.1479060.715199.3
3.14-3.243.90.1258880.692199.3
3.24-3.353.80.1059190.792198.6
3.35-3.493.80.0859050.771199.5
3.49-3.653.80.0758910.866199.4
3.65-3.843.80.0639010.88199.2
3.84-4.083.80.0538980.881199.4
4.08-4.393.80.0489280.949199.5
4.39-4.843.70.0469031.051199.4
4.84-5.533.80.0519121.171199.7
5.53-6.973.60.0529301.033199.7
6.97-503.70.0319461.028199.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.58→39.2 Å / 交差検証法: THROUGHOUT /
反射数%反射
obs17864 98 %
原子変位パラメータBiso max: 100.64 Å2 / Biso mean: 38.2103 Å2 / Biso min: 15.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.58→39.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2996 0 2 18 3016

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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