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- PDB-6cpg: Structure of dephosphorylated Aurora A (122-403) in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cpg
タイトルStructure of dephosphorylated Aurora A (122-403) in complex with inhibiting monobody and AT9283 in an inactive conformation
要素
  • Aurora kinase A
  • Monobody
キーワードtransferase/inhibitor / protein kinase / DFG-loop / monobody / AT9283 / TRANSFERASE / transferase-inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / histone H3S10 kinase activity / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / mitotic centrosome separation ...Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / histone H3S10 kinase activity / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / mitotic centrosome separation / pronucleus / germinal vesicle / protein localization to centrosome / meiotic spindle / anterior/posterior axis specification / spindle organization / neuron projection extension / centrosome localization / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / spindle midzone / SUMOylation of DNA replication proteins / negative regulation of protein binding / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of mitotic nuclear division / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic cell cycle / liver regeneration / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / AURKA Activation by TPX2 / regulation of signal transduction by p53 class mediator / peptidyl-serine phosphorylation / mitotic spindle organization / regulation of cytokinesis / centriole / regulation of protein stability / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / response to wounding / kinetochore / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle / spindle pole / mitotic spindle / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / protein autophosphorylation / mitotic cell cycle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule cytoskeleton / midbody / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / basolateral plasma membrane / protein phosphorylation / microtubule / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / postsynaptic density / ciliary basal body / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulins / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-35R / Aurora kinase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Otten, R. / Kutter, S. / Zorba, A. / Padua, R.A.P. / Koide, A. / Koide, S. / Kern, D.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Office of Basic Energy Sciences, Catalysis Science Program 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FG02-05ER15699 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM100966-01 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Dynamics of human protein kinase Aurora A linked to drug selectivity.
著者: Pitsawong, W. / Buosi, V. / Otten, R. / Agafonov, R.V. / Zorba, A. / Kern, N. / Kutter, S. / Kern, G. / Padua, R.A. / Meniche, X. / Kern, D.
履歴
登録2018年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月4日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name
改定 1.22018年9月5日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: audit_author / entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id
改定 1.32019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52022年3月16日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年10月4日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aurora kinase A
B: Monobody
D: Aurora kinase A
E: Monobody
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,4526
ポリマ－85,6894
非ポリマー7632
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: confirmed by analytical ultracentrifugation (sedimentation runs).
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4700 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area29910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.860, 69.700, 175.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Aurora kinase A / Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine- ...Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine-protein kinase 15 / Serine/threonine-protein kinase 6 / Serine/threonine-protein kinase aurora-A


分子量: 32990.754 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6
プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Monobody


分子量: 9853.987 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / プラスミド: pHBT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#3: 化合物 ChemComp-35R / 1-cyclopropyl-3-{3-[5-(morpholin-4-ylmethyl)-1H-benzimidazol-2-yl]-1H-pyrazol-4-yl}urea


分子量: 381.432 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H23N7O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.05 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: A 1:1 ratio of protein mixture to mother liquor was obtained by combining 0.5 uL of sample [240 uM deP Aurora A + 1.0 mM AT9283 + 250 uM Mb] with 0.5 uL of mother liquor [0.1 M Bis-Tris, pH 5. ...詳細: A 1:1 ratio of protein mixture to mother liquor was obtained by combining 0.5 uL of sample [240 uM deP Aurora A + 1.0 mM AT9283 + 250 uM Mb] with 0.5 uL of mother liquor [0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, 0.2 M magnesium chloride, 19% (w/v) PEG-3350].

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.99997 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年4月21日
放射モノクロメーター: Double-crystal Si(111) and multilayer
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→43.14 Å / Num. obs: 19845 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 90.44 Å2 / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.159 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.183 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 1.047 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1418 / CC1/2: 0.625 / Rpim(I) all: 0.559 / Rrim(I) all: 1.338 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2v0.4.0.0-158-gd975537データ削減
XDSBUILT 20161205データ削減
XDSBUILT 20161205データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MQ4, 3K2M

1mq4

3k2m


解像度: 2.8→36.17 Å / SU ML: 0.5484 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 36.7707
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3349 1955 10 %
Rwork0.2792 --
obs0.2847 19556 97.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 85.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→36.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5122 0 56 0 5178
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00175323
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.55457280
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411814
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0027929
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.48583083
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.870.42231310.40571179X-RAY DIFFRACTION94.38
2.87-2.950.4761320.42451189X-RAY DIFFRACTION94.22
2.95-3.030.391350.38471222X-RAY DIFFRACTION95.9
3.03-3.130.39021360.35721212X-RAY DIFFRACTION97.54
3.13-3.240.39231370.34841237X-RAY DIFFRACTION97.86
3.24-3.370.39471400.34111256X-RAY DIFFRACTION98.24
3.37-3.530.39771380.33671250X-RAY DIFFRACTION98.79
3.53-3.710.34321400.30681265X-RAY DIFFRACTION99.57
3.71-3.950.36081410.281269X-RAY DIFFRACTION99.16
3.95-4.250.33961420.271277X-RAY DIFFRACTION99.02
4.25-4.680.33261420.26521276X-RAY DIFFRACTION99.37
4.68-5.350.28741430.25071283X-RAY DIFFRACTION97.81
5.35-6.740.33011430.28281298X-RAY DIFFRACTION98.9
6.74-36.170.29351550.22951388X-RAY DIFFRACTION99.04

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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