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Yorodumi- PDB-3skj: Structural And Functional Characterization of an Agonistic Anti-H... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3skj | ||||||
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Title | Structural And Functional Characterization of an Agonistic Anti-Human EphA2 Monoclonal Antibody | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / Fab / receptor / Ig fold / ephrin receptor / antibody / antigen / extra-cellular | ||||||
Function / homology | Function and homology information notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of blood vessel endothelial cell migration ...notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of blood vessel endothelial cell migration / ephrin receptor activity / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / post-anal tail morphogenesis / bone remodeling / response to growth factor / tight junction / activation of GTPase activity / regulation of lamellipodium assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / neural tube development / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / growth factor binding / regulation of cell adhesion mediated by integrin / lamellipodium membrane / RHOU GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / vasculogenesis / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / regulation of angiogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of angiogenesis / keratinocyte differentiation / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of protein localization to plasma membrane / osteoclast differentiation / cell chemotaxis / skeletal system development / molecular function activator activity / protein localization to plasma membrane / cell motility / receptor protein-tyrosine kinase / ruffle membrane / neuron differentiation / osteoblast differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / virus receptor activity / cell migration / lamellipodium / receptor complex / cell adhesion / positive regulation of cell migration / defense response to Gram-positive bacterium / cadherin binding / inflammatory response / focal adhesion / cell surface / ATP binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | ||||||
Authors | Oganesyan, V.Y. / Wu, H. / Dall'Acqua, W.F. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2011 Title: Structural and functional characterization of an agonistic anti-human EphA2 monoclonal antibody. Authors: Peng, L. / Oganesyan, V. / Damschroder, M.M. / Wu, H. / Dall'Acqua, W.F. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3skj.cif.gz | 446.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3skj.ent.gz | 384 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3skj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3skj_validation.pdf.gz | 476.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3skj_full_validation.pdf.gz | 500.1 KB | Display | |
Data in XML | 3skj_validation.xml.gz | 41.1 KB | Display | |
Data in CIF | 3skj_validation.cif.gz | 56.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sk/3skj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sk/3skj | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Details | Two biological ensembles are presented in the asymmetric unit. |
-Components
#1: Antibody | Mass: 23482.062 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): HEK 293 / Production host: HOMO SAPIENS (human) #2: Antibody | Mass: 24420.295 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): HEK 293 / Production host: HOMO SAPIENS (human) #3: Protein | Mass: 23568.516 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: unp residues 23-202 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: EPHA2, ECK / Cell line (production host): HEK 293 / Production host: HOMO SAPIENS (human) References: UniProt: P29317, receptor protein-tyrosine kinase #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.39 Å3/Da / Density % sol: 48.49 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5 Details: 20% PEG 4000, 0.1 M sodium acetate, 0.2 M ammonium acetate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 31-ID / Wavelength: 0.9793 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX225HE / Detector: CCD / Date: Nov 10, 2009 |
Radiation | Monochromator: crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→20 Å / Num. all: 67446 / Num. obs: 60701 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 23.24 / SU ML: 0.239 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.569 / ESU R Free: 0.314 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 23.433 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.484→2.548 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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