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万見
- PDB-6cfh: SWGMMGMLASQ segment from the low complexity domain of TDP-43 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cfh
タイトルSWGMMGMLASQ segment from the low complexity domain of TDP-43
要素TAR DNA-binding protein 43
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid / steric zipper
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing ...nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing / negative regulation of protein phosphorylation / mRNA 3'-UTR binding / molecular condensate scaffold activity / regulation of circadian rhythm / regulation of protein stability / positive regulation of insulin secretion / positive regulation of protein import into nucleus / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / rhythmic process / double-stranded DNA binding / regulation of gene expression / regulation of apoptotic process / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / lipid binding / chromatin / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
TAR DNA-binding protein 43, N-terminal / : / TAR DNA-binding protein 43, N-terminal domain / TAR DNA-binding protein 43, C-terminal / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TAR DNA-binding protein 43
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / 分子置換 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Guenther, E.L. / Rodriguez, J.A. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)AG029430 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Atomic structures of TDP-43 LCD segments and insights into reversible or pathogenic aggregation.
著者: Elizabeth L Guenther / Qin Cao / Hamilton Trinh / Jiahui Lu / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / David R Boyer / Jose A Rodriguez / Michael P Hughes / David S Eisenberg /
要旨: The normally soluble TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) is found aggregated both in reversible stress granules and in irreversible pathogenic amyloid. In TDP-43, the low-complexity domain (LCD) is ...The normally soluble TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) is found aggregated both in reversible stress granules and in irreversible pathogenic amyloid. In TDP-43, the low-complexity domain (LCD) is believed to be involved in both types of aggregation. To uncover the structural origins of these two modes of β-sheet-rich aggregation, we have determined ten structures of segments of the LCD of human TDP-43. Six of these segments form steric zippers characteristic of the spines of pathogenic amyloid fibrils; four others form LARKS, the labile amyloid-like interactions characteristic of protein hydrogels and proteins found in membraneless organelles, including stress granules. Supporting a hypothetical pathway from reversible to irreversible amyloid aggregation, we found that familial ALS variants of TDP-43 convert LARKS to irreversible aggregates. Our structures suggest how TDP-43 adopts both reversible and irreversible β-sheet aggregates and the role of mutation in the possible transition of reversible to irreversible pathogenic aggregation.
履歴
登録2018年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年6月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年6月17日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / pdbx_entity_src_syn / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.52021年6月30日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.62021年10月13日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_refine_tls ...database_2 / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / refine / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_refine_tls.pdbx_refine_id / _pdbx_refine_tls_group.pdbx_refine_id / _refine_hist.pdbx_refine_id
改定 1.72024年5月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_defined_assembly
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  • マップデータ: EMDB-7467
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TAR DNA-binding protein 43
B: TAR DNA-binding protein 43


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,3972
ポリマ－2,3972
非ポリマー00
水00
1
A: TAR DNA-binding protein 43
B: TAR DNA-binding protein 43
x 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,96920
ポリマ－23,96920
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
crystal symmetry operation1_645x+1,y-1,z1
crystal symmetry operation1_535x,y-2,z1
crystal symmetry operation1_575x,y+2,z1
crystal symmetry operation1_665x+1,y+1,z1
crystal symmetry operation1_635x+1,y-2,z1
crystal symmetry operation1_675x+1,y+2,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)8.560, 9.600, 39.970
Angle α, β, γ (deg.)97.170, 92.890, 105.940
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド TAR DNA-binding protein 43 / TDP-43


分子量: 1198.436 Da / 分子数: 2 / 断片: SWGMMGMLASQ segment / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide SWGMMGMLASQ corresponding tosegment 333-343 of TDP-43
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13148

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: crystal of SWGMMGMLASQ / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
EM crystal formation装置: microcentrifuge tube / Atmosphere: air, sealed chamber
詳細: Crystals were prepared by shaking peptide in microcentrifuge tube at 37 deg Celsius for 80 hours.
Lipid mixture: none / 温度: 310 K / Time: 4 DAY
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID名称Buffer-ID
1sodium chloride1
2potassium chloride1
3dibasic sodium phosphate1
4monobasic potassium phosphate1
試料濃度: 24 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: crystal
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE
結晶化温度: 303 K / 手法: バッチ法 / pH: 7.5 / 詳細: phosphate buffered saline, shaken for 80 hours

