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- PDB-6b67: Human PP2Calpha (PPM1A) complexed with cyclic peptide c(MpSIpYVA) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b67
タイトルHuman PP2Calpha (PPM1A) complexed with cyclic peptide c(MpSIpYVA)
要素
  • Protein phosphatase 1A
  • cyclic peptide c(MpSIpYVA)
キーワードHYDROLASE / Phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal protein myristoylation / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / peptidyl-threonine dephosphorylation / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / R-SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway ...N-terminal protein myristoylation / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / peptidyl-threonine dephosphorylation / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / R-SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / dephosphorylation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / protein export from nucleus / protein dephosphorylation / positive regulation of protein export from nucleus / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / manganese ion binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of cell cycle / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein serine/threonine phosphatase 2C, C-terminal / Phosphatase 2C, C-terminal domain superfamily / Protein serine/threonine phosphatase 2C, C-terminal domain / PPM-type phosphatase, divalent cation binding / PPM-type phosphatase domain signature. / PPM-type phosphatase domain / Phosphatase 2c; domain 1 / Protein phosphatase 2C / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain ...Protein serine/threonine phosphatase 2C, C-terminal / Phosphatase 2C, C-terminal domain superfamily / Protein serine/threonine phosphatase 2C, C-terminal domain / PPM-type phosphatase, divalent cation binding / PPM-type phosphatase domain signature. / PPM-type phosphatase domain / Phosphatase 2c; domain 1 / Protein phosphatase 2C / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein phosphatase 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Dyda, F. / Kosek, D.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: A trapped human PPM1A-phosphopeptide complex reveals structural features critical for regulation of PPM protein phosphatase activity.
著者: Debnath, S. / Kosek, D. / Tagad, H.D. / Durell, S.R. / Appella, D.H. / Acevedo, R. / Grishaev, A. / Dyda, F. / Appella, E. / Mazur, S.J.
履歴
登録2017年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein phosphatase 1A
B: Protein phosphatase 1A
C: Protein phosphatase 1A
D: cyclic peptide c(MpSIpYVA)
E: cyclic peptide c(MpSIpYVA)
F: cyclic peptide c(MpSIpYVA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,94716
ポリマ－101,5476
非ポリマー40110
水11,403633
1
A: Protein phosphatase 1A
D: cyclic peptide c(MpSIpYVA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0096
ポリマ－33,8492
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area13250 Å2
手法PISA
2
B: Protein phosphatase 1A
E: cyclic peptide c(MpSIpYVA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9695
ポリマ－33,8492
非ポリマー1203
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area12950 Å2
手法PISA
3
C: Protein phosphatase 1A
F: cyclic peptide c(MpSIpYVA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9695
ポリマ－33,8492
非ポリマー1203
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area13000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)159.030, 89.570, 70.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.86, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein phosphatase 1A / Protein phosphatase 2C isoform alpha / PP2C-alpha / Protein phosphatase IA


分子量: 32845.914 Da / 分子数: 3 / 変異: D146E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPM1A, PPPM1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P35813, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド cyclic peptide c(MpSIpYVA)


分子量: 1002.981 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
詳細: The cyclic peptide is a synthetic construct whose structure is represented in the attached files. We can also provide th is information in other formats, if this is more convenient. A general ...詳細: The cyclic peptide is a synthetic construct whose structure is represented in the attached files. We can also provide th is information in other formats, if this is more convenient. A general method for preparation of thioether cyclic peptid es is given by Long et al. (2003). The specific cyclic peptide, c(M-pS-I-pY-V-A) was first reported to be a substrate of PPM1A by Yamaguchi et al. 2006.
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 633 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: Protein conc: 20 mg/ml Protein buffer: 10 mM MES, pH 7.0, 150 mM NaCl, 2 mM TCEP and 2 mM MgCl2 Protein and cyclic peptide was dialyzed against above buffer and mixed at the 1:2 molar ratio ...詳細: Protein conc: 20 mg/ml Protein buffer: 10 mM MES, pH 7.0, 150 mM NaCl, 2 mM TCEP and 2 mM MgCl2 Protein and cyclic peptide was dialyzed against above buffer and mixed at the 1:2 molar ratio Precipitant: 0.1M HEPES (pH 7.3), 0.1M calcium acetate and 40% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月6日
放射モノクロメーター: Multilayer KB pair / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 43867 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.87 % / Rsym value: 0.03 / Net I/σ(I): 25.09
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.63 / Rsym value: 0.093

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A6Q

1a6q


解像度: 2.2→30 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
詳細: CARTESIAN SIMULATED ANNEALING, RESTRAINED APD REFINEMENT, ENERGY MIMIZATION
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 1096 2.4 %RANDOM
Rwork0.169 ---
obs0.169 42734 95.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7083 0 10 633 7726
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / Rfactor Rfree: 0.264 / Rfactor Rwork: 0.2177

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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