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- PDB-6cik: Pre-Reaction Complex, RAG1(E962Q)/2-intact/nicked 12/23RSS comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cik
タイトルPre-Reaction Complex, RAG1(E962Q)/2-intact/nicked 12/23RSS complex in Mn2+
要素
  • (Intact 12RSS substrate ...) x 2
  • (Nicked 23RSS intermediate ...) x 2
  • (V(D)J recombination-activating protein ...) x 2
  • DNA (5'-D(*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')
  • High mobility group protein B1
キーワードRECOMBINATION/DNA / VDJ recombination / RSS / RAG1/2 / RECOMBINATION / RECOMBINATION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of restriction endodeoxyribonuclease activity / regulation of tolerance induction / positive regulation of mismatch repair / regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / negative regulation of apoptotic cell clearance / negative regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / myeloid dendritic cell activation / mature B cell differentiation involved in immune response / T-helper 1 cell activation / T-helper 1 cell differentiation ...regulation of restriction endodeoxyribonuclease activity / regulation of tolerance induction / positive regulation of mismatch repair / regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / negative regulation of apoptotic cell clearance / negative regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / myeloid dendritic cell activation / mature B cell differentiation involved in immune response / T-helper 1 cell activation / T-helper 1 cell differentiation / positive regulation of dendritic cell differentiation / C-X-C chemokine binding / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / B cell homeostatic proliferation / negative regulation of T cell differentiation in thymus / neutrophil clearance / DN2 thymocyte differentiation / pre-B cell allelic exclusion / DNA geometric change / RAGE receptor binding / positive regulation of organ growth / positive regulation of interleukin-1 production / regulation of behavioral fear response / Regulation of TLR by endogenous ligand / bubble DNA binding / V(D)J recombination / negative regulation of T cell apoptotic process / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / Apoptosis induced DNA fragmentation / inflammatory response to antigenic stimulus / negative regulation of thymocyte apoptotic process / positive regulation of monocyte chemotaxis / MyD88 deficiency (TLR2/4) / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / apoptotic cell clearance / supercoiled DNA binding / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / dendritic cell chemotaxis / DNA binding, bending / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / regulation of T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / positive regulation of DNA binding / organ growth / T cell lineage commitment / phosphatidylserine binding / B cell lineage commitment / chemoattractant activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / positive regulation of activated T cell proliferation / T cell homeostasis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / TRAF6 mediated NF-kB activation / negative regulation of type II interferon production / DNA topological change / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / positive regulation of interleukin-10 production / T cell differentiation / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Pyroptosis / protein autoubiquitination / four-way junction DNA binding / condensed chromosome / : / DNA polymerase binding / positive regulation of autophagy / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / transcription repressor complex / positive regulation of interleukin-12 production / phosphatidylinositol binding / activation of innate immune response / B cell differentiation / thymus development / cytokine activity / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / lipopolysaccharide binding / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / visual learning / RING-type E3 ubiquitin transferase / double-strand break repair via nonhomologous end joining / autophagy / positive regulation of interleukin-6 production / neuron projection development / ubiquitin-protein transferase activity / transcription corepressor activity / positive regulation of tumor necrosis factor production / ubiquitin protein ligase activity / integrin binding / heterochromatin formation / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / chromatin organization / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway
類似検索 - 分子機能
Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / HMG box A DNA-binding domain, conserved site / HMG box A DNA-binding domain signature. / : / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding ...Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / HMG box A DNA-binding domain, conserved site / HMG box A DNA-binding domain signature. / : / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding / RAG1 importin binding / Recombination-activation protein 1 (RAG1), recombinase / Recombination activating protein 2 / RAG2 PHD domain / V-D-J recombination activating protein 2 / Recombination activating protein 2, PHD domain / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Kelch-type beta propeller / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger C2H2 superfamily / Ring finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / High mobility group protein B1 / V(D)J recombination-activating protein 1 / V(D)J recombination-activating protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Chuenchor, W. / Chen, X. / Kim, M.S. / Gellert, M. / Yang, W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK036147, DK036144, DK036167 米国
National Institutes of Health/Office of the Director 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2018
タイトル: Cracking the DNA Code for V(D)J Recombination.
著者: Min-Sung Kim / Watchalee Chuenchor / Xuemin Chen / Yanxiang Cui / Xing Zhang / Z Hong Zhou / Martin Gellert / Wei Yang /
要旨: To initiate V(D)J recombination for generating the adaptive immune response of vertebrates, RAG1/2 recombinase cleaves DNA at a pair of recombination signal sequences, the 12- and 23-RSS. We have ...To initiate V(D)J recombination for generating the adaptive immune response of vertebrates, RAG1/2 recombinase cleaves DNA at a pair of recombination signal sequences, the 12- and 23-RSS. We have determined crystal and cryo-EM structures of RAG1/2 with DNA in the pre-reaction and hairpin-forming complexes up to 2.75 Å resolution. Both protein and DNA exhibit structural plasticity and undergo dramatic conformational changes. Coding-flank DNAs extensively rotate, shift, and deform for nicking and hairpin formation. Two intertwined RAG1 subunits crisscross four times between the asymmetric pair of severely bent 12/23-RSS DNAs. Location-sensitive bending of 60° and 150° in 12- and 23-RSS spacers, respectively, must occur for RAG1/2 to capture the nonamers and pair the heptamers for symmetric double-strand breakage. DNA pairing is thus sequence-context dependent and structure specific, which partly explains the "beyond 12/23" restriction. Finally, catalysis in crystallo reveals the process of DNA hairpin formation and its stabilization by interleaved base stacking.
履歴
登録2018年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: V(D)J recombination-activating protein 1
B: V(D)J recombination-activating protein 2
C: V(D)J recombination-activating protein 1
D: V(D)J recombination-activating protein 2
N: High mobility group protein B1
F: Intact 12RSS substrate reverse strand
I: Intact 12RSS substrate forward strand
G: Nicked 23RSS intermediate reverse strand
J: DNA (5'-D(*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')
M: Nicked 23RSS intermediate forward strand
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)300,83514
ポリマ－300,59510
非ポリマー2414
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The assembly was made by mixing of RAG1/2, 12RSS, 23RSS, and HMGB1 in 1:1.2:1.2:2 molar ratio. The tetrameric unit was then purified by gel filtration. The molecular weight ...根拠: gel filtration, The assembly was made by mixing of RAG1/2, 12RSS, 23RSS, and HMGB1 in 1:1.2:1.2:2 molar ratio. The tetrameric unit was then purified by gel filtration. The molecular weight marker for gel filtration was used to determine the size of the complex.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area32030 Å2
ΔGint-208 kcal/mol
Surface area108280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.423, 123.149, 186.327
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.030, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 404 through 414 or (resid 415...
21(chain C and ((resid 404 through 410 and (name N...
12(chain F and resid 22 through 28) or (chain I and resid 19 through 25)
22(chain G and resid 33 through 39) or (chain M and resid 19 through 25)
13(chain B and (resid 2 through 38 or (resid 39...
23(chain D and (resid 2 through 4 or (resid 5...
14(chain A and (resid 709 through 742 or resid 932 through 950)) or (chain Z and resid 2)
24(chain C and (resid 709 through 742 or resid 932 through 950)) or (chain Z and resid 1)

