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- PDB-6b8q: Crystal Structure of the Mg2+/CaM:Kv7.5 (KCNQ5) AB domain complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b8q
タイトルCrystal Structure of the Mg2+/CaM:Kv7.5 (KCNQ5) AB domain complex
要素
  • Calmodulin-1
  • Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
キーワードMETAL TRANSPORT / ion channel / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / Voltage gated Potassium channels / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde ...clathrin coat / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / Voltage gated Potassium channels / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Uptake and function of anthrax toxins / Ion transport by P-type ATPases / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / voltage-gated potassium channel activity / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / catalytic complex / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / cellular response to interferon-beta / calcium channel inhibitor activity / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Ion homeostasis / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / FCERI mediated Ca+2 mobilization / substantia nigra development / regulation of heart rate / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / calyx of Held / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / calcium channel regulator activity / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to calcium ion / cellular response to type II interferon / Stimuli-sensing channels / G2/M transition of mitotic cell cycle / long-term synaptic potentiation / spindle pole / RAS processing / Signaling by RAF1 mutants / calcium-dependent protein binding / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / myelin sheath / presynaptic membrane / RAF/MAP kinase cascade / Ca2+ pathway
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. ...Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Chang, A. / Abderemane-Ali, F. / Minor, D.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Deafness and Other Communication Disorders (NIH/NIDCD)R01 DC007664 米国
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2018
タイトル: A Calmodulin C-Lobe Ca
著者: Chang, A. / Abderemane-Ali, F. / Hura, G.L. / Rossen, N.D. / Gate, R.E. / Minor, D.L.
履歴
登録2017年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
B: Calmodulin-1
C: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
D: Calmodulin-1
E: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
F: Calmodulin-1
G: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
H: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,14923
ポリマ－102,7848
非ポリマー36515
水45025
1
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
B: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7695
ポリマ－25,6962
非ポリマー733
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4450 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area10800 Å2
手法PISA
2
C: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
D: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7936
ポリマ－25,6962
非ポリマー974
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4400 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area10470 Å2
手法PISA
3
E: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
F: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7936
ポリマ－25,6962
非ポリマー974
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4240 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area10890 Å2
手法PISA
4
G: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
H: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7936
ポリマ－25,6962
非ポリマー974
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4470 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area11250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.821, 116.845, 119.812
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5


分子量: 8843.445 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNQ5 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q9NR82
#2: タンパク質
Calmodulin-1


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / プラスミド: pEGST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P0DP23
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.99 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2M magnesium formate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月21日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal Khozu / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 31294 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.3 % / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェルCC1/2: 0.253

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6B8L

6b8l


解像度: 2.6→45.738 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.91
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2696 1556 4.97 %
Rwork0.2221 --
obs0.2245 31288 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 143.01 Å2 / Biso mean: 69.728 Å2 / Biso min: 28.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→45.738 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6608 0 15 25 6648
Biso mean--54.49 57.59 -
残基数----827
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046698
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5338998
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039997
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051185
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d27.0372571
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.6-2.68390.38711470.320526572804
2.6839-2.77980.32861440.310226492793
2.7798-2.89110.37521410.303626502791
2.8911-3.02270.3571730.287326432816
3.0227-3.1820.41921290.262626802809
3.182-3.38130.31361350.258626842819
3.3813-3.64230.26061360.232427062842
3.6423-4.00860.29361240.214827082832
4.0086-4.58820.26251340.185527252859
4.5882-5.77880.2311530.208727452898
5.7788-45.74470.18561400.183528853025

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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