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- PDB-3k2m: Crystal Structure of Monobody HA4/Abl1 SH2 Domain Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k2m
タイトルCrystal Structure of Monobody HA4/Abl1 SH2 Domain Complex
要素
  • Monobody HA4
  • Proto-oncogene tyrosine-protein kinase ABL1
キーワードSIGNALING PROTEIN/PROTEIN BINDING / Engineered Binding Protein / Antibody Mimic / Protein-Protein complex / SH2 domain / ATP-binding / Phosphoprotein / Tyrosine-protein kinase / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-PROTEIN BINDING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of actin filament binding / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of oxidoreductase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / activation of protein kinase C activity / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / podocyte apoptotic process / delta-catenin binding ...positive regulation of actin filament binding / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of oxidoreductase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / activation of protein kinase C activity / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / podocyte apoptotic process / delta-catenin binding / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / transitional one stage B cell differentiation / regulation of postsynaptic specialization assembly / regulation of modification of synaptic structure / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / DNA conformation change / neuroepithelial cell differentiation / : / B cell proliferation involved in immune response / cerebellum morphogenesis / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of extracellular matrix organization / microspike assembly / B-1 B cell homeostasis / neuropilin signaling pathway / neuropilin binding / bubble DNA binding / mitochondrial depolarization / regulation of cell motility / activated T cell proliferation / positive regulation of establishment of T cell polarity / cellular response to dopamine / positive regulation of blood vessel branching / proline-rich region binding / regulation of Cdc42 protein signal transduction / syntaxin binding / mitogen-activated protein kinase binding / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / myoblast proliferation / alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of dendrite development / regulation of axon extension / regulation of T cell differentiation / cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / negative regulation of cell-cell adhesion / Myogenesis / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of osteoblast proliferation / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / regulation of microtubule polymerization / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / associative learning / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / Bergmann glial cell differentiation / regulation of endocytosis / neuromuscular process controlling balance / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of mitotic cell cycle / negative regulation of cellular senescence / negative regulation of BMP signaling pathway / actin monomer binding / canonical NF-kappaB signal transduction / signal transduction in response to DNA damage / positive regulation of focal adhesion assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / BMP signaling pathway / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / mismatch repair / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of cell adhesion / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / four-way junction DNA binding / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / spleen development / positive regulation of stress fiber assembly / ruffle / positive regulation of vasoconstriction / ephrin receptor binding / actin filament polymerization / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of endothelial cell migration / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of mitotic cell cycle / substrate adhesion-dependent cell spreading / SH2 domain binding / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / thymus development / protein kinase C binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / post-embryonic development / integrin-mediated signaling pathway / establishment of localization in cell
類似検索 - 分子機能
F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. ...F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Tyrosine-protein kinase ABL1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Wojcik, J.B. / Duguid, E.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: A potent and highly specific FN3 monobody inhibitor of the Abl SH2 domain.
著者: Wojcik, J. / Hantschel, O. / Grebien, F. / Kaupe, I. / Bennett, K.L. / Barkinge, J. / Jones, R.B. / Koide, A. / Superti-Furga, G. / Koide, S.
履歴
登録2009年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase ABL1
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase ABL1
C: Monobody HA4
D: Monobody HA4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0166
ポリマ－46,8264
非ポリマー1902
水5,152286
1
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase ABL1
D: Monobody HA4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5083
ポリマ－23,4132
非ポリマー951
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area10360 Å2
手法PISA
2
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase ABL1
C: Monobody HA4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5083
ポリマ－23,4132
非ポリマー951
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area10570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.625, 88.181, 131.081
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11C
21D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 5 - 95 / Label seq-ID: 5 - 95

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1CC
2DD

-
要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase ABL1 / Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1 / c-ABL / p150


分子量: 12584.924 Da / 分子数: 2 / 断片: SH2 Domain (UNP residues 121-232) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABL, ABL1, JTK7 / プラスミド: pHFT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P00519, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Monobody HA4


分子量: 10827.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Synthetic / Plasmid details: PROTEIN SELECTED BY PHAGE DISPLAY / プラスミド: pHFT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG 4000, 0.2M sodium acetate trihydrate, 0.1M Tris hydrochloride, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.751→50 Å / Num. obs: 38402 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.1 % / Rsym value: 0.046
反射 シェル解像度: 1.751→1.81 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.438 / % possible all: 65

