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- PDB-6dno: Crystal structure of Protein Phosphatase 1 (PP1) bound to the mus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dno
タイトルCrystal structure of Protein Phosphatase 1 (PP1) bound to the muscle glycogen-targeting subunit (Gm)
要素
  • Microcystin-LR
  • Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3A
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードSIGNALING PROTEIN / Inhibitor / complex / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen binding / protein phosphatase type 1 complex / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway ...glycogen binding / protein phosphatase type 1 complex / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / dephosphorylation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / Triglyceride catabolism / Maturation of hRSV A proteins / phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / transition metal ion binding / ribonucleoprotein complex binding / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / adherens junction / lung development / response to lead ion / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / Circadian Clock / presynapse / perikaryon / dendritic spine / iron ion binding / cell division / glutamatergic synapse / nucleolus / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain / CBM21 domain superfamily / Carbohydrate/starch-binding module (family 21) / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain profile. / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. ...: / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain / CBM21 domain superfamily / Carbohydrate/starch-binding module (family 21) / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain profile. / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Microcystin LR / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Choy, M.S. / Kumar, G.S. / Peti, W. / Page, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Drug Abuse (NIH/NIDA)GM098482 米国
National Institutes of Health/National Institute on Drug Abuse (NIH/NIDA)NS091336 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2018
タイトル: Identification of the substrate recruitment mechanism of the muscle glycogen protein phosphatase 1 holoenzyme.
著者: Kumar, G.S. / Choy, M.S. / Koveal, D.M. / Lorinsky, M.K. / Lyons, S.P. / Kettenbach, A.N. / Page, R. / Peti, W.
履歴
登録2018年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3A
C: Microcystin-LR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6293
ポリマ－38,6293
非ポリマー00
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3460 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area13220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.476, 65.744, 160.355
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-102-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 34162.148 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 7-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3A / Protein phosphatase 1 glycogen-associated regulatory subunit / Protein phosphatase type-1 glycogen ...Protein phosphatase 1 glycogen-associated regulatory subunit / Protein phosphatase type-1 glycogen targeting subunit / RG1


分子量: 3452.802 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 64-93 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: Q00756
#3: タンパク質・ペプチド Microcystin-LR


タイプ: Oligopeptide / クラス: 毒素 / 分子量: 1014.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: Microcystin LR
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.95 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6
詳細: 0.4 M magnesium formate dihydrate, 0.1 M Sodium Acetate trihydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→38.9 Å / Num. obs: 56091 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 5.1 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 1.45→1.47 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 1.147 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / CC1/2: 0.337 / % possible all: 72.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998)精密化
XDSoct 15, 2015データ削減
Aimless0.5.17データスケーリング
PHENIX2.5.6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4mov

4mov


解像度: 1.45→38.9 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.39
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2096 2680 4.78 %random selection
Rwork0.1859 ---
obs0.187 56035 98.39 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→38.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2547 0 71 147 2765
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052698
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9633650
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.863988
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081390
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004478
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4504-1.47670.36091150.33032094X-RAY DIFFRACTION74
1.4767-1.50510.33311450.29362785X-RAY DIFFRACTION99
1.5051-1.53590.30191430.26792835X-RAY DIFFRACTION100
1.5359-1.56930.27441390.2642793X-RAY DIFFRACTION100
1.5693-1.60580.25411350.24952840X-RAY DIFFRACTION100
1.6058-1.64590.24971480.24082839X-RAY DIFFRACTION100
1.6459-1.69040.23511340.22732810X-RAY DIFFRACTION100
1.6904-1.74020.25251250.21552834X-RAY DIFFRACTION100
1.7402-1.79630.23681500.21172821X-RAY DIFFRACTION100
1.7963-1.86050.23191590.20722842X-RAY DIFFRACTION100
1.8605-1.9350.25291430.20232837X-RAY DIFFRACTION100
1.935-2.02310.18951440.19992826X-RAY DIFFRACTION100
2.0231-2.12970.2121510.18072828X-RAY DIFFRACTION100
2.1297-2.26320.21961640.18572818X-RAY DIFFRACTION100
2.2632-2.43790.2041300.17852879X-RAY DIFFRACTION100
2.4379-2.68320.2131280.18812864X-RAY DIFFRACTION99
2.6832-3.07130.19241140.18092893X-RAY DIFFRACTION99
3.0713-3.86890.18821610.16262905X-RAY DIFFRACTION100
3.8689-38.9290.17791520.15433012X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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