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万見
- PDB-6chd: Crystal Structure of Human Lysyl-tRNA Synthetase complexed with L... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6chd
タイトルCrystal Structure of Human Lysyl-tRNA Synthetase complexed with L-Lysylsulfamoyl Adenosine
要素Lysine--tRNA ligase
キーワードLIGASE / TRANSFERASE / ATP binding / aminoacylation / amino acid binding / ATP adenylyltransferase activity / tRNA binding / Structure-guided Drug Discovery Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / lysine-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation ...ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / lysine-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / positive regulation of macrophage activation / tRNA processing / amino acid binding / response to X-ray / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / ERK1 and ERK2 cascade / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / tRNA binding / mitochondrial matrix / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular space / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 ...Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-O-[(L-LYSYLAMINO)SULFONYL]ADENOSINE / Lysine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Dranow, D.M. / Abendroth, J. / Lorimer, D.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Bill & Melinda Gates Foundation 米国
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal Structure of Human Lysyl-tRNA Synthetase complexed with L-Lysylsulfamoyl Adenosine
著者: Dranow, D.M. / Abendroth, J. / Baragana, B. / Walpole, C. / Lorimer, D.D.
履歴
登録2018年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine--tRNA ligase
B: Lysine--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,44817
ポリマ－136,2882
非ポリマー2,16015
水4,432246
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12230 Å2
ΔGint-152 kcal/mol
Surface area39560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.870, 149.870, 105.230
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Lysine--tRNA ligase / Lysyl-tRNA synthetase / LysRS


分子量: 68143.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KARS, KIAA0070 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q15046, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの, lysine-tRNA ligase

-
非ポリマー , 5種, 261分子

#2: 化合物 ChemComp-KAA / 5'-O-[(L-LYSYLAMINO)SULFONYL]ADENOSINE / 5'-O-[N-(L-LYSYL)SULFAMOYL]ADENOSINE / 5′-O-(L-リシルスルファモイル)アデノシン


分子量: 474.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H26N8O7S
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.86 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Human KRS at 35.6 mg/ml, incubated with 5 mM L-Lysylsulfamoyl Adenosine, then mixed 1:1 with Top96(c3): 25% (w/v) PEG-3350, 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M bis-Tris:HCl, pH = 5.5: cryoprotected ...詳細: Human KRS at 35.6 mg/ml, incubated with 5 mM L-Lysylsulfamoyl Adenosine, then mixed 1:1 with Top96(c3): 25% (w/v) PEG-3350, 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M bis-Tris:HCl, pH = 5.5: cryoprotected with 20% ethylene glycol. Tray: 297612c3, puck: KYY0-11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月19日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→49.056 Å / Num. obs: 47408 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.677 % / Biso Wilson estimate: 45.82 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rrim(I) all: 0.093 / Χ2: 1.012 / Net I/σ(I): 16.45 / Num. measured all: 411370 / Scaling rejects: 13
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.5-2.568.910.5853.2230927346934710.9370.621100
2.56-2.648.6180.513.6428981336633630.9520.54299.9
2.64-2.718.6570.4264.3628455328732870.9660.452100
2.71-2.88.9970.3585.3428630318231820.9710.38100
2.8-2.898.640.2876.4226939311831180.9830.305100
2.89-2.998.8120.238.0726490300830060.9870.24499.9
2.99-3.19.0880.18510.4126573292529240.9910.196100
3.1-3.238.9930.1512.8425010278127810.9930.159100
3.23-3.378.6530.12215.323121267326720.9950.13100
3.37-3.548.6920.118.7622546259425940.9960.106100
3.54-3.738.8360.0822.9421640244924490.9980.085100
3.73-3.958.3170.06925.6519129230023000.9980.074100
3.95-4.238.8660.05930.0919531220322030.9980.063100
4.23-4.568.4830.05433.2117313204220410.9980.058100
4.56-57.9960.05232.8315145189418940.9980.055100
5-5.598.5920.05531.8714580169816970.9990.05899.9
5.59-6.468.2870.05630.3412580151815180.9990.059100
6.46-7.918.5740.04735.2511137129912990.9990.05100
7.91-11.187.9310.03741.158074101810180.9990.039100
11.18-49.0567.7310.03543.4845695995910.9980.03898.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(1.13_2998)精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3bju

3bju


解像度: 2.5→49.056 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.03
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2056 1980 4.18 %
Rwork0.157 --
obs0.1592 47385 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 170.63 Å2 / Biso mean: 52.8766 Å2 / Biso min: 4.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→49.056 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8017 0 129 248 8394
Biso mean--85.39 48.07 -
残基数----1008
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.5-2.56250.31961110.212631953306
2.5625-2.63180.25171380.201732283366
2.6318-2.70920.30371640.208831703334
2.7092-2.79670.28461270.202232223349
2.7967-2.89660.27761160.200832593375
2.8966-3.01260.25741450.188832223367
3.0126-3.14970.26021520.186632023354
3.1497-3.31570.23561400.183132263366
3.3157-3.52340.20731410.167532433384
3.5234-3.79530.20521570.14532183375
3.7953-4.17710.17731400.131832723412
4.1771-4.78110.1441420.115332683410
4.7811-6.02190.19321490.1432833432
6.0219-49.06590.16971580.151333973555
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1293-0.3123-0.12090.68480.11091.39690.03530.1605-0.0242-0.13370.0260.15210.2406-0.4908-0.04790.3181-0.0886-0.010.60330.03160.336746.9078-12.5927-15.984
20.5889-0.5285-0.05941.4027-0.13470.6641-0.0068-0.00570.0318-0.01560.0008-0.12510.1462-0.06440.00750.2749-0.0233-0.01150.4430.00160.28668.9032-12.4766-6.0746
30.85510.09290.10211.6413-0.41951.06710.00150.01750.0530.01660.013-0.054-0.3256-0.133-0.01970.31590.0805-0.00070.40730.00150.250265.62323.9339-3.8515
40.4391-0.2143-0.2780.94940.22931.32310.04970.03920.15950.06840.05920.1259-0.4513-0.676-0.0670.41940.21980.04750.8130.0940.443937.95722.05525.1518
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 288 through 576 )B288 - 576
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 71 through 322 )A71 - 322
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 323 through 576 )A323 - 576
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 70 through 287 )B70 - 287

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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