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万見
- PDB-6dtz: Crystal structure of eukaryotic DNA primase large subunit iron-su... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dtz
タイトルCrystal structure of eukaryotic DNA primase large subunit iron-sulfur cluster domain, Y397F mutant
要素DNA primase large subunit
キーワードREPLICATION / DNA primase / p58 / iron-sulfur cluster / regulatory subunit
機能・相同性
機能・相同性情報


Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / DNA replication initiation / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching / alpha DNA polymerase:primase complex / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication, synthesis of primer / DNA replication initiation / nuclear envelope ...Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / DNA replication initiation / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching / alpha DNA polymerase:primase complex / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication, synthesis of primer / DNA replication initiation / nuclear envelope / double-strand break repair / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA replication / DNA binding / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA primase, large subunit, eukaryotic / DNA primase large subunit, eukaryotic/archaeal / Eukaryotic and archaeal DNA primase, large subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / DNA primase large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.36 Å
データ登録者Salay, L.E. / Chazin, W.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118089 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Yeast require redox switching in DNA primase.
著者: O'Brien, E. / Salay, L.E. / Epum, E.A. / Friedman, K.L. / Chazin, W.J. / Barton, J.K.
履歴
登録2018年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年1月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA primase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0535
ポリマ－23,3471
非ポリマー7064
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.806, 50.810, 90.035
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA primase large subunit / DNA polymerase alpha:primase complex p58 subunit / Pol alpha-primase complex p58 subunit / DNA ...DNA polymerase alpha:primase complex p58 subunit / Pol alpha-primase complex p58 subunit / DNA primase 58 kDa subunit


分子量: 23347.309 Da / 分子数: 1 / 変異: Y397F / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GPGS - expression tag remnant Y397F - mutation
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PRI2, YKL045W, YKL258 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P20457, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.47 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 100 mM TRIS, 40% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER X8 PROTEUM / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2016年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.36→22.12 Å / Num. obs: 40483 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 9.31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 12.72
反射 シェル解像度: 1.36→1.41 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.3282 / Mean I/σ(I) obs: 2.21 / Num. unique obs: 3945 / CC1/2: 0.796 / % possible all: 97.87

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PROTEUM PLUSデータ削減
PROTEUM PLUSデータスケーリング
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.36→22.12 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.76
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.179 1998 4.94 %RANDOM
Rwork0.155 ---
obs0.157 40460 98.7 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 51.1 Å2 / Biso mean: 14.9677 Å2 / Biso min: 5.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.36→22.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1505 0 32 158 1695
Biso mean--24.55 24.73 -
残基数----183
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.36-1.3940.26461440.23792648279298
1.394-1.43170.22971400.21062702284298
1.4317-1.47380.21911530.189227182871100
1.4738-1.52140.19441370.17412712284998
1.5214-1.57570.20691200.16422720284099
1.5757-1.63880.1891450.15042749289499
1.6388-1.71340.15171350.14627612896100
1.7134-1.80370.1861490.140727272876100
1.8037-1.91660.17121530.132627762929100
1.9166-2.06450.16871440.13642744288899
2.0645-2.27210.16611500.14062773292399
2.2721-2.60040.16241360.15222681281795
2.6004-3.27450.19371330.15842787292098
3.2745-22.12790.15921590.15472964312399
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.2862 Å / Origin y: 24.8249 Å / Origin z: 14.4442 Å
111213212223313233
T0.041 Å2-0.0021 Å20.0019 Å2-0.0422 Å20.001 Å2--0.0691 Å2
L0.5153 °20.0303 °2-0.4565 °2-0.5916 °2-0.0906 °2--1.7964 °2
S-0.0097 Å °0.0363 Å °0.0156 Å °-0.0131 Å °-0.0025 Å °-0.0109 Å °0.0235 Å °-0.0189 Å °0.0114 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLA316 - 512
2X-RAY DIFFRACTION1ALLA601 - 860

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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