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111GLNGLNGLNGLN(chain A and (resid 404 through 414 or (resid 415...AA404 - 41421 - 31
121VALVALGLUGLU(chain A and (resid 404 through 414 or (resid 415...AA415 - 42332 - 40
131HISHISASNASN(chain A and (resid 404 through 414 or (resid 415...AA395 - 100712 - 624
141HISHISASNASN(chain A and (resid 404 through 414 or (resid 415...AA395 - 100712 - 624
151HISHISASNASN(chain A and (resid 404 through 414 or (resid 415...AA395 - 100712 - 624
161HISHISASNASN(chain A and (resid 404 through 414 or (resid 415...AA395 - 100712 - 624
211GLNGLNGLUGLU(chain C and ((resid 404 through 410 and (name N...CC404 - 41021 - 27
221LEULEUASNASN(chain C and ((resid 404 through 410 and (name N...CC396 - 100713 - 624
231LEULEUASNASN(chain C and ((resid 404 through 410 and (name N...CC396 - 100713 - 624
241LEULEUASNASN(chain C and ((resid 404 through 410 and (name N...CC396 - 100713 - 624
251LEULEUASNASN(chain C and ((resid 404 through 410 and (name N...CC396 - 100713 - 624
112DADADGDG(chain F and resid 22 through 28) or (chain I and resid 19 through 25)FF22 - 2821 - 27
122DCDCDTDT(chain F and resid 22 through 28) or (chain I and resid 19 through 25)IG19 - 2513 - 19
212DADADGDG(chain G and resid 33 through 39) or (chain M and resid 19 through 25)GH33 - 3933 - 39
222DCDCDTDT(chain G and resid 33 through 39) or (chain M and resid 19 through 25)MJ19 - 253 - 9
113SERSERLYSLYS(chain B and (resid 2 through 38 or (resid 39...BB2 - 382 - 38
123ARGARGARGARG(chain B and (resid 2 through 38 or (resid 39...BB3939
133METMETCYSCYS(chain B and (resid 2 through 38 or (resid 39...BB1 - 3501 - 350
143METMETCYSCYS(chain B and (resid 2 through 38 or (resid 39...BB1 - 3501 - 350
153METMETCYSCYS(chain B and (resid 2 through 38 or (resid 39...BB1 - 3501 - 350
163METMETCYSCYS(chain B and (resid 2 through 38 or (resid 39...BB1 - 3501 - 350
213SERSERGLNGLN(chain D and (resid 2 through 4 or (resid 5...DD2 - 42 - 4
223METMETMETMET(chain D and (resid 2 through 4 or (resid 5...DD55
233METMETSERSER(chain D and (resid 2 through 4 or (resid 5...DD1 - 3511 - 351
243METMETSERSER(chain D and (resid 2 through 4 or (resid 5...DD1 - 3511 - 351
253METMETSERSER(chain D and (resid 2 through 4 or (resid 5...DD1 - 3511 - 351
263METMETSERSER(chain D and (resid 2 through 4 or (resid 5...DD1 - 3511 - 351
114GLUGLUVALVAL(chain A and (resid 709 through 742 or resid 932 through 950)) or (chain Z and resid 2)AA709 - 742326 - 359
124ILEILEASPASP(chain A and (resid 709 through 742 or resid 932 through 950)) or (chain Z and resid 2)AA932 - 950549 - 567
214GLUGLUVALVAL(chain C and (resid 709 through 742 or resid 932 through 950)) or (chain Z and resid 1)CC709 - 742326 - 359
224ILEILEASPASP(chain C and (resid 709 through 742 or resid 932 through 950)) or (chain Z and resid 1)CC932 - 950549 - 567

