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- PDB-7l9f: Crystal structure of human ARH3 bound to calcium and ADP-ribose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7l9f
タイトルCrystal structure of human ARH3 bound to calcium and ADP-ribose
要素Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
キーワードHYDROLASE / ADP-ribose / calcium
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-serine ADP-deribosylation / cellular response to superoxide / ADP-ribosylserine hydrolase activity / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase activity / poly(ADP-ribose) glycohydrolase activity / poly(ADP-ribose) glycohydrolase / negative regulation of necroptotic process / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / site of DNA damage ...peptidyl-serine ADP-deribosylation / cellular response to superoxide / ADP-ribosylserine hydrolase activity / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase activity / poly(ADP-ribose) glycohydrolase activity / poly(ADP-ribose) glycohydrolase / negative regulation of necroptotic process / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / site of DNA damage / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / base-excision repair, gap-filling / nuclear body / mitochondrial matrix / DNA repair / magnesium ion binding / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylation/Crystallin J1 / ADP-ribosylglycohydrolase / ADP-ribosylation/Crystallin J1 superfamily / :
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AR6 / ADP-ribosylhydrolase ARH3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Pourfarjam, Y. / Kurinov, I. / Moss, J. / Kim, I.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
American Cancer Society133405-RSG-19-200-01-DMC 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Structural and biochemical analysis of human ADP-ribosyl-acceptor hydrolase 3 reveals the basis of metal selectivity and different roles for the two magnesium ions.
著者: Pourfarjam, Y. / Ma, Z. / Kurinov, I. / Moss, J. / Kim, I.K.
履歴
登録2021年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年7月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
D: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
A: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
B: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,67016
ポリマ－157,1124
非ポリマー2,55812
水21,8701214
1
C: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9174
ポリマ－39,2781
非ポリマー6393
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
D: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9174
ポリマ－39,2781
非ポリマー6393
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
A: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9174
ポリマ－39,2781
非ポリマー6393
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
B: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9174
ポリマ－39,2781
非ポリマー6393
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.930, 71.473, 115.595
Angle α, β, γ (deg.)93.966, 94.328, 107.408
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

-
要素

#1: タンパク質
Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3 / ADP-ribosylhydrolase 3 / [Protein ADP-ribosylarginine] hydrolase-like protein 2


分子量: 39277.961 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADPRHL2, ARH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NX46, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用, poly(ADP-ribose) glycohydrolase, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N- ...参照: UniProt: Q9NX46, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用, poly(ADP-ribose) glycohydrolase, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-AR6 / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE / Adenosine-5-Diphosphoribose


分子量: 559.316 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.94 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium acetate buffer pH 4.5, 0.1 M CaCl2, and 24 % polyethylene glycol (PEG) 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→67.88 Å / Num. obs: 125732 / % possible obs: 91.5 % / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 16.96 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.028 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Rmerge(I) obs: 0.117 / Num. unique obs: 12401

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6D36

6d36


解像度: 1.75→67.88 Å / SU ML: 0.1512 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.04 / 位相誤差: 18.5287 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1877 6170 4.91 %
Rwork0.1494 119520 -
obs0.1512 125690 91.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 21.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→67.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10014 0 152 1214 11380
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009110339
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.096514012
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05231573
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00671820
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.69856148
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.770.21822230.17823791X-RAY DIFFRACTION88.65
1.77-1.790.21482280.17164012X-RAY DIFFRACTION90.99
1.79-1.810.23642160.17663931X-RAY DIFFRACTION91.26
1.81-1.840.22551890.16713943X-RAY DIFFRACTION90.32
1.84-1.860.21851840.1583937X-RAY DIFFRACTION90.27
1.86-1.890.17332120.15323929X-RAY DIFFRACTION90.75
1.89-1.910.19582000.14923932X-RAY DIFFRACTION90.1
1.91-1.940.1881980.15383896X-RAY DIFFRACTION88.86
1.94-1.970.20551980.15643742X-RAY DIFFRACTION86.33
1.97-20.20291840.15693485X-RAY DIFFRACTION80.32
2-2.040.22252140.15833931X-RAY DIFFRACTION89.66
2.04-2.070.17981870.1584062X-RAY DIFFRACTION94.23
2.07-2.110.20312020.14734128X-RAY DIFFRACTION93.93
2.11-2.160.20512280.14554071X-RAY DIFFRACTION93.58
2.16-2.20.2021900.14874092X-RAY DIFFRACTION94.09
2.2-2.260.18641980.14444113X-RAY DIFFRACTION93.35
2.26-2.310.18532260.14034026X-RAY DIFFRACTION93.14
2.31-2.380.18882120.14274068X-RAY DIFFRACTION93.27
2.38-2.440.18961930.14014050X-RAY DIFFRACTION93.54
2.44-2.520.18512000.14064069X-RAY DIFFRACTION92.95
2.52-2.610.16862060.14334041X-RAY DIFFRACTION92.23
2.61-2.720.19362130.14473930X-RAY DIFFRACTION91.62
2.72-2.840.19142150.14933777X-RAY DIFFRACTION86.5
2.84-2.990.17192100.14594030X-RAY DIFFRACTION91.72
2.99-3.180.19332180.15414145X-RAY DIFFRACTION95.89
3.18-3.430.17891980.14864201X-RAY DIFFRACTION95.71
3.43-3.770.17732110.14814132X-RAY DIFFRACTION94.97
3.77-4.320.16632180.12324061X-RAY DIFFRACTION94.02
4.32-5.440.16792060.13923972X-RAY DIFFRACTION91.02
5.44-67.880.20021930.19374023X-RAY DIFFRACTION92.05
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.138181431273 Å / Origin y: -0.619577538899 Å / Origin z: -0.724915905583 Å
111213212223313233
T0.114991482479 Å20.00863489067359 Å2-0.0148137718862 Å2-0.139102216933 Å20.00762903228536 Å2--0.139347155413 Å2
L0.0366895309426 °20.0131831479601 °2-0.0373623609121 °2-0.0653033143799 °20.0335959410084 °2--0.129641873542 °2
S-0.00540868996521 Å °-0.0158819215954 Å °-0.0107525729663 Å °0.00374195194684 Å °-0.00620955586593 Å °0.00329439967132 Å °-0.00527722008963 Å °-0.00780233931447 Å °0.0109132689389 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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