PDB-7l9i: Crystal structure of human ARH3-D314A bound to magnesium and ADP-...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 7l9i

タイトル

Crystal structure of human ARH3-D314A bound to magnesium and ADP-ribose

要素

ADP-ribose glycohydrolase ARH3

キーワード

HYDROLASE / ADP-ribose / calcium

機能・相同性

機能・相同性情報

peptidyl-serine ADP-deribosylation / cellular response to superoxide / ADP-ribosylserine hydrolase activity / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase activity / poly(ADP-ribose) glycohydrolase activity / poly(ADP-ribose) glycohydrolase / negative regulation of necroptotic process / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / site of DNA damage ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 1.8 Å

データ登録者

Pourfarjam, Y. / Kurinov, I. / Moss, J. / Kim, I.K.

資金援助

米国, 1件

引用

ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Structural and biochemical analysis of human ADP-ribosyl-acceptor hydrolase 3 reveals the basis of metal selectivity and different roles for the two magnesium ions.
著者: Pourfarjam, Y. / Ma, Z. / Kurinov, I. / Moss, J. / Kim, I.K.

履歴

登録	2021年1月4日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2021年4月28日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2021年5月12日	Group: Database references / カテゴリ: citation Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.2	2021年7月21日	Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.3	2023年10月18日	Group: Data collection / Database references / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	7l9i.cif.gz	601.1 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb7l9i.ent.gz	398.1 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	7l9i.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l9/7l9i ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l9/7l9i	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	7l9fC 7l9hC 6d36S S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	7l9h-3 7l9h-1 3prt-d 6d3a-1 4jvl-1 6z28-d 6q4l-d 7aru-d 1y7w-2 4p5f-2 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#213 - 2017年9月サーチュイン (Sirtuins) 類似性 (1) #150 - 2012年6月スライディングクランプ (Sliding Clamps) 類似性 (1) #3 - 2000年3月 DNAポリメラーゼ (DNA Polymerase) 類似性 (1)

登録構造単位

C: ADP-ribose glycohydrolase ARH3

D: ADP-ribose glycohydrolase ARH3

A: ADP-ribose glycohydrolase ARH3

B: ADP-ribose glycohydrolase ARH3

ヘテロ分子

159 kDa, 4 ポリマー
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1

C: ADP-ribose glycohydrolase ARH3

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
根拠: gel filtration
39.8 kDa, 1 ポリマー
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2

D: ADP-ribose glycohydrolase ARH3

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
39.8 kDa, 1 ポリマー
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3

A: ADP-ribose glycohydrolase ARH3

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
39.8 kDa, 1 ポリマー
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4

B: ADP-ribose glycohydrolase ARH3

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
39.8 kDa, 1 ポリマー
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単位格子

Length a, b, c (Å)	44.808, 71.428, 115.803
Angle α, β, γ (deg.)	94.033, 94.626, 107.860
Int Tables number	1
Space group name H-M	P1
Space group name Hall	P1
Symmetry operation	#1: x,y,z

#1: タンパク質	ADP-ribose glycohydrolase ARH3 / ADP-ribosylhydrolase 3 / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase ARH3 / Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ...ADP-ribosylhydrolase 3 / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase ARH3 / Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3 / [Protein ADP-ribosylarginine] hydrolase-like protein 2 / [Protein ADP-ribosylserine] hydrolase 分子量: 39233.953 Da / 分子数: 4 / 変異: D314A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADPRS, ADPRHL2, ARH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q9NX46, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用, poly(ADP-ribose) glycohydrolase, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N- ...参照: UniProt: Q9NX46, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用, poly(ADP-ribose) glycohydrolase, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
#2: 化合物	ChemComp-AR6 / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE / Adenosine-5-Diphosphoribose 分子量: 559.316 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₅H₂₃N₅O₁₄P₂ / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物	ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 839 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
研究の焦点であるリガンドがあるか	Y

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.42 Å³/Da / 溶媒含有率: 49.12 %
結晶化	温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法詳細: 0.1 M sodium acetate buffer pH 4.5, 0.1 M MgCl2, and 24 % polyethylene glycol (PEG) 4000

