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- PDB-6dg4: Structure of the Chaetomium thermophilum Ulp1-like SUMO protease ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dg4
タイトルStructure of the Chaetomium thermophilum Ulp1-like SUMO protease catalytic domain
要素Ulp1-like SUMO protease
キーワードHYDROLASE / SUMO hydrolase / ubiquitin-like protease / SMT3 hydrolase / desumoylating enzyme / cysteine protease / SUMO processing enzyme / SMT3 processing enzyme
機能・相同性Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / cysteine-type peptidase activity / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Specific protease-like protein
機能・相同性情報
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.442 Å
データ登録者Lima, C.D. / Baytshtok, V.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM118080 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Discovery and engineering of enhanced SUMO protease enzymes.
著者: Lau, Y.K. / Baytshtok, V. / Howard, T.A. / Fiala, B.M. / Johnson, J.M. / Carter, L.P. / Baker, D. / Lima, C.D. / Bahl, C.D.
履歴
登録2018年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name
改定 1.22018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ulp1-like SUMO protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0106
ポリマ－29,5421
非ポリマー4685
水8,305461
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area11490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.986, 63.595, 83.684
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ulp1-like SUMO protease


分子量: 29541.701 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain (UNP residues 935-1186) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (菌類) / 遺伝子: CTHT_0004370 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: G0RZV7, Ulp1 peptidase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 461 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.61 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.0, 2.1 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月10日
放射モノクロメーター: cryogenically-cooled single crystal Si(220) side bounce
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→50 Å / Num. obs: 44305 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 12.45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.056 / Χ2: 0.762 / Net I/σ(I): 9.4 / Num. measured all: 310342
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.44-1.466.20.21518780.9730.0910.2340.36285.2
1.46-1.497.20.19922270.9770.0780.2140.36898.5
1.49-1.527.50.18322150.9840.0710.1970.36599.7
1.52-1.557.60.1622220.9870.0610.1720.39599.4
1.55-1.587.70.14622170.9890.0560.1560.403100
1.58-1.627.70.13122270.9930.0510.1410.40299.7
1.62-1.667.50.11722190.9920.0460.1260.4399.6
1.66-1.717.30.10622560.9920.0420.1150.45599.5
1.71-1.766.70.09422100.9930.040.1030.47599.6
1.76-1.816.50.08422280.9940.0360.0920.51299.2
1.81-1.887.50.07322440.9960.0290.0790.57199.4
1.88-1.957.50.06522100.9960.0260.070.63198.7
1.95-2.047.10.05922030.9970.0240.0640.73297.9
2.04-2.156.80.05222230.9980.0220.0560.8598.2
2.15-2.296.50.04922280.9970.0210.0540.94197.9
2.29-2.4660.04621910.9980.0210.0511.08796.8
2.46-2.716.20.04322350.9980.0190.0471.13897
2.71-3.170.04322300.9980.0180.0471.44596.8
3.1-3.916.80.0422410.9980.0170.0441.85796.8
3.91-506.60.03924010.9980.0170.0432.05397.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1EUV

1euv


解像度: 1.442→41.842 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 13.15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1481 1999 4.52 %
Rwork0.1181 --
obs0.1195 44240 98.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 143.35 Å2 / Biso mean: 19.2422 Å2 / Biso min: 6.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.442→41.842 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1981 0 50 461 2492
Biso mean--56.58 34.93 -
残基数----253
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4423-1.47830.19531390.14082939307897
1.4783-1.51830.18741420.1212996313899
1.5183-1.5630.17161410.10729833124100
1.563-1.61350.17051440.105630303174100
1.6135-1.67110.15131430.10123028317199
1.6711-1.7380.12961430.104330203163100
1.738-1.81710.14761430.1053014315799
1.8171-1.91290.14441450.10883054319999
1.9129-2.03280.14551400.10842958309898
2.0328-2.18970.13771430.10563038318198
2.1897-2.41010.11891410.10872976311797
2.4101-2.75880.1491410.11422995313697
2.7588-3.47550.1511450.12673037318297
3.4755-41.85960.15151490.13833173332297

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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