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- PDB-6d36: Structure of human ARH3 bound to ADP-ribose and magnesium -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d36
タイトルStructure of human ARH3 bound to ADP-ribose and magnesium
要素Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
キーワードHYDROLASE / poly(ADP-ribose) hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP-ribosylserine hydrolase activity / peptidyl-serine ADP-deribosylation / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase activity / cellular response to superoxide / poly(ADP-ribose) glycohydrolase / poly(ADP-ribose) glycohydrolase activity / negative regulation of necroptotic process / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / site of DNA damage ...ADP-ribosylserine hydrolase activity / peptidyl-serine ADP-deribosylation / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase activity / cellular response to superoxide / poly(ADP-ribose) glycohydrolase / poly(ADP-ribose) glycohydrolase activity / negative regulation of necroptotic process / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / site of DNA damage / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / base-excision repair, gap-filling / nuclear body / mitochondrial matrix / DNA repair / magnesium ion binding / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylglycohydrolase fold / ADP-ribosylation/Crystallin J1 / ADP-ribosylation/Crystallin J1 / ADP-ribosylglycohydrolase / ADP-ribosylation/Crystallin J1 superfamily / : / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AR6 / ADP-ribosylhydrolase ARH3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Pourfarjam, Y. / Ventura, J. / Kurinov, I. / Kim, I.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2018
タイトル: Structure of human ADP-ribosyl-acceptor hydrolase 3 bound to ADP-ribose reveals a conformational switch that enables specific substrate recognition.
著者: Pourfarjam, Y. / Ventura, J. / Kurinov, I. / Cho, A. / Moss, J. / Kim, I.K.
履歴
登録2018年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月18日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / citation / citation_author
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
D: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
A: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
B: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,54416
ポリマ－157,1124
非ポリマー2,43212
水16,790932
1
C: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8864
ポリマ－39,2781
非ポリマー6083
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
D: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8864
ポリマ－39,2781
非ポリマー6083
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
A: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8864
ポリマ－39,2781
非ポリマー6083
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
B: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8864
ポリマ－39,2781
非ポリマー6083
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.918, 72.330, 115.945
Angle α, β, γ (deg.)83.06, 85.74, 72.04
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3 / ADP-ribosylhydrolase 3 / [Protein ADP-ribosylarginine] hydrolase-like protein 2


分子量: 39277.961 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADPRHL2, ARH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NX46, poly(ADP-ribose) glycohydrolase
#2: 化合物
ChemComp-AR6 / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE / Adenosine-5-Diphosphoribose


分子量: 559.316 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 932 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.31 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 22% PEG4000, 0.1 M sodium acetate pH 4.5, and 0.1 M MgSO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→46.451 Å / Num. obs: 146249 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 3 % / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.7193 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2foz

2foz


解像度: 1.7→46.451 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 22.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2178 7301 4.99 %
Rwork0.1836 --
obs0.1853 146243 96.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→46.451 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10090 0 152 932 11174
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01110468
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95414129
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.2596195
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0541586
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061837
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.71930.26462570.23054735X-RAY DIFFRACTION98
1.7193-1.73950.25612390.2114642X-RAY DIFFRACTION98
1.7395-1.76080.25782640.2054758X-RAY DIFFRACTION99
1.7608-1.78310.22972460.20544769X-RAY DIFFRACTION99
1.7831-1.80650.26132450.20494779X-RAY DIFFRACTION99
1.8065-1.83130.24672500.2034606X-RAY DIFFRACTION99
1.8313-1.85740.23062550.19454840X-RAY DIFFRACTION98
1.8574-1.88520.22142380.19464699X-RAY DIFFRACTION98
1.8852-1.91460.24842460.19624631X-RAY DIFFRACTION98
1.9146-1.9460.22882740.19194712X-RAY DIFFRACTION98
1.946-1.97960.24432420.19494604X-RAY DIFFRACTION97
1.9796-2.01560.21632680.19294685X-RAY DIFFRACTION97
2.0156-2.05430.22652770.18144613X-RAY DIFFRACTION96
2.0543-2.09630.24112370.1924482X-RAY DIFFRACTION94
2.0963-2.14180.23252410.1934395X-RAY DIFFRACTION91
2.1418-2.19170.23582470.19424543X-RAY DIFFRACTION96
2.1917-2.24650.21532110.1844803X-RAY DIFFRACTION99
2.2465-2.30720.22872150.18564681X-RAY DIFFRACTION99
2.3072-2.37510.23582440.18294759X-RAY DIFFRACTION99
2.3751-2.45170.24112390.18544708X-RAY DIFFRACTION98
2.4517-2.53940.20252430.18684702X-RAY DIFFRACTION98
2.5394-2.6410.21242510.19074636X-RAY DIFFRACTION96
2.641-2.76120.20842370.18594601X-RAY DIFFRACTION96
2.7612-2.90680.22012470.19034469X-RAY DIFFRACTION94
2.9068-3.08890.20482300.18494097X-RAY DIFFRACTION86
3.0889-3.32730.22882430.18274628X-RAY DIFFRACTION96
3.3273-3.6620.19982180.17514756X-RAY DIFFRACTION98
3.662-4.19160.19062630.15354669X-RAY DIFFRACTION97
4.1916-5.27980.19312360.15774526X-RAY DIFFRACTION94
5.2798-46.46830.20141980.19244414X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.11 Å / Origin y: 0.1739 Å / Origin z: -0.183 Å
111213212223313233
T0.0349 Å20.0163 Å20.0168 Å2-0.0834 Å2-0.0053 Å2--0.0791 Å2
L0.0112 °20.0275 °20.023 °2-0.103 °2-0.0422 °2--0.1499 °2
S-0.0108 Å °-0.0119 Å °0.0138 Å °-0.0051 Å °-0.0068 Å °-0.0011 Å °0.0044 Å °0.0224 Å °-0.0004 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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