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- PDB-6b90: Multiconformer model of apo WT PTP1B with glycerol at 100 K (ALTE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b90
タイトルMulticonformer model of apo WT PTP1B with glycerol at 100 K (ALTERNATIVE REFINEMENT OF PDB 1SUG showing conformational heterogeneity)
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / protein tyrosine phosphatase / PTP / protein tyrosine phosphatase 1B / PTP1B / enzyme / allostery / multitemperature / multiconformer
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of MAP kinase activity / regulation of intracellular protein transport / mitochondrial crista / IRE1-mediated unfolded protein response / sorting endosome ...PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of MAP kinase activity / regulation of intracellular protein transport / mitochondrial crista / IRE1-mediated unfolded protein response / sorting endosome / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / positive regulation of systemic arterial blood pressure / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / regulation of endocytosis / Regulation of IFNA/IFNB signaling / cellular response to angiotensin / regulation of proteolysis / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of cell-substrate adhesion / regulation of postsynapse assembly / cellular response to unfolded protein / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / negative regulation of signal transduction / Growth hormone receptor signaling / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of heart rate / ephrin receptor binding / Insulin receptor recycling / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Integrin signaling / phosphoprotein phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to nitric oxide / protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endosome lumen / insulin receptor binding / cellular response to nerve growth factor stimulus / Negative regulation of MET activity / response to nutrient levels / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / positive regulation of JNK cascade / insulin receptor signaling pathway / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / cellular response to hypoxia / early endosome / postsynapse / cadherin binding / mitochondrial matrix / negative regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Keedy, D.A. / Hill, Z.B. / Biel, J.T. / Kang, E. / Rettenmaier, T.J. / Brandao-Neto, J. / von Delft, F. / Wells, J.A. / Fraser, J.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2004
タイトル: Water-molecule network and active-site flexibility of apo protein tyrosine phosphatase 1B.
著者: Pedersen, A.K. / Peters G, G.u. / Moller, K.B. / Iversen, L.F. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2017年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 0THIS ENTRY REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL STRUCTURAL DATA IN 1SUG DETERMINED BY A. ...THIS ENTRY REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL STRUCTURAL DATA IN 1SUG DETERMINED BY A.K.PEDERSEN,G.G.H.PETERS,K.B.MOLLER,L.F.IVERSEN,J.S.KASTRUP

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9487
ポリマ－37,3661
非ポリマー5836
水4,756264
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area13440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.118, 88.118, 103.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 37365.637 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1, PTP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 264 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: well solution: PEG 8000, magnesium acetate, Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.811 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.811 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→45 Å / Num. obs: 34528 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 24.14 Å2 / Net I/σ(I): 26.4
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique obs: 3375 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化解像度: 1.95→35.817 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.33
詳細: Re-refinement of 1sug using multiconformer modeling with qFit and manual editing, then refinement with PHENIX
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1926 1355 3.93 %
Rwork0.158 --
obs0.1594 34480 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 139.89 Å2 / Biso mean: 32.3237 Å2 / Biso min: 11.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→35.817 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2434 0 110 294 2838
Biso mean--54.88 38.58 -
残基数----298
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012771
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0143751
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057389
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007489
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2181687
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.9501-2.01980.20961280.188732433371
2.0198-2.10060.2371360.178232893425
2.1006-2.19620.23741330.161332853418
2.1962-2.3120.19121450.156632613406
2.312-2.45680.19131280.149632893417
2.4568-2.64640.19781370.145132913428
2.6464-2.91260.1841350.149533023437
2.9126-3.33390.16361370.141933273464
3.3339-4.19930.16421370.136933593496
4.1993-35.82330.21541390.186934793618

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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