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万見
- PDB-6hfu: Human dihydroorotase mutant F1563Y co-crystallized with carbamoyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hfu
タイトルHuman dihydroorotase mutant F1563Y co-crystallized with carbamoyl aspartate at pH 7.5
要素CAD protein
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / de novo pyrimidine biosynthesis / CAD / TIM-barrel / carboxylated lysine
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate binding / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / dihydroorotase / response to cortisol / citrulline biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / glutaminase ...aspartate binding / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / dihydroorotase / response to cortisol / citrulline biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / glutaminase / aspartate carbamoyltransferase activity / dihydroorotase activity / Pyrimidine biosynthesis / UDP biosynthetic process / glutaminase activity / glutamine metabolic process / UTP biosynthetic process / response to caffeine / response to starvation / response to amine / response to testosterone / 'de novo' UMP biosynthetic process / animal organ regeneration / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / lactation / peptidyl-threonine phosphorylation / xenobiotic metabolic process / cellular response to epidermal growth factor stimulus / liver development / cell projection / female pregnancy / response to insulin / terminal bouton / nuclear matrix / heart development / protein autophosphorylation / protein kinase activity / neuronal cell body / enzyme binding / protein-containing complex / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase large subunit, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthase, small subunit / Carbamoyl-phosphate synthase, large subunit / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, GATase1 domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain ...Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase large subunit, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthase, small subunit / Carbamoyl-phosphate synthase, large subunit / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, GATase1 domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / Dihydroorotase signature 1. / Dihydroorotase signature 2. / Dihydroorotase, conserved site / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily / MGS-like domain / MGS-like domain profile. / MGS-like domain / Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Metal-dependent hydrolases / Class I glutamine amidotransferase-like / Metal-dependent hydrolase / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / N-CARBAMOYL-L-ASPARTATE / Multifunctional protein CAD
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.39971025955 Å
データ登録者Ramon-Maiques, S. / Grande Garcia, A.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2016-80570-R スペイン
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Characterization of the catalytic flexible loop in the dihydroorotase domain of the human multi-enzymatic protein CAD.
著者: Del Cano-Ochoa, F. / Grande-Garcia, A. / Reverte-Lopez, M. / D'Abramo, M. / Ramon-Maiques, S.
履歴
登録2018年8月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CAD protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4428
ポリマ－42,9321
非ポリマー5107
水6,413356
1
A: CAD protein
ヘテロ分子

A: CAD protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,88516
ポリマ－85,8642
非ポリマー1,02114
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area4180 Å2
ΔGint-266 kcal/mol
Surface area25850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.813, 159.112, 60.985
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2309-

HOH

21A-2327-

HOH

31A-2335-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 CAD protein


分子量: 42932.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAD / プラスミド: pOPIN-M / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GnTI / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P27708, carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing), aspartate carbamoyltransferase, dihydroorotase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-NCD / N-CARBAMOYL-L-ASPARTATE / N-カルバモイル-L-アスパラギン酸


分子量: 176.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H8N2O5
#4: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 356 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.85 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Protein at 2-3 mg/ml in 20 mM Tris pH 8, 0.15 M NaCl, 0.02 mM zinc sulfate, 0.2 mM TCEP with 4 mM carbamoyl asparate. Mother liquor: 2.5-3 M potassium formate, 0.1 M HEPES pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年1月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.39971025955→46.7382320719 Å / Num. obs: 78244 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 16.8959842176 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.047 / Net I/σ(I): 21.8
反射 シェル解像度: 1.39971025955→1.45 Å / 冗長度: 6.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 7709 / CC1/2: 0.892 / Rrim(I) all: 0.62 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4C6I

4c6i


解像度: 1.39971025955→46.7382320719 Å / SU ML: 0.096471806253 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33636324908 / 位相誤差: 14.118708471
Rfactor反射数%反射
Rfree0.150634628517 3813 4.87321711569 %
Rwork0.127400073732 --
obs0.128525058513 78244 99.5774791285 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 25.9836212927 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.39971025955→46.7382320719 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2789 0 24 361 3174
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009597357365583017
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.111733616984136
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.163251419617462
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00781834394702552
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.74321921461130
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3997-1.41740.220043324251440.1902166639212674X-RAY DIFFRACTION97.983310153
1.4174-1.43610.2016807548191140.1724109853872754X-RAY DIFFRACTION99.860724234
1.4361-1.45580.2153913861171580.1584314575422721X-RAY DIFFRACTION99.7920277296
1.4558-1.47660.2064421818951450.1532269732992728X-RAY DIFFRACTION99.8956884562
1.4766-1.49860.1885864302711460.1399141367612741X-RAY DIFFRACTION99.7926028344
1.4986-1.5220.1896180156011580.1297620153792738X-RAY DIFFRACTION99.89651604
1.522-1.5470.1930428296831260.1235313593412735X-RAY DIFFRACTION99.8952513966
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2.3108-2.45560.1321292522171350.1113418469132782X-RAY DIFFRACTION99.7947314403
2.4556-2.64510.1580401779881430.1222212037462808X-RAY DIFFRACTION99.7633536173
2.6451-2.91130.1613986930651430.1361641846432791X-RAY DIFFRACTION99.6941896024
2.9113-3.33250.1411268434791240.1331044249072806X-RAY DIFFRACTION99.8977156495
3.3325-4.19820.1327251993511170.1268648218692835X-RAY DIFFRACTION98.5642737896
4.1982-46.76430.1510149161371690.1611772287522918X-RAY DIFFRACTION98.8156209987

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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