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- PDB-6bca: A Complex between PH Domain of LbcRhoGEF (AKAP-Lbc) and Activated... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bca
タイトルA Complex between PH Domain of LbcRhoGEF (AKAP-Lbc) and Activated RhoA Bound to a GTP Analog
要素
  • A-kinase anchor protein 13
  • Transforming protein RhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN / Rho GTPase Guanine Nucleotide Exchange Factors RhoGEF Pleckstrin Homology PH domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of sarcomere organization / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway involved in heart process / aortic valve formation / alpha-beta T cell lineage commitment / mitotic cleavage furrow formation / bone trabecula morphogenesis / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction ...regulation of sarcomere organization / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway involved in heart process / aortic valve formation / alpha-beta T cell lineage commitment / mitotic cleavage furrow formation / bone trabecula morphogenesis / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / regulation of neural precursor cell proliferation / cleavage furrow formation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / MAP-kinase scaffold activity / cardiac muscle cell differentiation / forebrain radial glial cell differentiation / cell junction assembly / apical junction assembly / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / regulation of Rho protein signal transduction / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / beta selection / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / negative regulation of cell size / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of podosome assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / regulation of small GTPase mediated signal transduction / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / ossification involved in bone maturation / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / motor neuron apoptotic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / wound healing, spreading of cells / apical junction complex / protein kinase A binding / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / positive regulation of Rho protein signal transduction / RHOB GTPase cycle / myosin binding / adrenergic receptor signaling pathway / EPHA-mediated growth cone collapse / NRAGE signals death through JNK / stress fiber assembly / regulation of neuron projection development / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / androgen receptor signaling pathway / cerebral cortex cell migration / cellular response to cytokine stimulus / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / Rho protein signal transduction / ficolin-1-rich granule membrane / mitotic spindle assembly / RHOA GTPase cycle / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / regulation of microtubule cytoskeleton organization / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / skeletal muscle tissue development / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / regulation of cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell-matrix adhesion / small monomeric GTPase / secretory granule membrane / G protein activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / kidney development
類似検索 - 分子機能
RII binding domain / RII binding domain / : / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases ...RII binding domain / RII binding domain / : / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / C1-like domain superfamily / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / Transforming protein RhoA / A-kinase anchor protein 13
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.995 Å
データ登録者Sternweis, P.C. / Chen, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)NIH-5R01GM031954 米国
引用ジャーナル: Data Brief / 年: 2018
タイトル: Crystal structures of the PH domains from Lbc family of RhoGEFs bound to activated RhoA GTPase.
著者: Chen, Z. / Gutowski, S. / Sternweis, P.C.
履歴
登録2017年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年6月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Transforming protein RhoA
A: A-kinase anchor protein 13
B: A-kinase anchor protein 13
C: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,8428
ポリマ－76,7154
非ポリマー1,1274
水8,773487
1
F: Transforming protein RhoA
B: A-kinase anchor protein 13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9214
ポリマ－38,3572
非ポリマー5642
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area16130 Å2
手法PISA
2
A: A-kinase anchor protein 13
C: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9214
ポリマ－38,3572
非ポリマー5642
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area16110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.346, 60.525, 63.618
Angle α, β, γ (deg.)91.83, 92.97, 90.01
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 20865.914 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARH12, ARHA, RHO12 / プラスミド: pGEX-kG-TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61586
#2: タンパク質 A-kinase anchor protein 13 / AKAP-13 / AKAP-Lbc / Breast cancer nuclear receptor-binding auxiliary protein / Guanine nucleotide ...AKAP-13 / AKAP-Lbc / Breast cancer nuclear receptor-binding auxiliary protein / Guanine nucleotide exchange factor Lbc / Human thyroid-anchoring protein 31 / Lymphoid blast crisis oncogene / LBC oncogene / Non-oncogenic Rho GTPase-specific GTP exchange factor / Protein kinase A-anchoring protein 13 / PRKA13 / p47


分子量: 17491.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKAP13, BRX, HT31, LBC / プラスミド: pGEX-kG-TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12802
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / GTP-γ-S


分子量: 539.246 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 487 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 24-26% PEG 3350, 100mM Bis-Tris, 200mM ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月9日
放射モノクロメーター: silicon crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.995→34.212 Å / Num. obs: 50558 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 22.8 Å2 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.995→2.03 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 2327 / Rsym value: 0.4 / % possible all: 90.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8_1069精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.995→34.212 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 25.26
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2338 2500 4.95 %
Rwork0.1963 --
obs0.1982 50522 97.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.995→34.212 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5091 0 66 487 5644
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0155260
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5327102
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9852038
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081790
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007895
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9954-2.03370.34311370.26262367X-RAY DIFFRACTION87
2.0337-2.07520.29681240.24062588X-RAY DIFFRACTION94
2.0752-2.12040.29771300.22912664X-RAY DIFFRACTION96
2.1204-2.16970.27031430.2252636X-RAY DIFFRACTION97
2.1697-2.22390.2581410.20942693X-RAY DIFFRACTION97
2.2239-2.2840.24741450.20262650X-RAY DIFFRACTION97
2.284-2.35120.27091390.20132698X-RAY DIFFRACTION98
2.3512-2.42710.26321520.18642671X-RAY DIFFRACTION98
2.4271-2.51380.22981460.19312652X-RAY DIFFRACTION98
2.5138-2.61450.25641350.18132705X-RAY DIFFRACTION98
2.6145-2.73340.23841400.19022714X-RAY DIFFRACTION98
2.7334-2.87740.2641360.19712702X-RAY DIFFRACTION98
2.8774-3.05760.25421280.20582723X-RAY DIFFRACTION98
3.0576-3.29350.29021390.21172682X-RAY DIFFRACTION98
3.2935-3.62460.21381390.19042715X-RAY DIFFRACTION99
3.6246-4.14830.19651340.17822716X-RAY DIFFRACTION99
4.1483-5.22350.13571380.15932733X-RAY DIFFRACTION99
5.2235-34.21730.23851540.21182713X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.1972 Å / Origin y: 46.5359 Å / Origin z: 75.7532 Å
111213212223313233
T0.1191 Å20.0212 Å2-0.0055 Å2-0.1313 Å20.0104 Å2--0.1053 Å2
L0.4121 °20.3736 °20.0783 °2-0.4804 °20.0544 °2--0.0478 °2
S0.0224 Å °-0.0236 Å °-0.0058 Å °0.0094 Å °-0.014 Å °-0.0155 Å °0.0087 Å °0.0037 Å °-0.0035 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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