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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6byj | ||||||
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タイトル | Structure of human 14-3-3 gamma bound to O-GlcNAc peptide | ||||||
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![]() | SIGNALING PROTEIN / 14-3-3 gamma / O-GlcNac / signalling | ||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of cell-cell adhesion / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / regulation of neuron differentiation / protein kinase C inhibitor activity / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / regulation of signal transduction / protein targeting / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex ...positive regulation of cell-cell adhesion / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / regulation of neuron differentiation / protein kinase C inhibitor activity / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / regulation of signal transduction / protein targeting / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of TORC1 signaling / insulin-like growth factor receptor binding / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / protein sequestering activity / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein kinase C binding / AURKA Activation by TPX2 / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / receptor tyrosine kinase binding / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of T cell activation / cellular response to insulin stimulus / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / intracellular protein localization / presynapse / regulation of protein localization / mitochondrial matrix / protein domain specific binding / focal adhesion / signal transduction / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Schumacher, M.A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis of O-GlcNAc recognition by mammalian 14-3-3 proteins. 著者: Toleman, C.A. / Schumacher, M.A. / Yu, S.H. / Zeng, W. / Cox, N.J. / Smith, T.J. / Soderblom, E.J. / Wands, A.M. / Kohler, J.J. / Boyce, M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 531.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 448.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 505.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 517.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 46.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 63 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 27676.920 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2012.089 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) #3: 糖 | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.65 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 29% PEG 4000, 200 mM sodium acetate, 0.1 M Tris pH 8.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.9→113.942 Å / Num. obs: 53876 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 91.24 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.022 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 18.6 |
反射 シェル | 解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 7734 / CC1/2: 0.768 / Rpim(I) all: 0.305 / Rsym value: 0.764 / % possible all: 100 |
-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 3UZD 解像度: 2.9→113.942 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.85
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 344.29 Å2 / Biso mean: 109.54 Å2 / Biso min: 36.18 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.9→113.942 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %
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