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万見
- PDB-6cym: Reversible Covalent Direct Thrombin Inhibitors -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cym
タイトルReversible Covalent Direct Thrombin Inhibitors
要素(Prothrombin) x 2
キーワードHydrolase/Hydrolase Inhibitor / Hydrolase / blood coagulation / plasma / calcium-binding / glycoprotein / serine protease / Hydrolase-Hydrolase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) ...cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / lipopolysaccharide binding / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-methoxybenzoic acid / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Sivaraja, M. / Williams, D.C.
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2018
タイトル: Reversible covalent direct thrombin inhibitors.
著者: Sivaraja, M. / Pozzi, N. / Rienzo, M. / Lin, K. / Shiau, T.P. / Clemens, D.M. / Igoudin, L. / Zalicki, P. / Chang, S.S. / Estiarte, M.A. / Short, K.M. / Williams, D.C. / Datta, A. / Di Cera, E. / Kita, D.B.
履歴
登録2018年4月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prothrombin
B: Prothrombin
C: Prothrombin
D: Prothrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7399
ポリマ－66,1684
非ポリマー5715
水39622
1
A: Prothrombin
B: Prothrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4805
ポリマ－33,0842
非ポリマー3963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2500 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area12640 Å2
手法PISA
2
C: Prothrombin
D: Prothrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2594
ポリマ－33,0842
非ポリマー1752
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area12910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.670, 99.730, 146.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 5分子 ACBD

#1: タンパク質 Prothrombin / Coagulation factor II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質・ペプチド Prothrombin / Coagulation factor II


分子量: 3303.715 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 26分子

#3: 化合物 ChemComp-71F / 2-methoxybenzoic acid / 2-メトキシ安息香酸


分子量: 152.147 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H8O3
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.22 %
結晶化温度: 294 K / 手法: batch mode
詳細: For complex formation, 2 mg human alpha-thrombin (7.1 mg/mL in 50% v/v glycerol) were mixed with 0.5 mM Compound 1 in DMSO and dialyzed overnight into a solution of 20 mM sodium citrate and 1. ...詳細: For complex formation, 2 mg human alpha-thrombin (7.1 mg/mL in 50% v/v glycerol) were mixed with 0.5 mM Compound 1 in DMSO and dialyzed overnight into a solution of 20 mM sodium citrate and 1.3 mM Na2SO4 (pH 5.8). After dialysis, another 0.5 mM compound were added and left to incubate at room temperature for 1 h. The protein was centrifuged for 5 min at 4 deg C and 8000x RCF. The pellet, including about 120 uL of buffer, was mixed with 100 uL of a solution containing 50 mM sodium phosphate (pH 7.3), 190 mM sodium chloride, and 0.2 mM Compound 1. The crystal used for data collection was grown from the JCSG+ screen in well A10. The crystal was grown at 20 deg C using a MRC 3-well plate and in a 150 + 150 nL drop with a reservoir of 0.2 M potassium formate and 20% w/v PEG-3350.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. obs: 10936 / % possible obs: 72.1 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 73.56 Å2 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 2.9→2.95 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.9→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.856 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.521
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 566 5.18 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.18 10936 72.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 69.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.9755 Å20 Å20 Å2
2--8.7076 Å20 Å2
3----2.7322 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4556 0 36 22 4614
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014712HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.196361HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1670SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes112HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes671HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4712HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.89
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.45
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion579SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5212SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.18 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3143 -5.21 %
Rwork0.204 1220 -
all0.21 1287 -
obs--36.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.28521.26762.26180.4815-1.07765.17770.00410.01470.15490.20610.1386-0.5442-0.5320.2907-0.1427-0.1993-0.2387-0.02970.1434-0.07020.01212.205138.755114.9259
23.558-0.74930.08292.06740.42074.05020.11660.55910.1481-0.1790.011-0.1453-0.05880.1112-0.1275-0.3465-0.01740.03540.0663-0.0417-0.25422.346528.41972.2338
35.65871.29350.9651.366-1.90396.49140.0520.02520.0996-0.0383-0.0544-0.48590.06820.07060.0024-0.47820.1035-0.0730.5630.0833-0.123433.250322.893343.1849
44.0126-0.59811.85132.43020.34315.39780.4630.7828-0.6963-0.2097-0.1113-0.22261.08850.982-0.3518-0.33310.304-0.0740.1296-0.1172-0.374819.208612.1535.8613
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ B|1 - B|27 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|15 - A|271 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ D|1 - D|27 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ C|15 - C|271 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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