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- PDB-6bl7: S. cerevisiae stu2 coiled coil domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bl7
タイトルS. cerevisiae stu2 coiled coil domain
要素Protein STU2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / kinetochore microtubule polymerase microtubule associated protein coiled coil
機能・相同性
機能・相同性情報


repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / microtubule plus end polymerase / mitotic sister chromatid biorientation / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / microtubule plus-end / microtubule plus-end binding / spindle pole body / microtubule polymerization / mitotic spindle organization / spindle microtubule ...repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / microtubule plus end polymerase / mitotic sister chromatid biorientation / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / microtubule plus-end / microtubule plus-end binding / spindle pole body / microtubule polymerization / mitotic spindle organization / spindle microtubule / kinetochore / spindle pole / cell cortex / microtubule binding
類似検索 - 分子機能
: / Stu2, C-terminal segment / XMAP215 family / : / XMAP215/Dis1/CLASP, TOG domain / TOG domain / TOG / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Slep, K.C.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM094415 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R37GM32238 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008570 米国
引用ジャーナル: Mol. Biol. Cell / 年: 2018
タイトル: Stu2 uses a 15-nm parallel coiled coil for kinetochore localization and concomitant regulation of the mitotic spindle.
著者: Haase, K.P. / Fox, J.C. / Byrnes, A.E. / Adikes, R.C. / Speed, S.K. / Haase, J. / Friedman, B. / Cook, D.M. / Bloom, K. / Rusan, N.M. / Slep, K.C.
履歴
登録2017年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein STU2
B: Protein STU2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5792
ポリマ－27,5792
非ポリマー00
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, SEC-MALS confirms the homodimeric state
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5340 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area15170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.252, 30.112, 72.856
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.080, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein STU2 / Suppressor of tubulin 2


分子量: 13789.746 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: STU2, YLR045C, L2108 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46675
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.75
詳細: 13% w/v PEG8000, 200 mM magnesium acetate, 100 mM sodium cacodylate, pH 5.75

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.97921 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月31日
放射モノクロメーター: KHOZU double flat crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97921 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 9566 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 40.28 Å2 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 1530 / Rsym value: 0.413 / % possible all: 92.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8_1069精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→49.317 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 33.33 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 833 9.95 %
Rwork0.2568 7541 -
obs0.2603 8374 95.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 237.61 Å2 / Biso mean: 44.1047 Å2 / Biso min: 4.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→49.317 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1692 0 0 25 1717
Biso mean---39.8 -
残基数----197
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061700
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.722261
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036247
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001296
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.263721
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5001-2.65670.36111220.26711126124889
2.6567-2.86180.36031330.30521212134593
2.8618-3.14970.31681400.28531251139197
3.1497-3.60540.34131440.26831295143999
3.6054-4.54190.23321440.217113121456100
4.5419-49.32690.27831500.26371345149598
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.4692 Å / Origin y: 14.9593 Å / Origin z: 37.5088 Å
111213212223313233
T0.073 Å20.007 Å20.0319 Å2-0.0511 Å2-0.0403 Å2--0.0521 Å2
L0.0104 °20.0685 °20.0028 °2-0.0182 °20.0314 °2--0.011 °2
S-0.036 Å °0.0657 Å °-0.0099 Å °0.0352 Å °0.0186 Å °-0.033 Å °-0.0218 Å °0.0439 Å °-0.0239 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA657 - 810
2X-RAY DIFFRACTION1allB658 - 815

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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