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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6d3a | ||||||
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Title | Structure of human ARH3 D314E bound to ADP-ribose and magnesium | ||||||
![]() | Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3 | ||||||
![]() | HYDROLASE / poly(ADP-ribose) hydrolase | ||||||
Function / homology | ![]() ADP-ribosylserine hydrolase activity / peptidyl-serine ADP-deribosylation / cellular response to superoxide / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase activity / poly(ADP-ribose) glycohydrolase / poly(ADP-ribose) glycohydrolase activity / negative regulation of necroptotic process / Hydrolases; Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds; In linear amides / Hydrolases; Glycosylases; Hydrolysing N-glycosyl compounds / site of DNA damage ...ADP-ribosylserine hydrolase activity / peptidyl-serine ADP-deribosylation / cellular response to superoxide / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase activity / poly(ADP-ribose) glycohydrolase / poly(ADP-ribose) glycohydrolase activity / negative regulation of necroptotic process / Hydrolases; Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds; In linear amides / Hydrolases; Glycosylases; Hydrolysing N-glycosyl compounds / site of DNA damage / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / base-excision repair, gap-filling / nuclear body / mitochondrial matrix / DNA repair / magnesium ion binding / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Pourfarjam, Y. / Ventura, J. / Kurinov, I. / Kim, I.K. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure of human ADP-ribosyl-acceptor hydrolase 3 bound to ADP-ribose reveals a conformational switch that enables specific substrate recognition. Authors: Pourfarjam, Y. / Ventura, J. / Kurinov, I. / Cho, A. / Moss, J. / Kim, I.K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 910.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 627.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.6 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.6 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 54.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 78.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 39291.988 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9NX46, poly(ADP-ribose) glycohydrolase #2: Chemical | ChemComp-AR6 / [( #3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.26 Å3/Da / Density % sol: 45.61 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 22% PEG4000, 0.1 M sodium acetate pH 4.5, and 0.1 M MgSO4 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Nov 16, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.6→68.48 Å / Num. obs: 173752 / % possible obs: 95.7 % / Redundancy: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 21.2976613537 Å2 / Net I/σ(I): 17.6 |
Reflection shell | Resolution: 1.6→1.618 Å |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 31.821425451 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.60001013785→68.4830190676 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: -0.06406479104 Å / Origin y: 0.0564808543033 Å / Origin z: -0.0178801849691 Å
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Refinement TLS group | Selection details: all |