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- PDB-6cmq: Structure of human SHP2 without N-SH2 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cmq
タイトルStructure of human SHP2 without N-SH2 domain
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
キーワードHYDROLASE / protein tyrosine phosphatase / src homology domain 2 / open state / active mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / multicellular organismal reproductive process / atrioventricular canal development / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / STAT5 Activation / Netrin mediated repulsion signals ...negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / multicellular organismal reproductive process / atrioventricular canal development / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / STAT5 Activation / Netrin mediated repulsion signals / cerebellar cortex formation / positive regulation of hormone secretion / Interleukin-37 signaling / regulation of protein export from nucleus / positive regulation of ossification / hormone metabolic process / Signaling by Leptin / MET activates PTPN11 / negative regulation of chondrocyte differentiation / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / face morphogenesis / Costimulation by the CD28 family / triglyceride metabolic process / ERBB signaling pathway / Signal regulatory protein family interactions / organ growth / platelet formation / megakaryocyte development / negative regulation of type I interferon production / peptide hormone receptor binding / Platelet sensitization by LDL / CTLA4 inhibitory signaling / PI-3K cascade:FGFR2 / Interleukin-20 family signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / Interleukin-6 signaling / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR4 / Prolactin receptor signaling / MAPK3 (ERK1) activation / PI-3K cascade:FGFR1 / PECAM1 interactions / regulation of cell adhesion mediated by integrin / MAPK1 (ERK2) activation / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / Bergmann glial cell differentiation / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / inner ear development / phosphoprotein phosphatase activity / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / PI3K Cascade / RET signaling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Regulation of IFNA/IFNB signaling / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / regulation of protein-containing complex assembly / ephrin receptor signaling pathway / PD-1 signaling / GAB1 signalosome / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / negative regulation of insulin secretion / Regulation of IFNG signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / cell adhesion molecule binding / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR4 signaling / homeostasis of number of cells within a tissue / GPVI-mediated activation cascade / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / FLT3 Signaling / T cell costimulation / cellular response to epidermal growth factor stimulus / phosphotyrosine residue binding / protein dephosphorylation / positive regulation of interferon-beta production / hormone-mediated signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / Downstream signal transduction / positive regulation of mitotic cell cycle / axonogenesis / protein-tyrosine-phosphatase / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / protein tyrosine phosphatase activity / DNA damage checkpoint signaling / integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of D-glucose import / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / insulin receptor binding / Negative regulation of FGFR1 signaling / Spry regulation of FGF signaling / brain development / epidermal growth factor receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Padua, R.A.P. / Sun, Y. / Marko, I. / Pitsawong, W. / Kern, D.
資金援助 ブラジル, 米国, 3件
組織認可番号国
Brazilian National Council for Scientific and Technological Development (CNPq)233809/2014-7 ブラジル
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM100966 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Mechanism of activating mutations and allosteric drug inhibition of the phosphatase SHP2.
著者: Padua, R.A.P. / Sun, Y. / Marko, I. / Pitsawong, W. / Stiller, J.B. / Otten, R. / Kern, D.
履歴
登録2018年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
C: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
D: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,5264
ポリマ－196,5264
非ポリマー00
水362
1
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1311
ポリマ－49,1311
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1311
ポリマ－49,1311
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1311
ポリマ－49,1311
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1311
ポリマ－49,1311
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.550, 56.200, 247.460
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.990, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROTHRTHR(chain 'A' and (resid 107 through 108 or resid 110...AA107 - 1085 - 6
12GLUGLUTHRTHR(chain 'A' and (resid 107 through 108 or resid 110...AA110 - 1538 - 51
13SERSERCYSCYS(chain 'A' and (resid 107 through 108 or resid 110...AA165 - 17463 - 72
14TYRTYRGLUGLU(chain 'A' and (resid 107 through 108 or resid 110...AA179 - 18577 - 83
15PHEPHEASPASP(chain 'A' and (resid 107 through 108 or resid 110...AA187 - 18885 - 86
16LEULEUMETMET(chain 'A' and (resid 107 through 108 or resid 110...AA190 - 20288 - 100
17VALVALLEULEU(chain 'A' and (resid 107 through 108 or resid 110...AA209 - 236107 - 134
18VALVALGLNGLN(chain 'A' and (resid 107 through 108 or resid 110...AA243 - 256141 - 154
19TYRTYRPROPRO(chain 'A' and (resid 107 through 108 or resid 110...AA263 - 312161 - 210
110LYSLYSGLNGLN(chain 'A' and (resid 107 through 108 or resid 110...AA325 - 526223 - 424
21PROPROTHRTHR(chain 'D' and (resid 107 through 108 or resid 110...DD107 - 1085 - 6
22GLUGLUTHRTHR(chain 'D' and (resid 107 through 108 or resid 110...DD110 - 1538 - 51
23SERSERCYSCYS(chain 'D' and (resid 107 through 108 or resid 110...DD165 - 17463 - 72
24TYRTYRGLUGLU(chain 'D' and (resid 107 through 108 or resid 110...DD179 - 18577 - 83
25PHEPHEASPASP(chain 'D' and (resid 107 through 108 or resid 110...DD187 - 18885 - 86
26LEULEUMETMET(chain 'D' and (resid 107 through 108 or resid 110...DD190 - 20288 - 100
27VALVALLEULEU(chain 'D' and (resid 107 through 108 or resid 110...DD209 - 236107 - 134
28VALVALGLNGLN(chain 'D' and (resid 107 through 108 or resid 110...DD243 - 256141 - 154
29TYRTYRPROPRO(chain 'D' and (resid 107 through 108 or resid 110...DD263 - 312161 - 210
210LYSLYSGLNGLN(chain 'D' and (resid 107 through 108 or resid 110...DD325 - 526223 - 424

