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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 6c26 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | The Cryo-EM structure of a eukaryotic oligosaccharyl transferase complex | |||||||||
要素 | (Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase subunit ...) x 8 | |||||||||
キーワード | TRANSFERASE / complex / glycosylation | |||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報Miscellaneous transport and binding events / dolichol-linked oligosaccharide biosynthetic process / protein O-linked glycosylation via mannose / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase activity / oligosaccharyltransferase complex / protein N-linked glycosylation via asparagine / protein N-linked glycosylation / : / glycosyltransferase activity ...Miscellaneous transport and binding events / dolichol-linked oligosaccharide biosynthetic process / protein O-linked glycosylation via mannose / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase activity / oligosaccharyltransferase complex / protein N-linked glycosylation via asparagine / protein N-linked glycosylation / : / glycosyltransferase activity / protein-disulfide reductase activity / Neutrophil degranulation / post-translational protein modification / nuclear envelope / protein-macromolecule adaptor activity / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / mitochondrion / metal ion binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
| 生物種 | ![]() | |||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Bai, L. / Li, H. | |||||||||
| 資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2018タイトル: The atomic structure of a eukaryotic oligosaccharyltransferase complex. 著者: Lin Bai / Tong Wang / Gongpu Zhao / Amanda Kovach / Huilin Li / ![]() 要旨: N-glycosylation is a ubiquitous modification of eukaryotic secretory and membrane-bound proteins; about 90% of glycoproteins are N-glycosylated. The reaction is catalysed by an eight-protein ...N-glycosylation is a ubiquitous modification of eukaryotic secretory and membrane-bound proteins; about 90% of glycoproteins are N-glycosylated. The reaction is catalysed by an eight-protein oligosaccharyltransferase (OST) complex that is embedded in the endoplasmic reticulum membrane. Our understanding of eukaryotic protein N-glycosylation has been limited owing to the lack of high-resolution structures. Here we report a 3.5 Å resolution cryo-electron microscopy structure of the Saccharomyces cerevisiae OST complex, revealing the structures of subunits Ost1-Ost5, Stt3, Wbp1 and Swp1. We found that seven phospholipids mediate many of the inter-subunit interactions, and an Stt3 N-glycan mediates interactions with Wbp1 and Swp1 in the lumen. Ost3 was found to mediate the OST-Sec61 translocon interface, funnelling the acceptor peptide towards the OST catalytic site as the nascent peptide emerges from the translocon. The structure provides insights into co-translational protein N-glycosylation, and may facilitate the development of small-molecule inhibitors that target this process. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
|---|---|
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 6c26.cif.gz | 400.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb6c26.ent.gz | 317.7 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 6c26.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 6c26_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 6c26_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 6c26_validation.xml.gz | 65 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 6c26_validation.cif.gz | 94.2 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c2/6c26 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c2/6c26 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
-Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase subunit ... , 8種, 8分子 A15423CB
| #1: タンパク質 | 分子量: 81604.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c 参照: UniProt: P39007, dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase |
|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 54116.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c 参照: UniProt: P41543, dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase |
| #3: タンパク質 | 分子量: 9525.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c 参照: UniProt: Q92316, dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase |
| #4: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3986.696 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c 参照: UniProt: Q99380, dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase |
| #5: タンパク質 | 分子量: 14712.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c 参照: UniProt: P46964, dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase |
| #6: タンパク質 | 分子量: 39518.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c 参照: UniProt: P48439, dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase |
| #7: タンパク質 | 分子量: 31682.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c 参照: UniProt: Q02795, dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase |
| #8: タンパク質 | 分子量: 49444.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c 参照: UniProt: P33767, dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase |
-糖 , 3種, 3分子 
| #9: 多糖 | beta-D-mannopyranose-(1-2)-beta-D-mannopyranose-(1-2)-beta-D-mannopyranose-(1-2)-[beta-D- ...beta-D-mannopyranose-(1-2)-beta-D-mannopyranose-(1-2)-beta-D-mannopyranose-(1-2)-[beta-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
|---|---|
| #10: 多糖 | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
| #12: 糖 | ChemComp-NAG / |
-非ポリマー , 1種, 8分子 
| #11: 化合物 | ChemComp-EGY / ( |
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-詳細
| Has protein modification | Y |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: oligosaccharyl transferase complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7.4 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
| 撮影 | 電子線照射量: 2 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
| ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||
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| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 823255 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 282202 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
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万見について






米国, 1件
引用
UCSF Chimera







PDBj












