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- PDB-6cqa: E. coli DHFR complex with inhibitor AMPQD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cqa
タイトルE. coli DHFR complex with inhibitor AMPQD
要素Dihydrofolate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / DHFR / dihydrofolate reductase / inhibitor / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid binding / glycine biosynthetic process / dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process ...methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid binding / glycine biosynthetic process / dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / NADPH binding / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PQD / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Cao, H. / Rodrigues, J. / Benach, J. / Wasserman, S. / Morisco, L. / Koss, J. / Shakhnovich, E. / Skolnick, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM118039 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2018
タイトル: The crystal structure of a tetrahydrofolate-bound dihydrofolate reductase reveals the origin of slow product release.
著者: Cao, H. / Gao, M. / Zhou, H. / Skolnick, J.
履歴
登録2018年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3454
ポリマ－18,8481
非ポリマー4963
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.651, 64.651, 215.726
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase


分子量: 18848.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: folA, tmrA, b0048, JW0047 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ABQ4, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-PQD / 7-[(3-aminophenyl)methyl]-7H-pyrrolo[3,2-f]quinazoline-1,3-diamine


分子量: 304.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H16N6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.94 %
解説: Long and thick rod shape, with longest dimension of 0.05-0.5mm
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: 8-10mg/ml protein with 80uM AMPQD and 0.5mM NADPH in 50mM HEPES pH 7.3, 100mM NaCl (concentrated after dialysis), mixed at 1:1 v/v ratio with reservoir solution of 0.1M Citrate pH 3.5, 15% ...詳細: 8-10mg/ml protein with 80uM AMPQD and 0.5mM NADPH in 50mM HEPES pH 7.3, 100mM NaCl (concentrated after dialysis), mixed at 1:1 v/v ratio with reservoir solution of 0.1M Citrate pH 3.5, 15% PEG6000, 150mM Lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2018年3月6日 / 詳細: Diamond(111)
放射モノクロメーター: Kohzu HLD-4 Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→34.175 Å / Num. obs: 17823 / % possible obs: 85.2 % / 冗長度: 14.057 % / Biso Wilson estimate: 53.14 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rrim(I) all: 0.132 / Χ2: 1.061 / Net I/σ(I): 15.81 / Num. measured all: 250532
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.94-2.052.4094.4880.2311980.1375.48736.6
2.05-2.194.7223.8630.4223010.1544.33174
2.19-2.377.6752.6730.7926890.5352.86592.6
2.37-2.612.9271.4182.1326850.9521.47699.9
2.6-2.920.8710.8126.0324400.9860.832100
2.9-3.3521.0080.29215.5721860.9970.299100
3.35-4.120.5450.136.9618850.9990.102100
4.1-5.819.780.0560.28151310.051100
5.8-34.17517.2050.03368.1992610.03499.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7dfr

7dfr


解像度: 2.2→34.175 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 34.96
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2592 2455 10.14 %
Rwork0.2232 --
obs0.2269 13920 94.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 163.76 Å2 / Biso mean: 69.6 Å2 / Biso min: 40.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→34.175 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1267 0 47 39 1353
Biso mean--65.4 65.51 -
残基数----159
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061335
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0091820
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035189
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005234
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.396480
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2001-2.24250.4921900.486776785759
2.2425-2.28820.4808960.4521904100072
2.2882-2.3380.42261300.40921051118183
2.338-2.39230.43891400.4081204134494
2.3923-2.45210.38661410.32691253139499
2.4521-2.51840.34811430.32441261140499
2.5184-2.59250.36031360.29871296143299
2.5925-2.67620.31631460.30281264141099
2.6762-2.77180.32451410.29851248138999
2.7718-2.88270.35051360.280212951431100
2.8827-3.01380.31111430.263812641407100
3.0138-3.17260.26641450.252312841429100
3.1726-3.37120.27521450.234412741419100
3.3712-3.63120.29541470.209812881435100
3.6312-3.99620.23051430.197212691412100
3.9962-4.57320.22111490.158112721421100
4.5732-5.75730.18631410.166912781419100
5.7573-34.17950.19581430.192712891432100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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