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- PDB-6ax1: Structure of human monoacylglycerol lipase bound to a covalent in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ax1
タイトルStructure of human monoacylglycerol lipase bound to a covalent inhibitor
要素Monoglyceride lipase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE Inhibitor / Monoacylglycerol lipase / covalent inhibitor / SBDD / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Arachidonate production from DAG / Acyl chain remodeling of DAG and TAG / acylglycerol catabolic process / acylglycerol lipase / monoacylglycerol catabolic process / regulation of endocannabinoid signaling pathway / triglyceride catabolic process / monoacylglycerol lipase activity / arachidonate metabolic process / regulation of sensory perception of pain ...Arachidonate production from DAG / Acyl chain remodeling of DAG and TAG / acylglycerol catabolic process / acylglycerol lipase / monoacylglycerol catabolic process / regulation of endocannabinoid signaling pathway / triglyceride catabolic process / monoacylglycerol lipase activity / arachidonate metabolic process / regulation of sensory perception of pain / phosphatidylcholine lysophospholipase activity / Triglyceride catabolism / regulation of signal transduction / lipid metabolic process / fatty acid biosynthetic process / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / regulation of inflammatory response / inflammatory response / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Serine aminopeptidase, S33 / Serine aminopeptidase, S33 / Lipases, serine active site. / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C0S / Monoglyceride lipase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Pandit, J.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Azetidine and Piperidine Carbamates as Efficient, Covalent Inhibitors of Monoacylglycerol Lipase.
著者: Butler, C.R. / Beck, E.M. / Harris, A. / Huang, Z. / McAllister, L.A. / Am Ende, C.W. / Fennell, K. / Foley, T.L. / Fonseca, K. / Hawrylik, S.J. / Johnson, D.S. / Knafels, J.D. / Mente, S. / ...著者: Butler, C.R. / Beck, E.M. / Harris, A. / Huang, Z. / McAllister, L.A. / Am Ende, C.W. / Fennell, K. / Foley, T.L. / Fonseca, K. / Hawrylik, S.J. / Johnson, D.S. / Knafels, J.D. / Mente, S. / Noell, G.S. / Pandit, J. / Phillips, T.B. / Piro, J.R. / Rogers, B.N. / Samad, T.A. / Wang, J. / Wan, S. / Brodney, M.A.
履歴
登録2017年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Monoglyceride lipase
B: Monoglyceride lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,5847
ポリマ－76,5172
非ポリマー1,0675
水7,368409
1
A: Monoglyceride lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8384
ポリマ－38,2591
非ポリマー5793
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Monoglyceride lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7463
ポリマ－38,2591
非ポリマー4872
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.360, 126.900, 137.510
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

-
要素

#1: タンパク質 Monoglyceride lipase / MGL / HU-K5 / Lysophospholipase homolog / Lysophospholipase-like / Monoacylglycerol lipase / MAGL


分子量: 38258.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MGLL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q99685, acylglycerol lipase
#2: 化合物 ChemComp-C0S / 1,1,1,3,3,3-hexafluoropropan-2-yl 3-(3-phenyl-1,2,4-oxadiazol-5-yl)azetidine-1-carboxylate


分子量: 395.257 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H11F6N3O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 409 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Reservoir Buffer: 0.07M sodium cacodylate pH 5.1-5.9 and 33-51% MPD The protein is 20 mg/mL in a buffer of 15 mM HEPES pH 8.2; 2 mM TCEP; and 10% glycerol, with hexaethylene glycol ...詳細: Reservoir Buffer: 0.07M sodium cacodylate pH 5.1-5.9 and 33-51% MPD The protein is 20 mg/mL in a buffer of 15 mM HEPES pH 8.2; 2 mM TCEP; and 10% glycerol, with hexaethylene glycol monododecyl ether added to 0.1 mM. Apo protein crystals obtained in this manner were transferred to a cryo-protectant solution consisting of 70 mM NaCacodylate pH 5.1; 10% MPD; 30% PEG-MME-2K, and 1mM of inhibitor compound. Crystals were soaked overnight, then flash-frozen in LN2.
PH範囲: 5.1 - 5.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→93.258 Å / Num. all: 34396 / Num. obs: 34396 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 42.42 Å2 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.118 / Rsym value: 0.099 / Net I/av σ(I): 5.2 / Net I/σ(I): 10.9 / Num. measured all: 202567
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.26-2.382.30.4281.8940340410.3080.5290.4282.179
2.38-2.534.60.3542.12174847120.1970.440.3543.496.6
2.53-2.76.70.2872.63082445950.1310.340.2875.3100
2.7-2.926.90.193.92943142380.0840.2220.197.9100
2.92-3.26.70.1325.32661039850.060.1570.13210.8100
3.2-3.586.70.0956.82377735700.0430.1120.09515.2100
3.58-4.136.90.0797.52200231940.0350.0930.07919.6100
4.13-5.066.40.0737.61735226990.0340.0860.07321.6100
5.06-7.156.60.0767.41407321260.0340.0890.07621.4100
7.15-93.2585.90.0717.5734712360.0350.0860.07123.799.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.16データスケーリング
BUSTER2.11.5精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
BUSTER-TNT位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.26→93.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9531 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9387 / SU R Cruickshank DPI: 0.211 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.226 / SU Rfree Blow DPI: 0.173 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.17
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1984 1735 5.04 %RANDOM
Rwork0.163 ---
obs0.1647 34396 96.2 %-
原子変位パラメータBiso max: 158.84 Å2 / Biso mean: 44.77 Å2 / Biso min: 21.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0284 Å20 Å20 Å2
2--4.5757 Å20 Å2
3----3.5474 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.26→93.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4362 0 72 409 4843
Biso mean--75.95 53.51 -
残基数----563
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1542SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes90HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes694HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4536HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion563SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5293SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4536HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6167HARMONIC21.08
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.04
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.02
LS精密化 シェル解像度: 2.26→2.33 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2254 104 4.85 %
Rwork0.2022 2039 -
all0.2034 2143 -
obs--96.2 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.69030.2004-0.21111.71610.31541.0227-0.0116-0.13-0.01850.0473-0.02050.1454-0.0318-0.04130.032-0.0870.0313-0.0222-0.0932-0.0043-0.0377-24.9528-12.4809-18.451
21.19020.166-0.13862.67270.14740.8386-0.0086-0.0969-0.02480.1409-0.03850.01780.0076-0.00540.0471-0.0551-0.01810.0157-0.12240.0266-0.1094-26.1818-53.1953-19.0744
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A18 - 297
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B6 - 296

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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