+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5fvd | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Human metapneumovirus N0-P complex | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | VIRAL PROTEIN / NUCLEOPROTEIN / MONONEGAVIRALES / PHOSPHOPROTEIN | ||||||
Function / homology | Function and homology information virion component => GO:0044423 / helical viral capsid / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / ribonucleoprotein complex / RNA-dependent RNA polymerase activity / RNA binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | HUMAN METAPNEUMOVIRUS | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.86 Å | ||||||
Authors | Renner, M. / Bertinelli, M. / Leyrat, C. / Paesen, G.C. / Saraiva de Oliveira, L.F. / Huiskonen, J.T. / Grimes, J.M. | ||||||
Citation | Journal: Elife / Year: 2016 Title: Nucleocapsid assembly in pneumoviruses is regulated by conformational switching of the N protein. Authors: Renner, M. / Bertinelli, M. / Leyrat, C. / Paesen, G.C. / Saraiva de Oliveira, L.F. / Huiskonen, J.T. / Grimes, J.M. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5fvd.cif.gz | 303.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5fvd.ent.gz | 247.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5fvd.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fv/5fvd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fv/5fvd | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5fvcC 2wj8S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||
2 |
| |||||||||
Unit cell |
| |||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
|
-Components
#1: Protein | Mass: 43576.520 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HUMAN METAPNEUMOVIRUS / Strain: NL1-00 / Variant: A1 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): ROSETTA2 / References: UniProt: Q91F57 #2: Protein/peptide | Mass: 5385.217 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HUMAN METAPNEUMOVIRUS / Strain: NL1-00 / Variant: A1 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): ROSETTA2 / References: UniProt: X4Y6K1, UniProt: Q91KZ5*PLUS #3: Chemical | ChemComp-CL / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.13 Å3/Da / Density % sol: 52 % / Description: NONE |
---|---|
Crystal grow | pH: 7 Details: 100 MM PCB SYSTEM, PH 7, 25 % POLYETHYLENE GLYCOL 1500, 9 MM 1,2-DIAMINOCYCLOHEXANE SULFATE, 6 MM DILOXANIDE FUROATE, 17 MM FUMARIC ACID, 10 MM SPERMINE, 9 MM SULFAGUANIDINE AND 20 MM HEPES, ...Details: 100 MM PCB SYSTEM, PH 7, 25 % POLYETHYLENE GLYCOL 1500, 9 MM 1,2-DIAMINOCYCLOHEXANE SULFATE, 6 MM DILOXANIDE FUROATE, 17 MM FUMARIC ACID, 10 MM SPERMINE, 9 MM SULFAGUANIDINE AND 20 MM HEPES, PH 6.8 (SILVER BULLETS ADDITIVES) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04 / Wavelength: 0.979 |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS / Detector: PIXEL |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.86→28.42 Å / Num. obs: 64451 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 29.37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 9.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.86→1.91 Å / Redundancy: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 75 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2WJ8 Resolution: 1.86→28.421 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.96 / Phase error: 22.34 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.86→28.421 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|