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- PDB-7ken: Protein Tyrosine Phosphatase 1B, D289A mutant, apo state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ken
タイトルProtein Tyrosine Phosphatase 1B, D289A mutant, apo state
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
キーワードHYDROLASE / Protein Phosphatase / Signaling Enzyme / Drug Target
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway ...PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / sorting endosome / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / positive regulation of JUN kinase activity / positive regulation of systemic arterial blood pressure / negative regulation of MAP kinase activity / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / regulation of endocytosis / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Regulation of IFNA/IFNB signaling / cellular response to angiotensin / regulation of proteolysis / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / regulation of postsynapse assembly / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of cell-substrate adhesion / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / cellular response to unfolded protein / regulation of signal transduction / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / positive regulation of heart rate / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein dephosphorylation / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / Insulin receptor recycling / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein-tyrosine-phosphatase / cellular response to nitric oxide / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / protein tyrosine phosphatase activity / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / endosome lumen / response to nutrient levels / Negative regulation of MET activity / insulin receptor binding / cellular response to nerve growth factor stimulus / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / insulin receptor signaling pathway / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / cellular response to hypoxia / early endosome / postsynapse / cadherin binding / mitochondrial matrix / negative regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Fox, J.M. / Hongdusit, A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)1704194 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)S10OD021832 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-05CH11231 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2021
タイトル: Optogenetic Analysis of Allosteric Control in Protein Tyrosine Phosphatases.
著者: Hongdusit, A. / Fox, J.M.
履歴
登録2020年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3371
ポリマ－38,3371
非ポリマー00
水3,369187
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.314, 88.314, 104.155
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 38336.738 Da / 分子数: 1 / 変異: D289A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1, PTP1B / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 100 mM HEPES, 200 mM magnesium acetate, 14% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.97741 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月24日
放射モノクロメーター: Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→76.48 Å / Num. obs: 40989 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 23.27 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.178 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.187 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.3 / Num. unique obs: 2129 / CC1/2: 0.315 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6B90

6b90


解像度: 1.8→76.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 5.431 / SU ML: 0.142 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.116 / ESU R Free: 0.118 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24369 2139 5 %RANDOM
Rwork0.20351 ---
obs0.20561 40989 98.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.766 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20.12 Å20 Å2
2--0.23 Å2-0 Å2
3----0.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→76.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2431 0 0 187 2618
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0192706
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022459
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4181.8773672
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1392.9355748
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.315335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.34924.328134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.19815497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8431518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2386
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023049
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02561
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.4013.6031304
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.383.5981303
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.2735.3761648
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other7.2725.3831649
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.5794.1521402
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.5764.1571403
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other9.0345.9952024
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined11.20743.643194
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other11.23543.3983152
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.411 77 -
Rwork0.411 2278 -
obs--73.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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