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OPK: 154-235, 1FNF: loops omitted

1opk

1fnf


解像度: 1.75→39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 4.725 / SU ML: 0.079 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R: 0.125 / ESU R Free: 0.122 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 1922 5 %RANDOM
Rwork0.18 ---
all0.183 40297 --
obs0.182 38402 95.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 63.32 Å2 / Biso mean: 27.667 Å2 / Biso min: 11.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.76 Å20 Å20 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3---0.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3089 0 10 286 3385
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0213183
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.51.9484343
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9555395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.39622.248129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.70615470
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7421519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2478
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022427
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.21396
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.22193
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2320.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1960.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9341.52031
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.48223214
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2731356
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9354.51129
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: C / Ens-ID: 1 / 数: 686 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.740.5
MEDIUM THERMAL1.312
LS精密化 シェル解像度: 1.751→1.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 94 -
Rwork0.277 1613 -
all-1707 -
obs-1613 58.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
112.0497.9655-3.750429.19811.710318.91970.4581-0.01370.8129-0.1082-0.1296-0.8233-1.07720.6438-0.3285-0.0566-0.0350.06780.0593-0.0296-0.02864.9997-10.09331.4813
23.45330.77580.76270.72580.05641.74460.01570.36910.0481-0.01170.0370.1804-0.03160.0868-0.0526-0.0770.01420.0102-0.0242-0.0233-0.0731-6.8368-17.78472.0237
325.3291-0.8893-7.83729.0639-4.27114.71310.2717-0.48712.29290.14450.24710.33340.03121.0599-0.51880.22340.0925-0.06350.0828-0.00590.2031-12.6043-5.5044.7632
44.22120.62690.19597.21922.42273.53410.04270.05620.0662-0.0939-0.07430.11860.057-0.04640.0316-0.06510.01230.0028-0.0232-0.0073-0.0469-9.8397-17.73299.6372
56.0801-2.1663-2.161917.16250.92225.0487-0.1561-0.31540.33390.59460.2770.082-0.15580.1708-0.1209-0.0606-0.01440.0223-0.0411-0.0528-0.0638-3.6065-6.35419.7572
64.73680.2481-0.0051.40030.37222.12530.0781-0.1249-0.07390.1020.0104-0.11090.04430.3278-0.0885-0.09420.01960.01090.0188-0.0379-0.05920.7593-16.019915.7017
73.51692.4098-2.781417.0058-10.091614.1352-0.2480.57150.0073-0.852-0.12610.06920.6378-0.04390.3741-0.12780.00550.01330.0519-0.0772-0.1075-0.9007-20.7408-0.9043
837.201-15.05590.563620.7433-2.888512.7058-0.9225-0.4787-0.75052.3791-0.2833-1.8217-0.22610.49421.20580.084-0.3585-0.15760.1742-0.1087-0.0646-0.2712-8.81867.0921
98.56690.42121.05364.3630.18554.84710.2219-1.67260.20681.00640.01810.141-0.5744-0.3249-0.240.1407-0.13160.03460.3465-0.0379-0.1992-14.205-11.834667.6872
107.3798-3.51680.978813.25441.02543.28260.0679-1.25570.0980.8140.15110.4582-0.13710.095-0.2190.0774-0.07170.01670.221-0.1075-0.1177-12.6265-10.260363.1326
