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- PDB-6d3l: Crystal structure of unphosphorylated human PKR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d3l
タイトルCrystal structure of unphosphorylated human PKR
要素Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase
キーワードTRANSFERASE / unphosphorylated / kinase / activation loop swapping / apo
機能・相同性
機能・相同性情報


Inhibition of PKR / regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / response to interferon-alpha / negative regulation of osteoblast proliferation / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / protein phosphatase regulator activity / SUMOylation of immune response proteins / regulation of hematopoietic stem cell proliferation ...Inhibition of PKR / regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / response to interferon-alpha / negative regulation of osteoblast proliferation / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / protein phosphatase regulator activity / SUMOylation of immune response proteins / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / regulation of translational initiation / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of chemokine production / endoplasmic reticulum unfolded protein response / antiviral innate immune response / cellular response to amino acid starvation / positive regulation of cytokine production / : / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / PKR-mediated signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / ISG15 antiviral mechanism / response to virus / kinase activity / Interferon alpha/beta signaling / protein autophosphorylation / double-stranded RNA binding / defense response to virus / protein phosphorylation / protein kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / non-specific serine/threonine protein kinase / negative regulation of translation / ribosome / translation / negative regulation of cell population proliferation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
EIF2AK2, first double-stranded RNA binding domain / EIF2AK2, second double-stranded RNA binding domain / : / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...EIF2AK2, first double-stranded RNA binding domain / EIF2AK2, second double-stranded RNA binding domain / : / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Erlandsen, H. / Mayo, C. / Robinson, V.L. / Cole, J.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)RO1-AI053615 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2019
タイトル: Structural Basis of Protein Kinase R Autophosphorylation.
著者: Mayo, C.B. / Erlandsen, H. / Mouser, D.J. / Feinstein, A.G. / Robinson, V.L. / May, E.R. / Cole, J.L.
履歴
登録2018年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4461
ポリマ－37,4461
非ポリマー00
水00
1
A: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase

A: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation, Lemaire, P. A., Lary, J., & Cole, J. L. (2005). Mechanism of PKR activation: dimerization and kinase activation in the absence of double-stranded RNA. Journal of ...根拠: equilibrium centrifugation, Lemaire, P. A., Lary, J., & Cole, J. L. (2005). Mechanism of PKR activation: dimerization and kinase activation in the absence of double-stranded RNA. Journal of Molecular Biology, 345(1), 81-90. http://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.10.031
  • 74.9 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,8922
ポリマ－74,8922
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/31
2
A: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase

A: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation, Lemaire, P. A., Lary, J., & Cole, J. L. (2005). Mechanism of PKR activation: dimerization and kinase activation in the absence of double-stranded RNA. Journal of ...根拠: equilibrium centrifugation, Lemaire, P. A., Lary, J., & Cole, J. L. (2005). Mechanism of PKR activation: dimerization and kinase activation in the absence of double-stranded RNA. Journal of Molecular Biology, 345(1), 81-90. http://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.10.031, fluorescence resonance energy transfer, Husain, B., Hesler, S., & Cole, J. L. (2015). Regulation of PKR by RNA: Formation of Active and Inactive Dimers. Biochemistry, 54(44), 6663-6672. http://doi.org/10.1021/acs.biochem.5b01046
  • 74.9 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,8922
ポリマ－74,8922
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_545x,x-y-1,-z+1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)92.689, 92.689, 123.325
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase / Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 2 / eIF-2A protein kinase 2 / Interferon- ...Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 2 / eIF-2A protein kinase 2 / Interferon-inducible RNA-dependent protein kinase / P1/eIF-2A protein kinase / Protein kinase RNA-activated / Protein kinase R / Tyrosine-protein kinase EIF2AK2 / p68 kinase


分子量: 37445.773 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain (229-551) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF2AK2, PKR, PRKR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P19525, non-specific serine/threonine protein kinase, non-specific protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, 2.0 M ammonium sulfate, 1:3 molar ratio of dp8 (heparin) was added to protein prior to crystallization

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.978971 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月22日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978971 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→123.33 Å / Num. obs: 6130 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 17.9 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.259 / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.267 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 3.1→3.31 Å / 冗長度: 19.3 % / Rmerge(I) obs: 1.133 / Num. unique obs: 1065 / CC1/2: 0.677 / Rpim(I) all: 0.263 / Rrim(I) all: 1.163 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation6.04 Å80.27 Å
Translation6.04 Å80.27 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.28データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0155精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2A19

2a19


解像度: 3.1→123.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.908 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.812 / SU B: 34.802 / SU ML: 0.573 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.65 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.347 296 4.9 %RANDOM
Rwork0.2585 ---
obs0.2629 5801 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 191.27 Å2 / Biso mean: 88.324 Å2 / Biso min: 41.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.29 Å2-0.15 Å20 Å2
2---0.29 Å20 Å2
3---0.95 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→123.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2014 0 0 0 2014
残基数----248
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0192082
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022045
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.561.9692793
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01634720
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9745250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.56624.42195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.65515407
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.1541511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2312
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022277
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02462
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.181 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 16 -
Rwork0.383 410 -
all-426 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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