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- PDB-6b4n: a hydroxymethyl functionality at the 4-position of the 2-phenylox... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b4n
タイトルa hydroxymethyl functionality at the 4-position of the 2-phenyloxazole moiety of HIV-1 protease inhibitors involving the P2' ligands
要素Protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HIV protease / the 2-phenyloxazole moiety inhibitor / P2' ligands / Drug resistance / HYDROLASE / ANTIVIRAL PROTEIN / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / DNA recombination / aspartic-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell ...exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / DNA recombination / aspartic-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-G53 / Protease / POL polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Wang, Y.-F. / Agniswamy, J. / Weber, I.T.
資金援助 米国, 日本, 6件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM53386 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM62920 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)National Institutes of Health/National Center for Research Resources 米国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)a Grant-in-Aid for Scientific Research (Priority Areas) 日本
Ministry of Health, Welfare, and Labora Grant for Promotion of AIDS Research 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)the Grant to the Cooperative Research Project on Clinical and Epidemiological Studies of Emerging and Reemerging Infectious Diseases (Renkei Jigyo) 日本
引用ジャーナル: ChemMedChem / 年: 2017
タイトル: Design, Synthesis, Biological Evaluation, and X-ray Studies of HIV-1 Protease Inhibitors with Modified P2' Ligands of Darunavir.
著者: Ghosh, A.K. / Fyvie, W.S. / Brindisi, M. / Steffey, M. / Agniswamy, J. / Wang, Y.F. / Aoki, M. / Amano, M. / Weber, I.T. / Mitsuya, H.
履歴
登録2017年9月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3279
ポリマ－21,4812
非ポリマー8467
水4,035224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4710 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area9520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.990, 86.399, 45.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Protease


分子量: 10740.677 Da / 分子数: 2 / 変異: Q7K, L33I, L63I, C67A, C95A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: pol / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6QK01, UniProt: Q72498*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-G53 / methyl 2-{4-[{(2R,3S)-3-[({[(3R,3aS,6aR)-hexahydrofuro[2,3-b]furan-3-yl]oxy}carbonyl)amino]-2-hydroxy-4-phenylbutyl}(2-methylpropyl)sulfamoyl]phenyl}-1,3-oxazole-4-carboxylate


分子量: 657.731 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H39N3O10S
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.9 %
解説: The high value of ANIT-BUMP is due to bump between C47 and C Otherwise it is 0.016 < 0.020
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 1.3 M NaCl + 0.1 M Acetate pH 5.5 / PH範囲: 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. obs: 53863 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 1.3→1.35 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.393 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 63

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NU3

3nu3


解像度: 1.3→50 Å / Num. parameters: 17160 / Num. restraintsaints: 22274 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY ?
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1958 2692 5 %RANDOM
Rwork0.152 ---
all0.1542 53814 --
obs0.1542 53814 94.1 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 61 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1737.95
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1512 0 46 234 1792
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.385
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.061
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.076
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.148
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.052
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.086

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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