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97 Å
検出器	タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月8日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 1.8→67.64 Å / Num. obs: 112761 / % possible obs: 89.77 % / 冗長度: 1.9 % / B_iso Wilson estimate: 19.01 Å² / R_merge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 4.6
反射シェル	解像度: 1.8→1.86 Å / R_merge(I) obs: 0.55 / Num. unique obs: 11030

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	1.14_3260	精密化
HKL-2000		データ削減
HKL-2000		データスケーリング
MOLREP		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: 6D36

6d36

解像度: 1.8→67.64 Å / SU ML: 0.231 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 23.183 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2284	5693	5.05 %
R_work	0.1887	107068	-
obs	0.1908	112761	89.77 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

原子変位パラメータ

B_iso mean: 22.18 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.8→67.64 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	9986	0	148	839	10973

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.0056	10312
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.8482	13988
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.0438	1579
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.0047	1815
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	7.4222	6120

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
1.8-1.82	0.3545	160	0.3111	3170	X-RAY DIFFRACTION	80.55
1.82-1.84	0.3815	184	0.2974	3641	X-RAY DIFFRACTION	90.53
1.84-1.86	0.3164	217	0.2827	3648	X-RAY DIFFRACTION	91.63
1.86-1.89	0.2655	197	0.2636	3603	X-RAY DIFFRACTION	90.97
1.89-1.91	0.314	181	0.2447	3626	X-RAY DIFFRACTION	91.82
1.91-1.94	0.2802	182	0.2279	3708	X-RAY DIFFRACTION	91.62
1.94-1.97	0.2598	195	0.2128	3545	X-RAY DIFFRACTION	91
1.97-2	0.2619	168	0.2057	3629	X-RAY DIFFRACTION	90
2-2.03	0.2222	211	0.1966	3601	X-RAY DIFFRACTION	90.76
2.03-2.06	0.2379	184	0.1912	3522	X-RAY DIFFRACTION	89.34
2.06-2.1	0.2178	175	0.1878	3545	X-RAY DIFFRACTION	88.49
2.1-2.13	0.2544	195	0.188	3520	X-RAY DIFFRACTION	87.6
2.13-2.18	0.2512	163	0.1887	3227	X-RAY DIFFRACTION	82.06
2.18-2.22	0.2389	181	0.1824	3467	X-RAY DIFFRACTION	86.59
2.22-2.27	0.2057	196	0.1822	3710	X-RAY DIFFRACTION	93.58
2.27-2.32	0.2244	182	0.1735	3697	X-RAY DIFFRACTION	92.75
2.32-2.38	0.2106	201	0.1714	3725	X-RAY DIFFRACTION	92.68
2.38-2.44	0.2032	196	0.1743	3601	X-RAY DIFFRACTION	91.96
2.44-2.51	0.2216	215	0.1763	3650	X-RAY DIFFRACTION	91.61
2.51-2.6	0.2059	187	0.1749	3544	X-RAY DIFFRACTION	89.8
2.6-2.69	0.2211	216	0.1775	3519	X-RAY DIFFRACTION	89.35
2.69-2.8	0.2382	176	0.1837	3319	X-RAY DIFFRACTION	82.22
2.8-2.92	0.2124	197	0.1798	3500	X-RAY DIFFRACTION	89.32
2.92-3.08	0.2248	198	0.1817	3731	X-RAY DIFFRACTION	94.09
3.08-3.27	0.2115	199	0.1823	3721	X-RAY DIFFRACTION	92.83
3.27-3.52	0.2362	188	0.1752	3638	X-RAY DIFFRACTION	92.08
3.52-3.88	0.1907	189	0.1651	3565	X-RAY DIFFRACTION	89.32
3.88-4.44	0.1861	178	0.1495	3408	X-RAY DIFFRACTION	85.16
4.44-5.59	0.2019	191	0.1753	3754	X-RAY DIFFRACTION	94.13
5.59-67.64	0.2502	191	0.2215	3534	X-RAY DIFFRACTION	89

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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