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要素

#1: タンパク質
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / Shp2 / SH-PTP3


分子量: 49131.488 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN11, PTP2C, SHPTP2 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06124, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.48 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM ammonium formate, 22% PEG 3,350 and 1.5% xylitol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→82.29 Å / Num. obs: 42597 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 41.56 Å2 / Rpim(I) all: 0.5172 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 2.9→3.01 Å / 冗長度: 4.7 % / Num. unique obs: 4448 / Rpim(I) all: 0.7646 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
PHENIX1.13_2998精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4dgp

4dgp


解像度: 2.9→82.29 Å / SU ML: 0.4785 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.7879 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2764 1997 4.71 %
Rwork0.2491 40401 -
obs0.2504 42398 98.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 48.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→82.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12505 0 0 2 12507
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.001812773
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.444717271
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04151899
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00292238
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.10427660
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.970.39621520.33192853X-RAY DIFFRACTION98.72
2.97-3.050.33391260.32542846X-RAY DIFFRACTION98.74
3.05-3.140.34051490.30382882X-RAY DIFFRACTION98.63
3.14-3.240.31911380.29932800X-RAY DIFFRACTION98.39
3.24-3.360.36311400.29952887X-RAY DIFFRACTION98.47
3.36-3.490.36471430.28222886X-RAY DIFFRACTION98.09
3.49-3.650.30811420.27052830X-RAY DIFFRACTION97.86
3.65-3.850.30581430.26272847X-RAY DIFFRACTION98
3.85-4.090.25991440.24352883X-RAY DIFFRACTION98.54
4.09-4.40.26931390.22812887X-RAY DIFFRACTION98.89
4.4-4.850.21211360.19822873X-RAY DIFFRACTION98.14
4.85-5.550.1971490.20642930X-RAY DIFFRACTION98.65
5.55-6.990.25811430.23752944X-RAY DIFFRACTION98.78
6.99-82.320.20851530.20123053X-RAY DIFFRACTION99.63
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.526575238041.060035033920.6679924852084.849635433212.673264470251.30213364313-0.0665751797718-0.2336988955870.355262431730.5044174453480.36214821527-0.0830047620264-2.26018130963E-60.1650672384-0.1816834700510.500584039351-0.04249793318270.04956142662850.5607789566530.006552153528960.49365133172845.869234971429.985439159740.0445029429
22.609097610870.13274766771.22454889894.402425730071.502134551824.339144450470.2137418087230.1918562261520.0750199218052-0.0437378628701-0.0107828650978-0.250903345137-0.01269565228310.2043193108980.4348703597670.0611276744417-0.03489315062070.09251685324920.277023295681-0.0057600650760.32470593076441.859609410317.381367192515.2630724633
35.24267567232-0.112944133275-0.287353863952.752145756770.08096706852277.18936740523-0.0941913644534-0.9070837785030.9014794474360.869788510663-0.09502998250980.0125601447249-0.60996991224-0.19990547672-0.4037070357850.749397735885-0.07129025785520.1384734081250.550179878022-0.1222865116340.44770539621713.15105568245.3489745425750.4714845139
42.318653609581.08147474281.029864140014.692655149281.4878757644.015003629610.09381930597620.01476129332020.03852469406980.300704166764-0.1488630572670.4280267981860.114251640147-0.109129980566-0.301444710042-0.0346883550763-0.01746873383620.158036595950.379789408473-0.01253741594520.3522309209568.43129280443-17.781021326917.6878495612
53.180781866140.938932655246-0.216664916483.117423683752.942085487579.90657073914-0.02146317052860.96576551851-0.481334264517-0.7819015439840.06643745834580.06336178378520.921685493934-0.3568146114380.08861853002520.7729730749910.0889302935646-0.04810308798730.71040965357-0.08574809392090.60338645954-28.176203520250.439223869776.7782104275
62.11748825311-2.031191399181.626389920748.397430425470.9943909836021.815341190720.195241866881.511566749880.590232309663-2.11536559909-0.259427935372-0.997009421226-0.802317959621-0.124844581928-1.372487566890.4204712847550.205444480044-0.1238258532410.450562504180.3045668793820.704057043033-32.025796016381.68596965591.0068222171
74.86200055831-0.222304192114-0.2770040971532.54783223909-0.4558346420184.81664190697-0.166725046823-0.1720283586950.641160712697-0.223707160290.03862338062660.365726857714-0.302439212876-0.259628733059-0.1460415168460.1508941589040.064977388729-0.0218332632670.3512866386980.0491827356380.531611687772-38.660749082583.7253180524106.359611858
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 106 through 326 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 327 through 528 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 107 through 219 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 220 through 528 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 107 through 246 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 247 through 276 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 277 through 365 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 366 through 528 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 106 through 256 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 257 through 463 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 464 through 527 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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