[日本語] English
万見
- PDB-6b5d: Structural Basis for Katanin Self-Assembly -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b5d
タイトルStructural Basis for Katanin Self-Assembly
要素Meiotic spindle formation protein mei-1
キーワードCELL CYCLE / Katanin / AAA ATPase / Microtubule severing protein / Meiotic spindle formation protein mei-1
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of meiotic spindle elongation / MATH domain binding / striated muscle myosin thick filament assembly / meiotic spindle disassembly / katanin complex / meiotic spindle pole / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / microtubule severing / female meiotic nuclear division ...negative regulation of meiotic spindle elongation / MATH domain binding / striated muscle myosin thick filament assembly / meiotic spindle disassembly / katanin complex / meiotic spindle pole / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / microtubule severing / female meiotic nuclear division / meiotic spindle organization / embryo development ending in birth or egg hatching / meiotic spindle / microtubule depolymerization / spindle / spindle pole / protein phosphatase binding / microtubule binding / molecular adaptor activity / microtubule / cell division / centrosome / chromatin / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Katanin p60 subunit A1 / : / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities ...Katanin p60 subunit A1 / : / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Meiotic spindle formation protein mei-1
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Nithianantham, S. / Al-Bassam, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM110283 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Structural basis for disassembly of katanin heterododecamers.
著者: Nithianantham, S. / McNally, F.J. / Al-Bassam, J.
履歴
登録2017年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Meiotic spindle formation protein mei-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0952
ポリマ－34,6681
非ポリマー4271
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.830, 98.830, 75.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質 Meiotic spindle formation protein mei-1 / Katanin p60 ATPase-containing subunit A1 / Katanin p60 subunit A1 / p60 katanin


分子量: 34667.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: mei-1, T01G9.5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P34808, EC: 3.6.4.3
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
Has protein modificationY
配列の詳細Katanin is a microtubule-severing protein. It is composed of a AAA ATPase subunit and a regulatory ...Katanin is a microtubule-severing protein. It is composed of a AAA ATPase subunit and a regulatory subunit (Mei-1/2). Katanin crystals only contained an AAA ATPase domain. Authors indicate: we observed degradation during crystallization likely due to sensitivity to proteolysis at the AAA-MIT linker region.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5 and 0.7 M Sodium potassium tartrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月28日
放射モノクロメーター: Cryo-Cooled double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→85.589 Å / Num. all: 7653 / Num. obs: 7653 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 85.7 Å2 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.112 / Rsym value: 0.076 / Net I/av σ(I): 8.9 / Net I/σ(I): 13 / Num. measured all: 37571
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
3.1-3.2750.6241.2559211180.3410.7780.6242.4100
3.27-3.474.30.41.8450210360.2370.5130.43.499.5
3.47-3.715.20.2073.550189730.1140.2640.2076.499.8
3.71-45.20.1325.549099410.0720.1690.1329.899.7
4-4.384.90.088.841978550.0460.1050.0814.8100
4.38-4.94.70.05412.736077630.0340.0770.05418.899.5
4.9-5.665.30.05811.736476900.0370.0870.05819.6100
5.66-6.934.50.0689.525495660.0480.1050.06818.798
6.93-9.85.20.02920.923584540.0250.0580.02934.7100
9.8-56.4424.60.01831.711922570.0250.0540.01841.197.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
XDSデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXCD位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.1→56.442 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 29.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2546 382 5 %Random selection
Rwork0.2083 7253 --
obs0.2106 7635 99.57 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 254.24 Å2 / Biso mean: 99.2003 Å2 / Biso min: 39.38 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→56.442 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2202 0 27 0 2229
Biso mean--86.36 --
残基数----286
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032264
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7293063
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055358
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004388
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1251387
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.1-3.54860.34811270.258223992526100
3.5486-4.47050.27161210.206724212542100
4.4705-56.45090.22021340.19492433256799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.10780.44560.13840.5971-0.41720.85770.23350.1711-0.28120.04-0.0911-0.36020.05390.11730.0120.45860.0189-0.08210.5323-0.03630.562894.116731.3932-1.8456
20.6972-0.3389-0.56120.2580.3080.5916-0.0107-0.26040.2796-0.1009-0.23690.22060.1355-0.185-0.00030.5949-0.04560.05770.61710.0040.592359.443733.10710.9823
30.0030.00010.0030.0438-0.02340.01450.0468-0.0792-0.00780.14610.22280.1515-0.2676-0.008800.68560.0098-0.20710.9721-0.00190.873980.817228.342316.3421
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 164 through 360)A164 - 360
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 361 through 447 )A361 - 447
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 448 through 468 )A448 - 468

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る