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- PDB-6bvg: Crystal structure of bcMalT T280C-E54C crosslinked by divalent mercury -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bvg
タイトルCrystal structure of bcMalT T280C-E54C crosslinked by divalent mercury
要素Protein-N(Pi)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase (Enzyme II of the phosphotransferase system) (PTS system glucose-specific IIBC component)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / EIIC maltose transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase / protein-phosphocysteine-sugar phosphotransferase activity / protein-N(PI)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase activity / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / kinase activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, IIBC component / : / Phosphotransferase system, IIB component, type 1 / Phosphotransferase system, EIIC component, type 1 / Phosphotransferase system EIIB, cysteine phosphorylation site / Glucose permease domain IIB / phosphotransferase system, EIIB / PTS EIIB domains cysteine phosphorylation site signature. / PTS_EIIB type-1 domain profile. / PTS_EIIC type-1 domain profile. ...Phosphotransferase system, IIBC component / : / Phosphotransferase system, IIB component, type 1 / Phosphotransferase system, EIIC component, type 1 / Phosphotransferase system EIIB, cysteine phosphorylation site / Glucose permease domain IIB / phosphotransferase system, EIIB / PTS EIIB domains cysteine phosphorylation site signature. / PTS_EIIB type-1 domain profile. / PTS_EIIC type-1 domain profile. / Phosphotransferase system, EIIC / Phosphotransferase system, EIIC
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / : / Protein-N(Pi)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase (Enzyme II of the phosphotransferase system) (PTS system glucose-specific IIBC component)
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Ren, Z. / Zhou, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM087519 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Structure of an EIIC sugar transporter trapped in an inward-facing conformation.
著者: Ren, Z. / Lee, J. / Moosa, M.M. / Nian, Y. / Hu, L. / Xu, Z. / McCoy, J.G. / Ferreon, A.C.M. / Im, W. / Zhou, M.
履歴
登録2017年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / refine_hist / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _refine_hist.d_res_low / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-N(Pi)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase (Enzyme II of the phosphotransferase system) (PTS system glucose-specific IIBC component)
B: Protein-N(Pi)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase (Enzyme II of the phosphotransferase system) (PTS system glucose-specific IIBC component)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,7276
ポリマ－97,6412
非ポリマー1,0864
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6750 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area36250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.818, 114.367, 196.987
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein-N(Pi)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase (Enzyme II of the phosphotransferase system) (PTS system glucose-specific IIBC component)


分子量: 48820.465 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 3-451 / 変異: T280C, E54C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus cereus (strain ZK / E33L) (バクテリア)
株: ZK / E33L / 遺伝子: ptsG, BCE33L0344 / プラスミド: pMCSG28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q63GK8, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.84 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Glycine, pH 8.8-9.1, 33-38% PEG 400, 50 mM CoCl2 and 10-20 mM spermine tetrahydrochloride
PH範囲: 8.8-9.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月18日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→29.42 Å / Num. obs: 24635 / % possible obs: 96.76 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 37.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.13 / Χ2: 0.998 / Net I/σ(I): 12.16
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 2330 / CC1/2: 0.817 / Rpim(I) all: 0.384 / Rrim(I) all: 0.85 / Χ2: 0.884 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IWS

5iws


解像度: 3.2→29.42 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 38.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2918 1319 5.38 %
Rwork0.2514 --
obs0.2536 24635 96.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→29.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6862 0 48 0 6910
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037082
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6099642
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.3964078
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431144
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051184
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.3280.38511270.38252462X-RAY DIFFRACTION93.9
3.328-3.47920.39691570.37182564X-RAY DIFFRACTION97.8
3.4792-3.66240.40471590.33452548X-RAY DIFFRACTION98.1
3.6624-3.89130.30691330.29982564X-RAY DIFFRACTION97.8
3.8913-4.1910.35121420.27572561X-RAY DIFFRACTION97.8
4.191-4.61130.32021600.24492583X-RAY DIFFRACTION97.8
4.6113-5.27530.2831540.23022609X-RAY DIFFRACTION97.7
5.2753-6.63380.27631260.24562614X-RAY DIFFRACTION96.6
6.6338-29.47860.19381610.17272672X-RAY DIFFRACTION94.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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