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- PDB-6d7i: CTX-M-14 Apoenzyme D233N Point Mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d7i
タイトルCTX-M-14 Apoenzyme D233N Point Mutant
要素Beta-lactamase
キーワードHYDROLASE / Beta-Lactamase / ESBL / Apoenzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-lactamase / Beta-lactamase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Kemp, M. / Nichols, D. / Chen, Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI03158-04 米国
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Role of Asp-Asp Short Hydrogen Bond in Maintaining Active Site Integrity of CTX-M Beta-Lactamase
著者: Nichols, D.A. / Kemp, M.T. / Chen, Y.
履歴
登録2018年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02022年7月6日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / atom_type / database_2 / diffrn_source / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_conf / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_fragment / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_refine_tls.L[1][1] / _pdbx_refine_tls.L[1][2] / _pdbx_refine_tls.L[1][3] / _pdbx_refine_tls.L[2][2] / _pdbx_refine_tls.L[2][3] / _pdbx_refine_tls.L[3][3] / _pdbx_refine_tls.S[1][1] / _pdbx_refine_tls.S[1][2] / _pdbx_refine_tls.S[1][3] / _pdbx_refine_tls.S[2][1] / _pdbx_refine_tls.S[2][2] / _pdbx_refine_tls.S[2][3] / _pdbx_refine_tls.S[3][1] / _pdbx_refine_tls.S[3][2] / _pdbx_refine_tls.S[3][3] / _pdbx_refine_tls.T[1][1] / _pdbx_refine_tls.T[1][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][3] / _pdbx_refine_tls.T[2][2] / _pdbx_refine_tls.T[2][3] / _pdbx_refine_tls.T[3][3] / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_comp_id / _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_starting_model / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _software.version / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_beg
解説: Model completeness / 詳細: removed hydrogens / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0001
ポリマ－28,0001
非ポリマー00
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.809, 41.809, 231.951
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-435-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Beta-lactamase


分子量: 27999.561 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 29-291 / 変異: D233N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: blaCTX-M-14, beta-lactamase CTX-M-14, bla, bla CTX-M-14, bla-CTX-M-14a, blaCTX-M, blaCTX-M-14a, blaCTX-M-14b, blaCTX-M-14c, blaCTX-M-27b, blatoho-3, blaUOE-2, CTX-M-14, AM333_26030, AM340_ ...遺伝子: blaCTX-M-14, beta-lactamase CTX-M-14, bla, bla CTX-M-14, bla-CTX-M-14a, blaCTX-M, blaCTX-M-14a, blaCTX-M-14b, blaCTX-M-14c, blaCTX-M-27b, blatoho-3, blaUOE-2, CTX-M-14, AM333_26030, AM340_28340, AM465_01285, AM465_06510, AM465_23360, APT94_14605, BEN53_26220, BJJ90_27545, BK334_27290, BOH76_00730, BON63_16015, BON65_15195, BON66_01305, BON69_22545, BON72_03470, BON75_10525, BON76_14325, BON83_15455, BON86_08515, BON91_02075, BON92_04750, BON94_23850, BON95_01680, BON96_03940, BON98_23175, BXT93_06855, C5N07_28500, CDL37_21060, CR538_26855, DW236_20870, E4K51_21070, EIA08_25160, EIA21_26975, ELT23_05930, ELV24_09995, ELX61_24095, EST51_15935, EST51_18575, EST51_22260, EST51_22365, ETN48_p0088, FNJ69_13810, FTV90_03295, GE096_24920, GE096_25355, GQE36_23945, HGR36_01450, HGR36_27140, HHH24_004455, HHH24_005319, HJI79_003882, HJI79_004995, HK427_004976, HK427_005087, HL152_24835, HL152_25835, HL563_21800, HL563_23665, HLT96_25270, HLT96_28700, HLU13_27785, HLY53_18605, HLY53_26190, HLZ85_26065, HMW26_20895, HMW26_29355, HNC73_28650, HNC75_27190, HNC75_29165, HNC80_26145, HNC80_27675, HNC88_26185, HNC88_27880, HND23_26750, HND23_28285, HNV91_23425, HNV91_24920, HNV94_24095, HNV94_27845, pCT_085, pHK01_011, RCS103_P0010, RCS30_P0082, RCS56_P0085, RCS60_P0031, RCS63_P0006, RCS65_P0008, RCS66_P0053, SAMEA4362930_00013, SAMEA4363083_00099, SAMEA4370290_00046, WP4S18E07_P40650, WP7S17E01_P10270, WP7S18E09_37980
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9L5C7, UniProt: H6UQI0*PLUS, beta-lactamase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.15 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3 / 詳細: 1.0 M potassium phosphate, pH 8.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月17日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 29916 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.112 / Χ2: 1.065 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.0310.10.2817980.9890.0930.2960.631100
2.03-2.0710.10.2838410.9880.0930.2980.705100
2.07-2.1110.10.2488110.9950.0810.2610.732100
2.11-2.15100.2418250.9870.080.2540.803100
2.15-2.210.30.2258570.990.0740.2370.782100
2.2-2.259.90.2118080.9870.070.2230.957100
2.25-2.3110.10.1958350.9920.0650.2060.892100
2.31-2.37100.1787990.9920.0590.1880.928100
2.37-2.44100.1648630.9960.0540.1730.925100
2.44-2.5210.10.1548140.9950.0510.1620.98100
2.52-2.619.80.1448780.9930.0480.1521.036100
2.61-2.71100.1418040.9930.0470.1491.092100
2.71-2.849.80.1178570.9960.0390.1231.078100
2.84-2.999.80.1168670.9960.0390.1221.296100
2.99-3.179.80.1068230.9960.0350.1111.395100
3.17-3.429.70.0968680.9950.0330.1021.513100
3.42-3.769.70.0858590.9980.0290.091.4999.9
3.76-4.319.60.0798670.9970.0260.0831.556100
4.31-5.439.80.0769030.9960.0250.081.45299.9
5.43-508.90.069890.9980.0220.0641.0498.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ua6

