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- PDB-6cxd: Crystal structure of peptidase B from Yersinia pestis CO92 at 2.7... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cxd
タイトルCrystal structure of peptidase B from Yersinia pestis CO92 at 2.75 A resolution
要素Peptidase B
キーワードHYDROLASE / peptidase B / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID
機能・相同性
機能・相同性情報


PepB aminopeptidase / metalloaminopeptidase activity / manganese ion binding / transcription cis-regulatory region binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M17, peptidase B / Peptidase / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / Cytosol aminopeptidase signature. / Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M17, leucine aminopeptidase/peptidase B / Cytosol aminopeptidase family, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Yersinia pestis CO92 (ペスト菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Woinska, M. / Lipowska, J. / Shabalin, I.G. / Cymborowski, M. / Grimshaw, S. / Winsor, J. / Shuvalova, L. / Satchell, K.J. / Joachimiak, A. / Minor, W. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2020
タイトル: Structural and biochemical analysis of Bacillus anthracis prephenate dehydrogenase reveals an unusual mode of inhibition by tyrosine via the ACT domain.
著者: Shabalin, I.G. / Gritsunov, A. / Hou, J. / Slawek, J. / Miks, C.D. / Cooper, D.R. / Minor, W. / Christendat, D.
履歴
登録2018年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22021年4月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidase B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9007
ポリマ－49,3231
非ポリマー5766
水59433
1
A: Peptidase B
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)299,39842
ポリマ－295,9406
非ポリマー3,45836
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_455y-1/3,x+1/3,-z+1/31
crystal symmetry operation11_565x-y+2/3,-y+4/3,-z+1/31
crystal symmetry operation12_555-x+2/3,-x+y+1/3,-z+1/31
Buried area25550 Å2
ΔGint-667 kcal/mol
Surface area88810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.558, 101.558, 240.475
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-505-

SO4

21A-505-

SO4

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要素

#1: タンパク質 Peptidase B / Aminopeptidase B


分子量: 49323.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Yersinia pestis CO92 (ペスト菌) / 遺伝子: pepB, YPO2889, y1342, YP_2566 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-Magic / 参照: UniProt: P58475, PepB aminopeptidase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.16 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 uL 14 mg/mL protein in 20 mM Tris-HCl pH 7.5, 150 mM sodium chloride, 10% glycerol, 0.1% sodium azide, 0.5 mM TCEP, 1 mM ZnCl2 + 0.2 uL TOP96 #29 (0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium ...詳細: 0.2 uL 14 mg/mL protein in 20 mM Tris-HCl pH 7.5, 150 mM sodium chloride, 10% glycerol, 0.1% sodium azide, 0.5 mM TCEP, 1 mM ZnCl2 + 0.2 uL TOP96 #29 (0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium cacodylate, 30% w/v PEG8000) against 1.5 M sodium chloride, 96-well 3-drop crystallization plate (Swissci)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月18日
放射モノクロメーター: diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 12769 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 60.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.152 / Rsym value: 0.152 / Net I/av σ(I): 16.5 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 2.75→2.8 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.666 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 600 / CC1/2: 0.928 / Rsym value: 0.666 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0218精密化
HKL-3000v716.4データ削減
DENZOデータ削減
HKL-3000v716.4データスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-3000v716.4位相決定
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3IJ3

3ij3


解像度: 2.75→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 29.699 / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.363 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24925 600 4.8 %RANDOM
Rwork0.17761 ---
obs0.18097 11976 98.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 53.504 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å20.27 Å20 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3----1.74 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.75→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3163 0 30 33 3226
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0193244
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022957
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0321.9554403
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.72836839
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8535415
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.70624.552145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.09915522
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.7561520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.2495
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023666
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02650
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.4783.4431669
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.4643.4411668
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.2775.1522081
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.285.1542082
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.2083.7161575
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.7923.6441548
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.7465.3522285
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.31939.9473482
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.32239.963483
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.821 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 46 -
Rwork0.273 758 -
obs--87.3 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.89780.42331.98510.90870.64962.244-0.02890.0253-0.03420.03580.0916-0.26020.07180.0512-0.06280.0698-0.00170.04250.07580.02770.376538.43146.46127.624
23.5669-1.07-0.19422.4912-0.2951.6472-0.02030.21320.0099-0.1360.00460.0238-0.0265-0.11220.01570.0713-0.01280.02670.1-0.02710.119610.86936.95914.537
32.3783-0.41850.79661.25010.1591.14530.172-0.0865-0.1346-0.0151-0.064-0.10.1175-0.1037-0.10810.0406-0.00630.0460.0140.0260.170512.53130.85931.833
44.55142.16041.17613.02950.45821.20990.0901-0.16250.0560.1837-0.10950.16750.0361-0.07110.01930.10940.01290.05270.06410.02330.175217.0334.18727.32
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 141
2X-RAY DIFFRACTION2A142 - 312
3X-RAY DIFFRACTION3A313 - 367
4X-RAY DIFFRACTION4A368 - 432

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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