+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6bit | ||||||||||||
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Title | SIRPalpha antibody complex | ||||||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / Macrophage / Neutrophil / Phagocytosis / Myeloid / Immune checkpoint / CD47 / SIRP / Cancer immunotherapy | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of I-kappaB phosphorylation / cellular response to interleukin-12 / monocyte extravasation / negative regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production / negative regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / protein binding involved in heterotypic cell-cell adhesion / regulation of interleukin-1 beta production / regulation of type II interferon production / cell-cell adhesion mediator activity / GTPase regulator activity ...negative regulation of I-kappaB phosphorylation / cellular response to interleukin-12 / monocyte extravasation / negative regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production / negative regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / protein binding involved in heterotypic cell-cell adhesion / regulation of interleukin-1 beta production / regulation of type II interferon production / cell-cell adhesion mediator activity / GTPase regulator activity / protein antigen binding / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of interferon-beta production / negative regulation of JNK cascade / regulation of tumor necrosis factor production / regulation of nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of phagocytosis / regulation of interleukin-6 production / Signal regulatory protein family interactions / tertiary granule membrane / negative regulation of interleukin-6 production / ficolin-1-rich granule membrane / negative regulation of tumor necrosis factor production / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of phagocytosis / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of protein phosphorylation / Cell surface interactions at the vascular wall / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to hydrogen peroxide / negative regulation of inflammatory response / SH3 domain binding / cellular response to type II interferon / positive regulation of T cell activation / cell migration / regulation of gene expression / protein phosphatase binding / cellular response to lipopolysaccharide / cell adhesion / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular exosome / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Mus musculus (house mouse) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.191 Å | ||||||||||||
Authors | Ring, N.G. / Herndler-Brandstetter, D. / Weiskopf, K. / Shan, L. / Volkmer, J.P. / George, B.M. / Lietzenmayer, M. / McKenna, K.M. / Naik, T.J. / McCarty, A. ...Ring, N.G. / Herndler-Brandstetter, D. / Weiskopf, K. / Shan, L. / Volkmer, J.P. / George, B.M. / Lietzenmayer, M. / McKenna, K.M. / Naik, T.J. / McCarty, A. / Zheng, Y. / Ring, A.M. / Flavell, R.A. / Weissman, I.L. | ||||||||||||
Funding support | United States, 3items
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Citation | Journal: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / Year: 2017 Title: Anti-SIRP alpha antibody immunotherapy enhances neutrophil and macrophage antitumor activity. Authors: Ring, N.G. / Herndler-Brandstetter, D. / Weiskopf, K. / Shan, L. / Volkmer, J.P. / George, B.M. / Lietzenmayer, M. / McKenna, K.M. / Naik, T.J. / McCarty, A. / Zheng, Y. / Ring, A.M. / ...Authors: Ring, N.G. / Herndler-Brandstetter, D. / Weiskopf, K. / Shan, L. / Volkmer, J.P. / George, B.M. / Lietzenmayer, M. / McKenna, K.M. / Naik, T.J. / McCarty, A. / Zheng, Y. / Ring, A.M. / Flavell, R.A. / Weissman, I.L. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6bit.cif.gz | 422.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6bit.ent.gz | 360.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6bit.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bi/6bit ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bi/6bit | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Antibody | Mass: 22923.551 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Mus musculus (house mouse) / Tissue: Hybridoma supernatant #2: Antibody | Mass: 23068.410 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Mus musculus (house mouse) / Tissue: Hybridoma supernatant #3: Protein | Mass: 12803.461 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SIRPA, BIT, MFR, MYD1, PTPNS1, SHPS1, SIRP / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P78324 #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.22 Å3/Da / Density % sol: 61.84 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: Crystals were obtained by addition of 0.1 uL of protein to an equal volume of 22% PEG3350, 150 mM ammonium sulfate, and 0.1 M Tris (pH 7.0) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Ambient temp details: Liquid nitrogen cryostream |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL12-2 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 24, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.19→47.622 Å / Num. obs: 76976 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 6 % / Net I/σ(I): 21.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.19→2.27 Å / Redundancy: 4.3 % / Num. unique obs: 6916 / % possible all: 87.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.191→47.622 Å / SU ML: 0.27 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 26.02
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.191→47.622 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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