4ua6


解像度: 2.001→34.562 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 21.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2329 2959 9.89 %
Rwork0.1982 26957 -
obs0.2016 29916 97.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.02 Å2 / Biso mean: 36.1865 Å2 / Biso min: 11.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.001→34.562 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1956 0 0 153 2109
Biso mean---31.81 -
残基数----262
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042009
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7012741
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043326
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005362
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8261234
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.001-2.03340.261370.26115491
2.0334-2.06840.31091260.2437123891
2.0684-2.1060.22641230.2264121792
2.106-2.14650.31761360.2423122196
2.1465-2.19040.2571350.241127493
2.1904-2.2380.26881440.2397122996
2.238-2.290.29711310.2295128297
2.29-2.34730.29371450.2419128696
2.3473-2.41070.2881480.24531300100
2.4107-2.48160.23771440.21741314100
2.4816-2.56170.27331480.2351315100
2.5617-2.65320.24971460.23081296100
2.6532-2.75940.30551390.21061338100
2.7594-2.8850.25871370.20681300100
2.885-3.0370.2591580.20331312100
3.037-3.22710.2321440.20861328100
3.2271-3.47610.19251540.17641322100
3.4761-3.82550.21311400.15441303100
3.8255-4.37810.17081390.14571282100
4.3781-5.51230.15971440.14651326100
5.5123-34.5620.2091410.1938132099
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.571 Å / Origin y: 31.9183 Å / Origin z: 96.8346 Å
111213212223313233
T0.1116 Å2-0.088 Å2-0.0491 Å2-0.2477 Å20.0571 Å2--0.2239 Å2
L0.662 °2-0.4217 °2-0.1197 °2-0.5779 °20.3372 °2--7.1084 °2
S0.203 Å °0.103 Å °0.0005 Å °-0.0678 Å °0.0558 Å °0.0409 Å °0.5731 Å °-0.7604 Å °-0.0036 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA26 - 290
2X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 154

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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