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Yorodumi- PDB-5zqd: Crystal Structure of Penicillin-Binding Protein D2 from Listeria ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5zqd | |||||||||
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Title | Crystal Structure of Penicillin-Binding Protein D2 from Listeria monocytogenes in the Cefotaxime bound form | |||||||||
Components | Lmo2812 protein | |||||||||
Keywords | ANTIBIOTIC / antibiotics / beta-lactams / DD-carboxypeptidase / LmPBPD2 | |||||||||
Function / homology | Function and homology information serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / proteolysis / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Listeria monocytogenes EGD-e (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.888 Å | |||||||||
Authors | Jeong, J.H. / Kim, Y.G. | |||||||||
Funding support | Korea, Republic Of, 1items
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Citation | Journal: Antimicrob. Agents Chemother. / Year: 2018 Title: Crystal Structures of Penicillin-Binding Protein D2 from Listeria monocytogenes and Structural Basis for Antibiotic Specificity Authors: Jeong, J.H. / Cha, H.J. / Kim, Y.G. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5zqd.cif.gz | 763.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5zqd.ent.gz | 633.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5zqd.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5zqd_validation.pdf.gz | 4.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5zqd_full_validation.pdf.gz | 4.3 MB | Display | |
Data in XML | 5zqd_validation.xml.gz | 84.3 KB | Display | |
Data in CIF | 5zqd_validation.cif.gz | 113.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zq/5zqd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zq/5zqd | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5zqaSC 5zqbC 5zqcC 5zqeC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 30091.605 Da / Num. of mol.: 8 / Fragment: UNP residues 21-272 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: it contains covalently bound Cefotaxime molecules Source: (gene. exp.) Listeria monocytogenes EGD-e (bacteria) Strain: EGD-e / Gene: lmo2812 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q8Y3M3 #2: Chemical | ChemComp-CEF / #3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.3 Å3/Da / Density % sol: 46.6 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 0.1M Tris-HCl (pH 8.0), 25%(wt/vol) PEG 3350, 0.2M sodium chloride |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 200 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 5C (4A) / Wavelength: 0.9794 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 24, 2016 |
Radiation | Monochromator: Double crystal SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9794 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.888→29.87 Å / Num. obs: 170527 / % possible obs: 97.42 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 10.88 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.1814 / Rpim(I) all: 0.0751 / Rrim(I) all: 0.1967 / Net I/σ(I): 5.45 |
Reflection shell | Resolution: 1.888→1.956 Å / Redundancy: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.585 / Mean I/σ(I) obs: 2.05 / Num. unique obs: 15963 / CC1/2: 0.929 / Rpim(I) all: 0.2402 / Rrim(I) all: 0.6332 / % possible all: 91.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5ZQA Resolution: 1.888→29.867 Å / Cross valid method: NONE / σ(F): 223.48 / Phase error: 35.24
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.888→29.867 Å
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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