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- PDB-6b9h: Complex of Hook Domain with a Dynein Light Intermediate Chain Peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b9h
タイトルComplex of Hook Domain with a Dynein Light Intermediate Chain Peptide
要素
  • Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 1
  • Protein Hook homolog 3
キーワードPROTEIN TRANSPORT/Motor protein / Dynein / Dynactin / Effector / Hook / Light Intermediate Chain (LIC) / PROTEIN TRANSPORT-Motor protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FHF complex / interkinetic nuclear migration / Golgi localization / early endosome to recycling endosome transport / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / microtubule anchoring at centrosome / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / dynein light chain binding / dynein heavy chain binding / cytoskeleton-dependent intracellular transport ...FHF complex / interkinetic nuclear migration / Golgi localization / early endosome to recycling endosome transport / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / microtubule anchoring at centrosome / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / dynein light chain binding / dynein heavy chain binding / cytoskeleton-dependent intracellular transport / neuronal stem cell population maintenance / regulation of vesicle-mediated transport / endosome organization / early endosome to late endosome transport / cis-Golgi network / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / protein localization to centrosome / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / dynein intermediate chain binding / lysosome organization / microtubule-based movement / endosome to lysosome transport / pericentriolar material / dynactin binding / ficolin-1-rich granule membrane / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / cytoplasmic microtubule organization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / secretory granule membrane / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / negative regulation of neurogenesis / centriolar satellite / microtubule cytoskeleton organization / recycling endosome membrane / HCMV Early Events / spindle pole / Aggrephagy / GDP binding / Separation of Sister Chromatids / endocytic vesicle membrane / protein transport / microtubule binding / protein-macromolecule adaptor activity / molecular adaptor activity / microtubule / cell division / centrosome / Neutrophil degranulation / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hook, C-terminal / HOOK protein coiled-coil region / HOOK, N-terminal / HOOK domain / Dynein 1 light intermediate chain / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Calponin homology domain ...Hook, C-terminal / HOOK protein coiled-coil region / HOOK, N-terminal / HOOK domain / Dynein 1 light intermediate chain / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Hook homolog 3 / Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Lee, I.G. / Dominguez, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P01 GM087253 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: A conserved interaction of the dynein light intermediate chain with dynein-dynactin effectors necessary for processivity.
著者: Lee, I.G. / Olenick, M.A. / Boczkowska, M. / Franzini-Armstrong, C. / Holzbaur, E.L.F. / Dominguez, R.
履歴
登録2017年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Hook homolog 3
B: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0662
ポリマ－21,0662
非ポリマー00
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area8600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.715, 35.372, 126.149
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein Hook homolog 3 / hHK3


分子量: 18390.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HOOK3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86VS8
#2: タンパク質・ペプチド Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 1 / LIC1 / Dynein light chain A / DLC-A / Dynein light intermediate chain 1 / cytosolic


分子量: 2676.032 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y6G9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.69 % / 解説: Needles
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.25 / 詳細: 1.44 M Ammonium Citrate Tribasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9775 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9775 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 23303 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 50.7
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.373 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique obs: 2089 / % possible all: 90.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829)精密化
HKL-2000v701.c3データ削減
HKL-2000v701.c3データスケーリング
PHENIX1.12_2829位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5j8e

5j8e


解像度: 1.5→20.54 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1791 1165 5 %
Rwork0.1549 --
obs0.1561 23303 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→20.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1309 0 0 121 1430
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111369
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3771856
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.1871140
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.256216
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011239
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.55360.23431030.18951986X-RAY DIFFRACTION91
1.5536-1.61580.19091140.16622150X-RAY DIFFRACTION97
1.6158-1.68930.19081170.15632218X-RAY DIFFRACTION100
1.6893-1.77830.19561150.15332198X-RAY DIFFRACTION100
1.7783-1.88960.18171160.15142196X-RAY DIFFRACTION100
1.8896-2.03540.17581160.14592212X-RAY DIFFRACTION100
2.0354-2.240.17971180.13912251X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.56360.1351190.14912236X-RAY DIFFRACTION100
2.5636-3.22790.16871210.1532303X-RAY DIFFRACTION100
3.2279-20.54210.19831260.16262388X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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