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- PDB-6cmj: Human CAMKK2 with GSK650393 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cmj
タイトルHuman CAMKK2 with GSK650393
要素Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / kinase / signaling protein / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of autophagy of mitochondrion / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / CAMKK-AMPK signaling cascade / regulation of protein kinase activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Activation of AMPK downstream of NMDARs / calcium-mediated signaling ...positive regulation of autophagy of mitochondrion / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / CAMKK-AMPK signaling cascade / regulation of protein kinase activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Activation of AMPK downstream of NMDARs / calcium-mediated signaling / cellular response to reactive oxygen species / MAPK cascade / protein tyrosine kinase activity / protein autophosphorylation / calmodulin binding / neuron projection / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-F6J / FORMIC ACID / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Williams, S.P. / Reid, R.A. / Price, D.J. / Drewry, D.H.
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2018
タイトル: An orally available, brain-penetrant CAMKK2 inhibitor reduces food intake in rodent model.
著者: Price, D.J. / Drewry, D.H. / Schaller, L.T. / Thompson, B.D. / Reid, P.R. / Maloney, P.R. / Liang, X. / Banker, P. / Buckholz, R.G. / Selley, P.K. / McDonald, O.B. / Smith, J.L. / Shearer, T. ...著者: Price, D.J. / Drewry, D.H. / Schaller, L.T. / Thompson, B.D. / Reid, P.R. / Maloney, P.R. / Liang, X. / Banker, P. / Buckholz, R.G. / Selley, P.K. / McDonald, O.B. / Smith, J.L. / Shearer, T.W. / Cox, R.F. / Williams, S.P. / Reid, R.A. / Tacconi, S. / Faggioni, F. / Piubelli, C. / Sartori, I. / Tessari, M. / Wang, T.Y.
履歴
登録2018年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,62813
ポリマ－73,4252
非ポリマー1,20311
水4,125229
1
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2836
ポリマ－36,7131
非ポリマー5715
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area510 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area14120 Å2
手法PISA
2
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3457
ポリマ－36,7131
非ポリマー6336
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1050 Å2
ΔGint6 kcal/mol
Surface area13830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.841, 89.841, 181.385
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A161 - 461
2010B161 - 461

-
要素

#1: タンパク質 Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2 / CaMKK 2 / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase beta / CaMKK beta


分子量: 36712.598 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 149-465 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAMKK2, CAMKKB, KIAA0787 / プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q96RR4, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-F6J / 2-(2-methylpropyl)-4-(5-phenyl-1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-3-yl)benzoic acid


分子量: 370.444 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H22N2O2
#3: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.26 % / 解説: Hexagonal rods
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 4 M sodium formate, 3% PEG8000, 20 mM ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月8日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→50 Å / Num. obs: 33208 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 35.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 1.352 / Net I/av σ(I): 39.4 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.39-2.487.30.31124840.877173.2
2.48-2.5780.26833130.958197.4
2.57-2.697.90.23432811.196197.1
2.69-2.837.90.14433540.993198.3
2.83-3.017.90.10733581.125198.6
3.01-3.247.90.08234051.284199
3.24-3.5780.06834201.706199.3
3.57-4.098.20.05534591.97199.9
4.09-5.158.80.0434821.642199.8
5.15-508.40.03536521.487198.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→27.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 6.662 / SU ML: 0.152 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.295 / ESU R Free: 0.216 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2192 2334 7 %RANDOM
Rwork0.1819 ---
obs0.1845 30817 98.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 110 Å2 / Biso mean: 43.869 Å2 / Biso min: 23.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.05 Å20.53 Å20 Å2
2--1.05 Å2-0 Å2
3----3.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→27.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4540 0 86 229 4855
Biso mean--38.93 43.9 -
残基数----575
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0194730
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024342
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5212.0016408
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.958310127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9995573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.90425.673208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.55315803
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.4891513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2701
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215246
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02891
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 18070 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.404→2.466 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 161 -
Rwork0.233 2085 -
all-2246 -
obs--91.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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