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

-
V(D)J recombination-activating protein ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG-1


分子量: 71716.141 Da / 分子数: 2 / 変異: E962Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rag1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P15919, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 V(D)J recombination-activating protein 2 / RAG-2


分子量: 40036.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rag2, Rag-2 / プラスミド: pLEXm / 詳細 (発現宿主): His(6)-MBP-PreScission / 細胞株 (発現宿主): HEK 293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21784

-
Intact 12RSS substrate ... , 2種, 2分子 FI

#4: DNA鎖 Intact 12RSS substrate reverse strand


分子量: 12140.786 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#5: DNA鎖 Intact 12RSS substrate forward strand


分子量: 12194.870 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
Nicked 23RSS intermediate ... , 2種, 2分子 GM

#6: DNA鎖 Nicked 23RSS intermediate reverse strand


分子量: 16978.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#8: DNA鎖 Nicked 23RSS intermediate forward strand


分子量: 12325.986 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
タンパク質 / DNA鎖 , 2種, 2分子 NJ

#3: タンパク質 High mobility group protein B1 / High mobility group protein 1 / HMG-1


分子量: 18897.885 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HMGB1, HMG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P09429
#7: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')


分子量: 4550.958 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 3種, 11分子

#9: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#10: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.34 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9 / 詳細: 12-16% PEG 3350, 200 mM NaNO3, 50 mM HEPES, pH 6.9

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2017年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→50 Å / Num. obs: 58996 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 104.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rpim(I) all: 0.072 / Rrim(I) all: 0.141 / Χ2: 0.947 / Net I/σ(I): 8.94
反射 シェル解像度: 3.15→3.26 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 1.039 / Mean I/σ(I) obs: 1.19 / Num. unique obs: 5870 / CC1/2: 0.394 / Rpim(I) all: 0.614 / Rrim(I) all: 1.208 / Χ2: 0.717 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WWX

4wwx


解像度: 3.15→37.842 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2489 3047 5.17 %
Rwork0.2089 --
obs0.2109 58917 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 254.59 Å2 / Biso mean: 122.2343 Å2 / Biso min: 55.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.15→37.842 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15169 3524 4 7 18704
Biso mean--90.26 89.36 -
残基数----2147
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2863X-RAY DIFFRACTION11.174TORSIONAL
12C2863X-RAY DIFFRACTION11.174TORSIONAL
21F1660X-RAY DIFFRACTION11.174TORSIONAL
22G1660X-RAY DIFFRACTION11.174TORSIONAL
31B493X-RAY DIFFRACTION11.174TORSIONAL
32D493X-RAY DIFFRACTION11.174TORSIONAL
41A268X-RAY DIFFRACTION11.174TORSIONAL
42C268X-RAY DIFFRACTION11.174TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 22

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.1501-3.19930.32271440.30122388253294
3.1993-3.25170.39871440.290425282672100
3.2517-3.30770.35981480.291225092657100
3.3077-3.36780.33821010.278325602661100
3.3678-3.43260.34041460.269925782724100
3.4326-3.50260.31391270.270725162643100
3.5026-3.57870.32341550.249725462701100
3.5787-3.66190.31691460.258524812627100
3.6619-3.75340.26851360.248325422678100
3.7534-3.85480.31461460.225525752721100
3.8548-3.96810.27091290.220925202649100
3.9681-4.0960.25711470.203225302677100
4.096-4.24220.23091470.19225232670100
4.2422-4.41180.22241450.183725412686100
4.4118-4.61230.22341390.1825482687100
4.6123-4.8550.26021530.178925292682100
4.855-5.15850.23681410.178425752716100
5.1585-5.55560.22711200.194925752695100
5.5556-6.11260.27221500.215825392689100
6.1126-6.99230.25171190.213825882707100
6.9923-8.79130.2151300.19326002730100
8.7913-37.84520.19071340.19362579271398

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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