1110.9387-2.08460.792711.39610.32956.47680.117-0.79370.05160.2265-0.07770.1727-0.36660.0033-0.0394-0.0316-0.07890.0379-0.01-0.0629-0.1524-14.3427-11.134857.903
1216.4809-2.3324-2.27047.63530.79134.66420.39380.175-0.0117-0.5963-0.2269-0.2421-0.07490.1176-0.1669-0.0903-0.03790.042-0.0055-0.0396-0.1259-1.0336-17.083350.286
136.8913-1.6283-1.77145.59440.85055.13620.2083-0.6851.0907-0.26280.1704-0.7546-0.73360.7197-0.3787-0.1226-0.15810.0569-0.1346-0.2034-0.068-5.5514-4.698255.2977
1410.1013-19.95172.604948.9834-5.29490.6741-0.1215-0.4797-0.25380.54810.30350.5895-0.1267-0.0503-0.1821-0.00660.00550.0115-0.0789-0.0023-0.0277-16.8207-22.029540.2718
154.75336.713-3.377621.0041-10.222710.8471-0.26890.06780.3152-0.20680.46990.934-0.0424-0.3347-0.201-0.0507-0.0126-0.0108-0.1231-0.00870.0594-22.0502-8.80931.4289
164.24653.2034-0.63593.7805-0.70091.71150.0606-0.19510.22080.16370.03420.3409-0.0837-0.0205-0.0947-0.00350.00830.0135-0.1129-0.02290.0989-20.66290.459231.6027
171.20940.98060.32652.2658-1.41772.84610.0913-0.24540.0010.2978-0.11260.0074-0.04110.06370.0214-0.0054-0.00960.0327-0.0562-0.0697-0.0234-17.5029-7.808641.1449
183.5647-3.01281.56786.13348.991630.36080.3781-0.14850.31320.4435-0.0554-1.0970.18663.3914-0.32260.0033-0.0375-0.04970.3683-0.02880.2463-3.0821-0.830636.9707
191.10070.3469-0.00712.2013-1.27731.39110.0447-0.21090.18390.1904-0.01860.1817-0.16980.0972-0.02610.0049-0.02430.0245-0.0693-0.06750.0103-15.8774-1.911637.7515
201.90511.2263-1.39992.322-2.5955.6396-0.0026-0.16750.01640.0506-0.01510.05240.2282-0.00410.0176-0.0421-0.00080.0051-0.0905-0.0315-0.037-15.6123-11.1939.5534
212.0491-2.0481.13214.0458-1.67411.33350.0257-0.0466-0.1290.06190.0036-0.01170.04640.0531-0.0293-0.0060.02130.0064-0.09320.01480.0003-13.1364-26.627534.1464
227.0957-9.37410.590312.3837-13.990615.80590.14980.0429-0.2973-0.4240.10470.61990.5744-0.6577-0.25450.0464-0.0161-0.10860.15710.04450.1459-24.3814-23.524725.3425
234.31790.80722.08781.27730.1214.68410.05660.13170.1453-0.0598-0.0797-0.1222-0.04080.18130.0231-0.08440.00980.0188-0.0898-0.0111-0.0428-7.7393-22.308127.5954
2411.97418.92249.199420.764614.861118.16960.18520.4581-0.23650.26930.2521-0.80280.05470.8732-0.4373-0.11810.02140.0251-0.07180.0332-0.0375-0.3467-23.680728.4387
252.3996-0.43050.37682.1509-1.07361.4628-0.05230.0305-0.227-0.02540.078-0.10730.12520.1641-0.0257-0.04720.0446-0.0041-0.0831-0.0162-0.0192-6.959-29.149331.791
261.321-1.34982.0451.385-1.94027.10120.04010.0764-0.10050.07380.02070.1494-0.0514-0.1653-0.0608-0.07220.00920.0031-0.0596-0.0078-0.0486-15.5712-16.346220.309
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A140 - 145
2X-RAY DIFFRACTION2A146 - 171
3X-RAY DIFFRACTION3A172 - 177
4X-RAY DIFFRACTION4A178 - 195
5X-RAY DIFFRACTION5A196 - 209
6X-RAY DIFFRACTION6A210 - 233
7X-RAY DIFFRACTION7A234 - 239
8X-RAY DIFFRACTION8B142 - 146
9X-RAY DIFFRACTION9B147 - 160
10X-RAY DIFFRACTION10B161 - 176
11X-RAY DIFFRACTION11B177 - 194
12X-RAY DIFFRACTION12B195 - 213
13X-RAY DIFFRACTION13B214 - 237
14X-RAY DIFFRACTION14C1 - 7
15X-RAY DIFFRACTION15C8 - 12
16X-RAY DIFFRACTION16C13 - 28
17X-RAY DIFFRACTION17C29 - 44
18X-RAY DIFFRACTION18C45 - 52
19X-RAY DIFFRACTION19C53 - 82
20X-RAY DIFFRACTION20C83 - 100
21X-RAY DIFFRACTION21D2 - 25
22X-RAY DIFFRACTION22D26 - 32
23X-RAY DIFFRACTION23D33 - 47
24X-RAY DIFFRACTION24D48 - 53
25X-RAY DIFFRACTION25D54 - 77
26X-RAY DIFFRACTION26D78 - 94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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