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- PDB-6cen: Crystal Structure of WHSC1L1 in Complex with Inhibitor PEP21 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cen
タイトルCrystal Structure of WHSC1L1 in Complex with Inhibitor PEP21
要素
  • ACE-GLY-VAL-NLE-ARG-ILE-NH2
  • Histone-lysine N-methyltransferase NSD3
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / Histone-lysine N-methyltransferase NSD3 / TRANSFERASE / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine4 N-dimethyltransferase / [histone H3]-lysine27 N-dimethyltransferase / histone H3K4 dimethyltransferase activity / histone H3K27 dimethyltransferase activity / histone H3K27 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / transcription regulator activator activity / histone H3 methyltransferase activity / PKMTs methylate histone lysines / methylation ...[histone H3]-lysine4 N-dimethyltransferase / [histone H3]-lysine27 N-dimethyltransferase / histone H3K4 dimethyltransferase activity / histone H3K27 dimethyltransferase activity / histone H3K27 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / transcription regulator activator activity / histone H3 methyltransferase activity / PKMTs methylate histone lysines / methylation / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : / NSD Cys-His rich domain ...: / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, variant PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger 1 / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase NSD3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Boriack-Sjodin, P.A. / Swinger, K. / Farrow, N.A.
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2018
タイトル: Identification of a peptide inhibitor for the histone methyltransferase WHSC1.
著者: Morrison, M.J. / Boriack-Sjodin, P.A. / Swinger, K.K. / Wigle, T.J. / Sadalge, D. / Kuntz, K.W. / Scott, M.P. / Janzen, W.P. / Chesworth, R. / Duncan, K.W. / Harvey, D.M. / Lampe, J.W. / ...著者: Morrison, M.J. / Boriack-Sjodin, P.A. / Swinger, K.K. / Wigle, T.J. / Sadalge, D. / Kuntz, K.W. / Scott, M.P. / Janzen, W.P. / Chesworth, R. / Duncan, K.W. / Harvey, D.M. / Lampe, J.W. / Mitchell, L.H. / Copeland, R.A.
履歴
登録2018年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD3
D: ACE-GLY-VAL-NLE-ARG-ILE-NH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1126
ポリマ－26,5172
非ポリマー5954
水4,071226
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area13330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.870, 62.660, 48.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.920, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase NSD3 / Nuclear SET domain-containing protein 3 / Protein whistle / WHSC1-like 1 isoform 9 with ...Nuclear SET domain-containing protein 3 / Protein whistle / WHSC1-like 1 isoform 9 with methyltransferase activity to lysine / Wolf-Hirschhorn syndrome candidate 1-like protein 1 / WHSC1-like protein 1


分子量: 25935.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NSD3, WHSC1L1, DC28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BZ95, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド ACE-GLY-VAL-NLE-ARG-ILE-NH2


分子量: 581.753 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.48 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 20% w/v PEG5000MME

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→46.29 Å / Num. obs: 29790 / % possible obs: 93.8 % / 冗長度: 3.72 % / Net I/σ(I): 20.48
反射 シェル解像度: 1.61→1.69 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化解像度: 1.61→46.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 2.109 / SU ML: 0.071 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.098 / ESU R Free: 0.099
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2151 1491 5 %RANDOM
Rwork0.1789 ---
obs0.1807 28299 93.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 80.59 Å2 / Biso mean: 25.933 Å2 / Biso min: 9.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.99 Å20 Å20.09 Å2
2--0.16 Å2-0 Å2
3----1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.61→46.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1835 0 31 226 2092
Biso mean--13.75 32.09 -
残基数----232
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0191948
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.020.021857
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6441.9912627
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.7663.0054274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2415240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.3824.10595
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.62315351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7981517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2279
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212205
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.02450
LS精密化 シェル解像度: 1.61→1.652 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 100 -
Rwork0.283 1820 -
all-1920 -
obs--81.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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