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データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
最高温度: 100 K / 最低温度: 100 K
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 0.01 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
Num. of diffraction images: 100 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 891
詳細: The detector was operated in rolling shutter mode with 2X2 pixel binning.
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096
EM回折カメラ長: 1850 mm
EM回折 シェル解像度: 1.5→13.1675 Å / フーリエ空間範囲: 93.5 % / 多重度: 4.2 / 構造因子数: 1819 / 位相残差: 55.72 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 93.5 % / 再高解像度: 1.5 Å / 測定した強度の数: 7695 / 構造因子数: 1819 / 位相誤差: 55.72 ° / 位相残差: 55.72 ° / 位相誤差の除外基準: 0 / Rmerge: 20.8 / Rsym: 20.8
回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: TRANSMISSION ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: TECNAI F20 TEM / 波長: 0.0251 Å
検出器タイプ: TVIPS F416 CMOS CAMERA / 検出器: CMOS / 日付: 2015年8月18日
放射波長波長: 0.0251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→13.17 Å / Num. obs: 1819 / % possible obs: 93.5 % / 冗長度: 4.23 % / Biso Wilson estimate: 14.37 Å2 / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.208 / Rrim(I) all: 0.231 / Χ2: 0.955 / Net I/σ(I): 3.31 / Num. measured all: 7695 / Scaling rejects: 5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.5-1.552.3690.8550.683981881680.721.09689.4
1.55-1.592.660.4891.163751571410.9620.61189.8
1.59-1.652.5160.7571.113221391280.570.95492.1
1.65-1.72.8930.5831.24051451400.7480.70296.6
1.7-1.773.1970.6641.443901311220.6170.79493.1
1.77-1.843.6330.531.84651391280.8850.61192.1
1.84-1.925.0810.4052.586301321240.970.44993.9
1.92-2.025.1880.2793.975241081010.9540.30993.5
2.02-2.135.0870.3093.556411351260.9690.34593.3
2.13-2.255.680.2434.795681001000.9870.267100
2.25-2.416.0780.2085.086261051030.9930.22798.1
2.41-2.65.3050.3263.8343587820.9770.36594.3
2.6-2.855.170.2245.165171051000.9920.25395.2
2.85-3.195.9440.2316.3742874720.9830.25497.3
3.19-3.685.2270.1727.9634571660.9840.1993
3.68-4.515.40.179.2129761550.9830.18790.2
4.51-6.385.1580.1349.2919639380.9830.14697.4
6.38-13.175.320.1327.4313329250.9970.14786.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.5 Å13.17 Å
Translation1.5 Å13.17 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.7.17位相決定
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EM-Menu画像取得
6Coot0.8.9モデルフィッティング
13BUSTER2.10.3モデル精密化
EM 3D crystal entity∠α: 97.171 ° / ∠β: 92.895 ° / ∠γ: 105.943 ° / A: 8.56 Å / B: 9.6 Å / C: 39.97 Å / 空間群名: P1 / 空間群番号: 1
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
詳細: Density map was obtained using measured diffraction intensities and phases acquired from a molecular replacement program, phaser.
対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築B value: 17.4 / プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: maximum likihood
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→13.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.908 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU R Cruickshank DPI: 0.231 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.155 / SU Rfree Blow DPI: 0.139 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.141
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.313 182 10.01 %RANDOM
Rwork0.28 ---
obs0.283 1819 93.1 %-
原子変位パラメータBiso max: 56.35 Å2 / Biso mean: 18.14 Å2 / Biso min: 4.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.3572 Å2-0.8318 Å2-1.5911 Å2
2--0.5881 Å20.4244 Å2
3---1.7692 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.39 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→13.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数161 0 0 0 161
残基数----22
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_dihedral_angle_d62SINUSOIDAL2
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_trig_c_planes4HARMONIC2
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_gen_planes44HARMONIC5
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_it318HARMONIC20
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_nbd4SEMIHARMONIC5
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_improper_torsion
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_pseud_angle
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_chiral_improper_torsion18SEMIHARMONIC5
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_sum_occupancies
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_utility_distance
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_utility_angle
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_utility_torsion
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_ideal_dist_contact382SEMIHARMONIC4
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_bond_d318HARMONIC20.007
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_angle_deg564HARMONIC20.91
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_omega_torsion1.69
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_other_torsion19.15
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.68 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2387 51 10 %
Rwork0.2178 459 -
all0.2199 510 -
obs--89.32 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.44460.15530.25830.7719-0.00290.1413-0.01770.015-0.01930.03450.02140.01-0.00120.0081-0.00360.01230.0212-0.0136-0.05840.0207-0.00251.5567-1.5678.5522
20.175-0.3835-0.26771.04780.22120.2632-0.0069-0.01330.0326-0.00480.0206-0.0360.0040.0056-0.0137-0.00340.05240.0033-0.0112-0.0393-0.05780.07232.93658.5141
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY1{A|333 - 343}A333 - 343
2ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY2{B|333 - 343}B333 - 343

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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